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纯小白求助，柳树根做根雕如何开面？需要什么工具？
去年年初小区拆房，挖出一个大柳树根（没亲眼看见，有人说是椿树，我看应该就是柳树）。
放了两年，干差不多了，我推了回来，想做个茶海。
题外话，这个东西真沉啊，我一个人一点点推，一天也就推个不到10米，推好几天，才到家门口。
另外，很多人说柳树根不适合做东西，不过lz纯新手，第一次想做个东西，
纯粹做着玩，不奢望做多好，也不挑材料，而且楼主在帝都市里，找个材料很不易。
上面说了，LZ纯新手，现在向各位老师傅求教，这个树根应该怎么选面开面？
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这是树根的全貌还是挺大的。
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最初想用这个做面，结果夏天面朝下放了很久，烂了不少，上面还有个大洞，不知道这么烂还能不能用。
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后来在论坛里帖子看多了，又考虑用这个上边做面，就是感觉工作量会大很多，不过高低错落，会比较有意思。可惜一开始经验不足，把中间那个很有意境的头给锯了一半，差点就锯掉了。
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这是面朝下看。
这里向各位坛子里的大神请教，到底用那个面作台面比较好呢？
另外开台面需要什么工具？lz小白目前只有手锯、电钻、刨子、角磨机（新购发货中）、斧子（新购发货中），还需要什么工具？看坛子里有大神用角磨机就能开台面，太厉害了，估计自己没那技术，不知道用电磨或其他工具需要什么配件？
不懂，帮顶。希望楼主出好作品。
不懂，来学习。个人觉得不是好料，油性不足，楼主做好废很多料的准备，我上次也在路边捡了个大樟树根，估计露天扔那也有两年，重的要死，好不容易抬上楼，锯开看看烂掉很多，木料都好多酥了。我没油锯，就买了个大齿的板锯，锯了几天再用斧头砍砍，反正玩玩的，树根和你那个差不多，开始也想截面朝上，后来看看太裂，就横过来，做了个。
当爱成歌 发表于
不懂，来学习。个人觉得不是好料，油性不足，楼主做好废很多料的准备，我上次也在路边捡了个大樟树根，估计 ...
嗯，就是玩，练手呗。您那个上个图呗，学习学习
本帖最后由
12:02 编辑
我也是新手,來學習的,覺得新手搞樹根有點難度,截面當面,樹根當腳會簡單點,去樹皮時最好保留樹根的紋理,多余的樹根割了,不要割得太多,沒點樹根也不好看,太長了碰腳也不好
玩这个用链锯快得很，，角磨机抛光
用锯子把多余的叉锯掉，斧子凿子去掉树皮和腐肉，角磨机上砂纸片粗磨抛光，刨子把截面刨干净， 买点腻子把洞填平，刷油完活儿~~
子陵_00 发表于
用锯子把多余的叉锯掉，斧子凿子去掉树皮和腐肉，角磨机上砂纸片粗磨抛光，刨子把截面刨干净， 买点腻子把洞 ...
就是说还用截面做桌面是吗？我就是怕截面烂的太深，用不了。不懂木性，不知道怎么算烂的不能用了，是不是用斧子劈开看看烂多深？
建议楼主保持自己想法，截面做底。去网上收索下制作茶台的教程，其实做茶台很简单的，就是费劲和需要耐心而已。先做出大概造型，打磨光滑，没耐心就凑合用，如果还有耐心就慢慢构思一些细节，一步一步的完善。
jayma 发表于
就是说还用截面做桌面是吗？我就是怕截面烂的太深，用不了。不懂木性，不知道怎么算烂的不能用了，是不是 ...
截面做平面真的不好看，还费料
寂寞的流星 发表于
建议楼主保持自己想法，截面做底。去网上收索下制作茶台的教程，其实做茶台很简单的，就是费劲和需要耐心而 ...
谢谢您的建议，我也多考虑用一边做面的方案了，类似下图
005.jpg (55.7 KB, 下载次数: 5)
20:13 上传
中间打平做主台，八个粗叉分别高低打平做成八个小台。
如此问题来了，像这种打平用什么工具比较好？斧头？手锯？还是去买个链锯更靠谱？
jayma 发表于
谢谢您的建议，我也多考虑用一边做面的方案了，类似下图
中间打平做主台，八个粗叉分别高低打平做成八 ...
