分子伴侣 ”的功能,机制,介导蛋白的特点?_百度作业帮
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分子伴侣 ”的功能,机制,介导蛋白的特点?
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哥们是学生物的吗?分子伴侣是细胞中一大类蛋白质, 是由不相关的蛋白质组成的一个家系,它们介导其它蛋白质的正确装配,但自己不成为最后功能结构中的组分.分子伴侣的概念有三个特点:①凡具有这种功能的蛋白, 都称为分子伴侣, 尽管是完全不同的蛋白质;②作用机理是不清楚的,故用了“介导”二字,以含糊其辞,“帮助”二字可理解为: 通过催化的或非催化的方式, 加速或减缓组装的过程, 传递组装所需要的空间信息, 也可能抑制组装过程中不正确的副反应.③分子伴侣一定不是最终组装完成的结构的组成部分, 但不一定是一个分离的实体.如一些蛋白水解酶的前序列, 以及一些核糖核蛋白体的加工前的部分, 若具分子伴侣的作用, 也称为分子伴侣.组装的涵意比较广,主要指:帮助新生肽的折叠、帮助新生肽成熟为活性蛋白、帮助蛋白质跨膜定位、亚基组装等.蛋白质的折叠是通过反应表面的相互作用来实现的.这些表面一般包括暴露的疏水侧链.它们的相互作用形成一个疏水内核.这些表面固有的反应活性说明这个过程一定处于某种作用的控制之下,否则会发生不正确的相互作用. 一些蛋白质能自发的获得其成熟的构型.将一种蛋白质变性,根据它是否能复性为活性形式可检验这种蛋白质是否具有这种能力.这种能力被称为自我装配(Self-assemby).一种具有自我装配能力的蛋白质能从其它的构型包括在合成起始的条件下折叠或重新折叠为活性形式.这表明内部的相互作用与正确的构型密切相关. 在另一些情况下,蛋白质可能会采取一种与最终构型不同的稳定构型.这种蛋白质不能进行自我装配.它们形成正确的结构需要分子伴侣(Chaperone)协助. 分子伴侣是一种能介导蛋白质进行正确地折叠的蛋白质,它能使蛋白质获得正确的构型.这种过程是通过结合在靶蛋白质在装配过程中暴露的反应表面,并阻止这些反应表面与其它区域作用产生不正确的构型来完成的.分子伴侣的作用与其说是通过帮助蛋白质正确折叠完成,还不如说是通过防止蛋白质错误折叠完成的. 我们不清楚哪些特点使蛋白质不需要分子伴侣的协助就能进行自我装配(能在体外进行自我装配的蛋白质在体内并不一定能进行自我装配,因为在这两种条件下可能会有速率上的差别,而且在体内还涉及到分子伴侣.但能进行自我装配的蛋白质和必须靠分子伴侣协助获得正确结构的蛋白质还需要划分). 分子伴侣能识别不正确蛋白质结构的能力使它在蛋白质结构中行使两种相关的功能： ·当蛋白质刚开始合成时,即离开核糖体进入胞质时,它以未折叠的形式存在.当产生的序列与已合成蛋白质中的区域相互作用时会发生自发的折叠.分子伴侣通过控制活性表面的可接近性(Accessibility)来影响折叠的过程.这一过程与最初正确的构型的获得有关. ·当蛋白质变性时,新的区域会被暴露并获得相互作用的能力.这些相互作用与蛋白质起始合成时发生错误折叠时的相互作用相同.分子伴侣会识别这些错误折叠的蛋白质.识别变性的蛋白质,并且帮助其复性或介导其降解都涉及到这一过程. 分子伴侣对寡聚结构的形成和蛋白质跨膜转运可能都有作用.对蛋白质折叠的控制(或延迟)是跨膜运输的重要特点.图8.4表明了在进入膜之前蛋白质保持未折叠状态可能是必要的,这可能是由于跨膜的几何特点决定的：成熟的蛋白质对于进入通道来说太大.