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元素组成对蛋白质进化的影响
前人研究发现,细胞中参与吸收某种元素的蛋白质会避免过多使用含有该元素的氨基酸,表明代谢对氨基酸使用的限制可能会影响蛋白质进化。我们推测,表达量高的蛋白质由于消耗的资源较多,为了有效节约物质元素,它们倾向于含有较少的碳、氮、硫元素。分析酿酒酵母、裂殖酵母、大肠杆菌高覆盖度的蛋白质表达数据,我们发现氨基酸侧链上的碳元素、氮元素与蛋白质表达量成显著负相关。侧链上含有较多碳元素的氨基酸在合成时会消耗更多的能量,因此表达量高的蛋白质受到的选择作用可能来自碳元素代价,或者来自能量代价。然而,我们的研究发现控制氨基酸能量代价时,碳元素与蛋白质表达量仍然显著负相关；相反,控制碳元素时,氨基酸合成时能量消耗与蛋白质表达量的负相关性就消失了。因此,物质元素代价要比能量代价影响更大。高表达蛋白质的氨基酸序列必须在功能最优化和节约有限的物质元素之间做出妥协。　　
对酿酒酵母、裂殖酵母、大肠杆菌的研究发现,核糖体蛋白质的氮元素含量较高。我们进一步分析了细菌、古细菌、真核生物的核糖体蛋白质的物质元素组成和氨基酸组成特点。我们发现与基因组中其它蛋白质相比,核糖体蛋白质氨基酸侧链上的氮元素含量普遍偏高；偏好使用碱性且富含氮元素的氨基酸——精氨酸、赖氨酸。因此,我们推测糖体蛋白质的氨基酸偏好是由它们功能的决定——结合带负电荷的核酸,该功能是影响核糖体蛋白质进化的主要动力。我们还发现:核糖体蛋白质对硫元素没有偏好性；高等真核生物的核糖体蛋白质含碳元素较多,细菌、古细菌则相反。不同物种的核糖体蛋白质中物质元素组成差异很大。　　
进一步,我们深入研究了84个真核生物基因组。发现去除功能影响的情况下,表达量高的蛋白质中碳、氮、硫元素的含量较少,物质元素代价在真核生物中是普遍存在的。另外,我们比较不同物种蛋白质元素组成时发现:原生生物物种间元素含量变异最大,而多细胞动物间变异最小,这主要是由环境因素和进化程度所决定的；真菌中硫元素含量显著低于其它类群,可能由于真菌的特殊代谢过程,其蛋白质普遍偏好使用硫元素较少的氨基酸；不同植物的氮元素含量变化较大,低等植物中氮元素限制现象并不存在。因此,我们认为物质元素代价对低等真核生物影响力比对高等真核生物影响力要强。
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蛋白质功能受到哪些因素的影响
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1,温度,蛋白质的活性都有最适温度,过高过低都会影响其活性,甚至失活；2,离子环境,某些蛋白质功能的实现需要有相应的离子参与其中；3,pH值,同样,蛋白质的活性受溶液环境的酸碱性影响；4,其他调控因子（可能是蛋白、多肽、糖、脂类等）的影响.欢迎继续讨论,纯属手打,祝愉快!
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生物化学简答题
导读：酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，有何意义：同工酶使指催化相同的化学反应，催化基团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体②磺胺类药物的化学结构与对氨基，生物氧化的特点：1、在细胞内温和的环境中（提问，磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供，激素膜受体G蛋白酶信使蛋白激酶酶或
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？
蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。
简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。
简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。
简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。功能：1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合，保护核酸和蛋白质免遭损害。
哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。
酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应
酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线
酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低反应活化能而增加反应速率的 不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等
简述Km和Vmax的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关 Vmax的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用
举例说明什么是同工酶，有何意义：同工酶使指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶 意义：①同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。例如：LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志，
用于遗传分析研究。在个体发育的不同阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高，24小时酶活性到达顶峰，3天内恢复正常水平