直接百度搜索茶台图片，有很多类似的成品。个人感觉图左边较高，造型也不错，尽量保留，可以考虑做假山怪石。右边打平狠一点，尽量平台弄大一些，小平台太多其实也很难弄的，需要很好的构思，要不然会很别扭。可以用斧头砍削出大致平台，大齿的锯子也可以，如果有条件和技术，链锯也行。再用角磨机上茶台刀打磨出造型，楼主可以Taobao上搜索茶台刀，不过那玩意得100来块一个，虽然切削好用，但是挺危险的，也有点不合算，用之前最好在杂木上面练练手。接着角磨机装圆盘砂纸打磨，或者可以多买一点那种圆砂纸直接打磨，可以不用买茶台刀，就是慢一点而已，但是安全。
先找个地方去了树皮看看，如果芯材好再继续
期待你的作品早日做出来瞧瞧
本帖最后由 班弄 于
11:42 编辑
横截面再大也没用，不能用横截面做台面的。要木纹水平方向做台面。这就要自己选好剖面纵向剖开才行。不过纵向剖开有难度，自己搞只能用链锯。还得做腿找平衡。
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小白求助硬盘2tb什么意思
提问者：章采萱| 地点：
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我来帮他解答
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已有3条回答
回答数：45937
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　　1TB、1.5TB和2TB表示硬盘容量。
　　TB是单位，1TB=1000GB，1GB=1000MB，1MB=1000KB，1K=1000B。
　　标称1TB、1.5TB和2TB容量的硬盘的实际容量为931GB、1397GB和1863GB。
回答数：11662
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硬盘的计算方法是1TB=1000GB
1GB=1000MB
所以实际有GB
根据格式硬盘的系统会减少一定的容量。
回答数：133951
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1、首先，字母B大写与小写是有区别的，“b”是&bit&(位)的缩写，1b表示1位二进制，“B”表示“Byte”(字节)，一般一个字节由8个位组成。而硬盘的容量单位要用“字节”即大写的“B”表示。
2、其次，字母“G”一般也要大写，它放在基本物理量的前面表示一个数量级，代表10的9次方，“T”(也要大写)则是“G”的1000倍，即10的12次方。
3、所以，“500GB”表示硬盘的容量为：500乘以10的9次方字节，其它的以此类推。
4、由于2的10次方等于1024，很接近1000，故与计算机有关的数量单位，有时以1024代替1000做为数量级进制，例如标称“2GB”的内存，其实际容量为(2X24)字节。
希望我的回答能帮到您(ERROR:15) & 访客不能直接访问当前位置：
&小白求助纯化酶经验
小白求助纯化酶经验
作者 xcs100
1.纯化野生菌产的酶是不是难度有点大？
2.纯化的过程中，比如硫酸铵沉淀法、丙酮沉淀法有啥特别值得注意的关键点？
3.纯化方法上，采用SephadexG-50凝胶层析、DEAE Sepharose Fast Flow离子交换法还有疏水层析法的关键点是嘛？这些传统方法效果（纯化倍数、回收率、得率）还有这几类层析法的试剂贵不贵（我问了一下100ml的 DEAE FF 要接近700大洋，不知道能用多久，能回收重复使用不），一般做完一个较好的结果花费大概多少价位？本人小白求大家指点一二。金币肯定会送。
谢谢大家了。
你是不是想问：一般的蛋白质分离提纯的大致顺学？如果是，我按这个回答；如果不是，请再明确一下问题。谢谢！
引用回帖:: Originally posted by 凌波丽 at
你是不是想问：一般的蛋白质分离提纯的大致顺学？如果是，我按这个回答；如果不是，请再明确一下问题。谢谢！ 那就麻烦您点拨点拨一下哈 谢咯
重组蛋白质的分离纯化是否存在一般顺序
结合我个人和别人的工作经验，叙述如下（不一定都正确）:
蛋白质的分离提纯由于不同的蛋白质的彼此差异较大，就普遍而言可能没有特定的分离纯化的固定顺序，不过仍然有一些可以参考的大致的分离纯化流程。因为我的实验工作是与重组蛋白质相关，所以就在这里讨论重组蛋白分离纯化的可作参考的大致的分离纯化流程。一般来说，重组蛋白质的分离纯化比天然蛋白质要容易一些。
一般蛋白质的分离纯化的一般顺序是：粉碎细胞或提取含有提取分泌到细胞外的表达产物的培养基、沉淀、过滤、初步浓缩（比如超滤）、中间纯化操作、最后采用高分辨率的纯化方法进行分离纯化、产物鉴定和保存。
第一步，粗分离。粉碎细胞或提取含有提取分泌到细胞外的表达产物的培养基、沉淀、过滤、初步浓缩（比如超滤）一般也叫粗分离。与天然蛋白质的分离纯化相比，重组蛋白质的分离纯化可以不用先去确定足量表达目的蛋白质的组织与细胞，并且先对这些组织和细胞进行分离和富集，另外由于大肠杆菌表达系统的广泛使用，重组蛋白质往往在大肠杆菌细胞中形成包涵体，如果不用分泌表达的话，这样粉碎了大肠杆菌细胞后只要过滤就可以获得固体的包涵体颗粒。即使要使用酵母细胞、动物细胞和植物细胞表达重组蛋白也往往需要先在大肠杆菌细胞等原核细胞中进行试表达。如果不形成包涵体时，使蛋白质发生沉淀可使用、丙酮、硫酸铵、聚乙烯亚酰胺等化学试剂或者调节溶液的pH值至目的蛋白质的等电点获得沉淀并经过过滤而取出，然后在对沉淀物进行溶解，如果是耐高温的目的蛋白质可以通过加热使得其他蛋白质变性后沉淀，然后提取和保留上清液，上清液里即含有目的蛋白质。包涵体经过离心、沉淀、过滤获得后，也必须使得包涵体溶解，否则后面的分离提纯工作就无法进行了。不易溶解于水的蛋白质可使用去垢剂或表面活性剂增溶 以便达到蛋白质溶解于水的目的，但是不要使用超声波把浑浊的蛋白质溶液“绞”成清亮状态，因为超声波的能量足以打断共价键，使得肽链断裂。不幸的是：一些实验操作者对于超声波发生器似乎有过于强烈的实验需求，可能是因为操作省事，反正强度适当且时间足够，开动超声波发生器肯定是能把浑浊的蛋白质溶液“绞”成清亮状态，超声波连带有肽聚糖细胞壁的大肠杆菌细胞都能粉碎，何况溶液中的蛋白质。简而言之，利用蛋白质的溶解度和抗热性与抗蛋白酶解等特殊性质分离出蛋白质一般是在第一步的粗分离阶段，而不在中间纯化和精细分离这两个步骤进行，粗分离过程也利用蛋白质的密度、分子量大小和形状的特性，蛋白质的后三种性质在后面的中间纯化和精细分离同样会利用到。利用蛋白质的溶解度与抗蛋白酶解等特殊性质有时候在蛋白质产物的质量检测阶段也可能用到。粗分离阶段已经能够去掉相当多的DNA、多糖、脂类、热源、病毒等非蛋白质的杂质成分，但是以后的分离纯化蛋白质的技术环节仍然必须考虑到去除非蛋白质的杂质成分。
第二步，中间纯化。中间纯化阶段一般是利用蛋白质的分子量、形状、电荷性质、等电点、疏水性、密度、与配体的结合能力、与金属的结合能力、与有机小分子（比如某些、染料分子）的结合能力等特性进行蛋白质产物的分离提纯。中间纯化的实验操作普遍地包括各种层析方法，比如离子交换层析、疏水层析、亲和层析、金属螯合层析、等电点聚焦、凝胶过滤层析等，也包括离心、透析、超滤等其他操作穿插其间，不过一般没有电泳，特别是在大规模分离提纯蛋白质时。各种层析方法，比如离子交换层析、疏水层析、亲和层析、等电点聚焦、凝胶过滤层析、金属螯合层析等在中间分离纯化阶段没有完全固定的顺序，虽然一般处理比较大量的样品时，离子交换层析、疏水层析一般先使用，但是有时在凝胶层析之后也可能会用到离子交换层析、疏水层析，比较普遍的情况而言，亲和层析、金属螯合层析不会首先在中间分离阶段的初始时期及使用。