金属离子作为辅助因子的作用有哪些：①作为酶活性中心的催化基因参加反应，传递电子②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子，降低反应的静电斥力
酶的必需基团有哪几种，各有什么作用：酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合，将其固定于酶的活性中心。催化基团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间构象所必需
何谓酶促反应动力学，影响酶促反应速率的因素有哪些：酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学，影响酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速率影响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率
举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用：以磺胺类药物为例：①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效竞争性抑菌作用 许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲喋呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长
比较三种可逆性抑制作用的特点：①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降③反竞争抑制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降
生物氧化的特点：1、在细胞内温和的环境中（提问，PH接近中性）：在一系列酶的催化下逐步进行：能量逐步释放有利于ATP的形成；广泛的加氢脱水反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；产生的水是由脱下的氢与氧结合产生的，CO2由有机酸脱羧产生。 氧化磷酸化的抑制剂有哪些，请举例说明：1、呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、抗霉素A、二巯基丙醇、CO、CN-、N3及H2S。2、解偶联剂：二硝基苯酚。3、氧化磷酸化抑制剂：寡霉素。
NADH呼吸链的电子传递顺序；如果加入异戊巴比妥结果将如何？NADH→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2，异戊巴比妥与FMN结合，从而阻断电子传递链，使电子传递终止，细胞呼吸停止。
体内生成ATP的两种方式的什么，以哪种为主？底物水平磷酸化和氧化磷酸化。前者指直接将代谢物分子中的能量转移给ADP(或者GDP)而生成ATP(或GTP)的过程。后者指代谢物脱
下的2H在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化而生成ATP的过程，这是产生ATP的主要方式。
简述胞液中的还原当量（H+）的两种穿梭途径：在胞液中生成的H+不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需借助穿梭作用才能进入线粒体内。其中通过α-磷酸甘油穿梭，2H氧化时进入琥珀酸呼吸链，生成1.5分子ATP；进过苹果酸-天冬氨酸的穿梭作用，则进入NADH呼吸链，生成2.5分子ATP。
磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖
(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:a.NADPH是体内许多合成代谢的供氢体,如脂肪酸和胆固醇的合成.b. NADPH参与体内羟化反应,与生物合成和生物转化有关.c. 用于维持GSH的还原状态,保护-SH基蛋白和-SH酶免受氧化及的损坏:保护红细胞膜的完整性.
TCA循环的要点: a乙酰CoA经TCA循环被氧化成2分子CO2;b 有4次脱氢反应,其中3次由NAD+接受,1次由FAD接受:c 有3个不可逆反应,分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶催化;d 消耗2分子水(柠檬酸合酶及延胡索酸酶反应);e 发生1次底物水平磷酸化反应(由琥珀酰CoA合成酶催化)
糖异生的关键酶反应:丙酮酸羧化酶：丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi
磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶:草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙酮酸+GDP
果糖双磷酸酶-1: 1,6-双磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi
葡萄糖-6-磷酸酶:6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi。
6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用:1来源:a葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酶催化磷酸化反应生成;b.由糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖异构生成;c非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成. 2.去路:a经糖酵解生成乳酸;b.经有氧氧化彻底分解为CO2和水;c.由变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,参与糖原合成;d.在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径;e异生为葡萄糖. 3.由此可见,6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点,是各代谢途径的共同中间产物.6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途径中相关酶的活性大小.