& & 一个离子交换层析介质，无论是阴离子交换柱，还是阳离子交换柱，反正因为蛋白质A的pI=5.0小于缓冲溶液的pH=7.0,而会带上负电荷， 蛋白质B的pI=9.0大于缓冲溶液的pH=7.0，而会带上正电荷，所以必有其一会粘在离子交换层析柱上。具体一些说，因为蛋白质A的pI=5.0小于缓冲溶液的pH=7.0,而会带上负电荷，就会和阴离子交换层析柱结合，比如氨乙基、季胺基、二乙基氨乙基等离子交换层析；蛋白质B的pI=9.0大于缓冲溶液的pH=7.0而净带上正电荷，而与阳离子交换层析柱相结合，比如：羧甲基、磺丙基、磷酸基、磺甲基等的离子交换层析柱结合。上样后，带流出穿透峰（穿透峰不带有蛋白质，面积大，峰宽，且不在280nm处，很容易辨认）之后，无论哪种蛋白质黏在柱上，根据上样液流出的有UV280信号的收集峰的蛋白质必须要收集，而且流出的收集液里必然是另一种蛋白质；然后用稍大一些的离子浓度的缓冲溶液再淋洗数次层析柱，这时的收集液也基本上是不挂柱的那种蛋白质居多；等到UV280响应信号重新回到基线后，用浓度最大的缓冲溶液，比如pH=7.0的20mM Tris-HCl缓冲溶液（含500mM NaCl）进行洗脱，此时要换个收集瓶收集第二种蛋白质。
至少在我的工作经验，电泳较少用于过中间分离阶段，电泳是用于蛋白质的纯度检验阶段，当然不是唯一检测纯度的手段。中间纯化步骤比较多的是首先使用离子交换层析和疏水层析，而后根据具体情况，可使用等电点聚焦、凝胶过滤层析等其他的层析方法，离心、透析、超滤等其他操作根据需要而穿插其间。再往后可以用亲和层析和金属螯合层析，不要把亲和层析和金属螯合层析一开始就在中间纯化阶段使用，因为样品溶液中的杂质太多，会干扰受体-配体的专一性结合。目的蛋白质中的DNA、多糖、脂类、热源、病毒等非蛋白质成分在中间分离纯化阶段必须要考虑认真去除，虽然粗分离阶段已经能够去掉相当多的非蛋白质的杂质成分。DNA可以用离子交换层析去除，多糖可以用凝集素亲和层析去除。理论上将可以用酶水解掉多糖和DNA，然后通过分子筛层析柱而对两者的降解产物进行去除，但是用于购买酶的费用增加成本太多，而且又加入需要分离纯化处理的新的杂蛋白，所以此种分离纯化方案不可行。脂类可以通过分子筛层析而与蛋白质分离。热源（肠杆菌的内毒素，主要成分是脂多糖）可采用活性炭、石棉等加以吸附，然后离心加以沉淀，而后过滤掉活性炭、石棉（连同吸附的热源物质），留下滤液。另外脂多糖能够对于某些生物分子有亲和吸附，所以可以用多粘菌素B亲和色谱、抗脂多糖的单克隆抗体亲和色谱去除掉热源（肠杆菌的内毒素，主要成分是脂多糖）。除了DNA和热源，蛋白质生产过程中必须考虑到来源于蛋白质产物的细胞病毒污染。终产物中的细胞病毒污染物主要来源与细胞中的内生病毒，因此，充分地对于母细胞库进行病毒筛选和检测尤为重要。在细胞株被用于生产前，主细胞库必须是无病毒的，这将彻底减少在最终的纯化的蛋白质产物中病毒污染的危险。也可专门装置去除病毒，比如用专门的多孔膜或者空心纤维的超滤管过滤掉病毒。
在亲和层析时，我们可以制备出任何一个蛋白质的单克隆抗体，而把单克隆抗体共价结合在凝胶层析柱上，制备成为亲和层析柱，作用含有两种蛋白质的溶液过柱时，被单克隆抗体识别并且结合的那一种蛋白质就被粘在了层析柱上，另一个流出去，黏在柱上的蛋白质可以用中等浓度（0.1-0.2mol/L）的可溶性配体或者类似物在较温和的解吸条件下竞争性地置换结合蛋白质。比较常用的较强酸性的洗脱液（比如pH=2.5的甘氨酸-盐酸缓冲溶液、5mmol/L的pH=4.0的柠檬酸缓冲溶液）洗脱蛋白质。洗脱下来后应尽快将洗脱液的pH变为中性，避免目的蛋白质失活。
如果蛋白质A的C末端有6个组氨酸的尾巴，所以可以用金属螯合层析的方法加以分离提纯，就是使用含有镍离子的亲和层析柱分离纯化含有的C末端有6个组氨酸的尾巴的蛋白质A。蛋白质A会挂在镍柱上，蛋白质B不挂柱，直接流出，先收集蛋白质B，而后用20mmol/L磷酸缓冲溶液，200mmol/L咪唑，pH8.0缓冲溶液和20mmol/L磷酸缓冲溶液，400mmol/L咪唑，pH8.0缓冲溶液两次洗脱下挂在镍柱上的蛋白质A。
第三步是精细分离纯化。精细分离纯化一般是用凝胶过滤层析和HPLC，这样可以依靠蛋白质的分子量的差别得到比较纯的目的蛋白质产物，而且能够去盐和有机小分子（尤其是在亲和层析和金属螯合层析阶段积累的盐或有机小分子），HPLC过早使用效果不好，杂质过多可能会堵住柱内的填充介质。亲和层析和金属螯合层析一般而言，也不适合作为分离提纯蛋白质工作的最后一步（具体理由会面会讨论）。这三步结束时，一般目的蛋白质样品的浓度会有所降低，而且会有非缓冲溶液的其他的洗脱液，所以有必要用透析、超滤去除小分子和适当浓缩，以利用产物检测和保存。
第四步，产物鉴定。一方面需要检测目的蛋白质的纯度。蛋白质产物的纯度一般可以用SDS-PAGE、蛋白质的溶解度是否均一、HPLC、质谱、生物功能、肽谱分析等检测技术。实际上用红外傅里叶光谱、紫外光谱和圆二色光谱联合检测蛋白质的纯度更容易，而且不会损失样品，即用被检测蛋白质和标准品的有关光谱参数加以对比。另一方面要检测目的蛋白质中的热源、DNA、病毒等非蛋白质成分，特别是对于药用和食用蛋白质，可以用FTIR，MS，被检测的非目的蛋白质的杂质的生物活性检测等。第五步，产物保存。一般而言，如果不是冷敏性的蛋白质可使用冻干机制备为蛋白质干粉状制剂，然后放入0-4摄氏度的冰箱可长期保存，也可将蛋白质放入Eppendorf管，加入适量甘油和缓冲溶液（调节好浓度）后封口并贴上标签，再放入零下70摄氏度冰箱保存。对于冷敏性的蛋白质或者不知低温下是否稳定的蛋白质不能使用低温冻干处理，将蛋白质放入Eppendorf管，加入适量甘油和缓冲溶液（调节好浓度）后封口贴上标签，再放入零下70摄氏度冰箱保存，并且要分批小包装，避免反复冻融。有条件的话，应该使用密闭更佳的工业化的包装。
需要说明的是，蛋白质的分离纯化既要考虑蛋白质终产物的比活性也要考虑蛋白质终产物的总活性，不能一味地追求提高比活性而增加分离纯化的步骤，因为每一步分离纯化都必然会有目的蛋白质的净损失，进而导致总活性的降低。另外大规模生产蛋白质除了更加注重总活性外，还需要考虑生产成本，增加不必要的分离纯化步骤必然会增加产品的生产成本，
引用回帖:: Originally posted by 凌波丽 at
重组蛋白质的分离纯化是否存在一般顺序
结合我个人和别人的工作经验，叙述如下（不一定都正确）:
蛋白质的分离提纯由于不同的蛋白质的彼此差异较大，就普遍而言可能没有特定的分离 ... 您好！收获颇多！涨知识了！还有些还得慢慢消化！
我目前还是处于第一阶段，也就是粗分离阶段。这一下就着了！我就是采用的超声波破碎细胞的方法。因为我也不知道还有其它方法溶解粗提取酶。但是这样提取出来的酶活比较低，比酶活也低，值都小于1。我也看文献也有不高的，这种比较低的值的文献还不少。
后面的中间纯化，我倒是学过不少，课也上过。但是没有自己动手过，所以不知道这些纯化送的层析试剂的价格是多少？
我看论坛是说硫酸铵测定法之后，直接用疏水层析的话，可以不用透析除去硫酸铵。
不知道我上面说的这些对不对，敬请批评指正哈
引用回帖:: Originally posted by xcs100 at
您好！收获颇多！涨知识了！还有些还得慢慢消化！
我目前还是处于第一阶段，也就是粗分离阶段。这一下就着了！我就是采用的超声波破碎细胞的方法。因为我也不知道还有其它方法溶解粗提取酶。但是这样提取出来的酶 ... 直接上疏水层析也可以，一般疏水层析和离子交换层析，对于大体积样品处理比较好。
我下午和晚上去开会了，刚回到家，中午出去时忘了下线。
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