Cori循环形成的原因及其生理意义:形成是由于肝脏和肌肉组织的代谢特点所致.肝内糖异生活跃,有葡萄糖-6-磷酸酶水解6-磷酸葡萄糖,释放出游离葡萄糖.而肌肉组织不能进行糖异生,没有葡萄糖-6-磷酸酶.因此,肌肉组织内生成的乳酸既不能异生成糖,又不能释放出游离葡萄糖.
G-6-P在肝脏的代谢去路:1经糖酵解生成乳酸;2经有氧氧化生成CO2和水;3通过异构变成G-1-P,进而合成糖原;4进入磷酸戊糖途径;5糖异生途径中经葡萄糖-6-磷酸酶水解成葡萄糖.膜受体介导信息传递；激素 膜受体G蛋白 酶 信使 蛋白激酶 酶或功能蛋白磷酸化 生物学效应
高血糖使血糖升高机制 胰高血糖素与肝细胞受体结合激活Ga，在通过腺苷酸环化酶使ATP 环化为cATP继而活化PKA，可促进磷酸化酶b激酶的磷酸化而火花，后者又使磷酸化酶b磷酸化而活化为磷酸化酶a，磷酸化酶a可促进肝糖原降解为1磷酸葡萄糖，在转变为游离葡萄糖而提供血糖，促进糖原分解，，另一方面，PKA还可使糖原合酶磷酸化而失活，从而减少糖原合成，促使血糖升高
类固醇激素作用机制 类固醇激素进入核内 与相应受体结合，受体构象发生变化，导致热休克蛋白解聚，暴露出受体核定位区及DNA结合区，使激素受体复合物向核内转移，并结合靶基因临近的激素反应原件上，进而改变基因表达谱，诱导合成特异蛋白质而表现其生理作用
简述细胞内小分子第二信使共同特点 1在完整细胞内，该分子浓度或分布在细胞外信号作用下发生迅速改变2该分子类似物可模拟细胞外信号的作用3阻断该分子的变化可阻断细胞对外援分子的反应4作为别构效应剂在细胞内有特定的靶蛋白分子
简述Ca依赖性蛋白激酶途径的信号转导过程 激素与受体结合为激素受体复合物，激素受体复合物激活G蛋白，G进一步激活PI-PLC，水解细胞膜上的PIP2，生成IP3，DG。IP3与内质网和肌浆网上的受体结合，促使该迅速释放，使胞内钙浓度升高， 钙一方面可和DG磷脂酰丝氨酸一同激活PKC，发挥生物学作用，另一方面和钙调蛋白结合激活Ca-CAM激酶，使靶蛋白分子发生磷酸化，从而发挥生物学作用。
受体配体结合特点 1高度专一性，受体选择性与特定配体结合，这种选择性由分子空间构想决定，这种识别与结合的特异性保证了调控精确性2高度亲和力，体内化学信号存在浓度非常低，受体与信号分子高亲和力保证了很低浓度信号分子也可以起充分调控作用3可饱和性，无论细胞内外表面受体数目都是有限的，当受体全部被配体占据时，在提高配体浓度也不会增加细胞效应4可逆性 受体配体已非共价键结合飞，当生物效应发生后，配体即与受体分开5特定的作用模式，受体分布含量具有组织细胞特异性，并呈现特定作用模式，受体配体结合后可引起某种特定生理学效应
G蛋白结构特点分类作用机制 G蛋白是鸟苷酸结合蛋白的简称，居于细胞膜上是一种传导体，可将外来的信号装化为传向细胞内的信号，有αβγ三种亚基组成，可分为兴奋型抑制型磷脂酶c型传导素型等，G蛋白有两种形式，非活化型αβγ三聚体与GTP结合为活化型，G蛋白与蛇形受体胞浆面的第三个环偶联，当有信号作用于受体后，促进与GTP结合，G蛋白发生变构，βγ亚基脱落成为活性型G蛋白后者进一步激活其他酶，促使细胞产生第二信使
复制与转录过程异同1都是酶促的核苷酸聚合过程，都以DNA为模板依赖DNA聚合酶，聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键，都从5-3方向延伸成新链多聚核苷酸，都遵从碱基互补配对原则
原核真核生物RNA聚合酶不同 原核生物RNA-pol有多个亚基构成，α2ββ’ωδ成为核心酶，α2ββ’ωδ称为全酶，真核生物有三种分别转录45S-rRNA,hnRNA小分子RNA(5s-RNA,tRNA,snRNA)。原核生物和真核生物的RNA-pol特异性抑制剂分别是利福平和鹅膏蕈碱，原核RNA聚合酶直接结合DNA模板，真核RNA聚合酶需转录因子共同与DNA模板结合
原核生物非依赖因子转录终止机制 1接近终止区的一段碱基可形成茎环结构或发夹结构，其后多发现多个连续U这种结构终止转录机制可理解为1RNA分子中形成的茎环结构可改变RNA聚合酶的构象，导致酶和模板结合方式改变，使酶不再向下游移动，于是转录停顿2DNA RNA个自形成自身双链使杂交体不稳定而分离3,3'端一连串U，rU/dA配对最不稳定，易从模板上脱落
说明原核生物 mRNA 与核蛋白体小亚基结合的机制在原核生物各种mRNA起始AUG密码上游约8-13核苷酸部位，存在4-9个核苷酸一致序列，富含嘌呤，以AGGA为核心称S-D序列，可与原核小亚基16S-rRNA3'端富含嘧啶的短序列互补结合；mRNA上紧接S-D序列后的小段核苷酸序列，可被核蛋白体小亚基蛋白rpS-1识别结合.
干扰素的作用机制在双链RNA存在时，干扰素能诱导特异蛋白激酶活化，使真核eIF2磷酸化失活，抑制病毒蛋白合成；干扰素还能与双链RNA共同活化特殊的2'5'A合成酶，进而活化一种核酸内切酶，使病毒的mRNA降解，阻断病毒蛋白合成.
蛋白生物合成的体系mRNA是模板;tRNA是运载工具;核蛋白体是场所;20种氨基酸是合成原料;各种蛋白质因子：起始，延长，终止因子;还需氨基酰-tRNA合成酶，转肽酶等;ATP,GTP提供能量.
mRNA遗传密码排列顺序翻译成多肽链的氨基酸排列顺序，保证准确翻译的关键是什么a.氨基酸与tRNA的特异结合，依靠氨基酰-tRNA合成酶的特异识别作用实现.b.密码子与反密码子的特异结合，依靠互补配对结合实现，也有赖于核蛋白体的构象正常而实现正常的装配
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