分子伴侣可能会阻止形成不利于跨膜运输的构型；从这种能力来说,它的作用主要是保持蛋白质未折叠的柔性结构.一旦蛋白质通过了膜,它就需要另一种分子伴侣协助其形成成熟的构型,这与胞质蛋白质刚从核糖体上合成时需要分子伴侣的帮助相同.蛋白质到达膜上时采取的形式可能与在核糖体上时采取的形式相同. 分子伴侣的两个主要的特点： ·Hsp70 系统包括Hsp70、Hsp40 和GrpE.它们能作用于新合成的蛋白质、跨膜运输的蛋白质和在胁迫下变性的蛋白质.这个系统的名字反应了Hsp70蛋白质最初是通过热激(Heatshock)作用的诱导发现的.Hsp70 和Hsp40 蛋白质都能独立地与其结合底物. ·分子伴侣系统由一个很大的寡聚复合体组成.这种寡聚复合体形成的结构可使未折叠的蛋白质插入(温度升高会使热激蛋白质的产生增加,这些蛋白质的作用是减小蛋白质在热变性中被破坏的程度；很多热激蛋白质都是分子伴侣). Hsp70 蛋白质家族是普遍存在的.在细菌、真核生物胞质中,内质网、叶绿体中和线粒体中都有发现.Hsp70 同另两种成分结合行使其功能,在细菌中称为DnaJ 和GrpE.Hsp40 包括一个J 结构域(根据DnaJ 命名),这一结构域与Hsp70 相互作用.Hsp70(DnaK)既与Hsp40 结合又与未折叠的蛋白质结合.事实上,有两种相互作用的分子伴侣与蛋白质结合.J 结构域决定相互作用的专一性并使一种特定的Hsp40 蛋白质在Hsp70 家族中挑选出对应分子. Hsp70(DnaK)与Hsp40(DnaJ)之间的相互作用激活了Hsp70 的ATPase 活性.与ADP结合的复合物与蛋白质底物结合,并且一直持续到到GrpE将ADP 替换.这种替换造成复合物的解体,可能是一系列的事件引起,包括Hsp40(DnaJ)解离,ATP 与Hsp70(DnaK)结合,然后Hsp70 解离. 蛋白质的折叠是经过几轮的结合与解离完成的.当蛋白质的链延长时,Hsp70(DnaK)可能从一个结合位点上解离接着又重新结合到其它位点,使底物蛋白质的一部分有序地正确折叠.最后,整个蛋白质从核糖体上释放,并折叠为成熟的构型. Hsp70 中的不同成员对不同的靶蛋白质起作用.胞质蛋白质(上皮Hsp70和一种相关的蛋白质叫做Hsc70)作用于核糖体上的新生蛋白质.ER 中的变种(在高等真核生物中称为Bip或Grp78,在酿酒酵母中称为Kar2)或在线粒体、叶绿体中都以相同的方式作用,即在跨膜运输过程中当蛋白质出现在细胞器内部时作用. Hsp60 家族分子伴侣组成一个大的包括两中类型亚基的结构.Hsp60 本身(在E. coli中称为GroEL)形成具有14 个亚基的结构,以相反的方向互相堆叠成两个七聚体环.就是说,这两个环的顶部及底部的表面是完全相同的.中心的空洞贯穿这两个环,所以这个结构像是一个中空的圆柱体. 这个结构与Hsp10(在E. coli为GroES)亚基构成的七聚体结合.一个GroES七聚体形成的隆起的钟罩结构与双环中的一个表面结合.这个隆起位于活性中心的上方,覆盖圆柱体的一个开口.两个GroEL 环一个是近端环(与GroES 结合)一个是远端环(未与GroES 结合).整个GroEL/GroES 的分子量为~106 道尔顿,与核糖体小亚基相近.GroEL有时被称为分子伴侣,而GroES被称为辅分子伴侣(Co-chaperonin),因为GroEL在指导折叠的过程中起到了重要的作用,而GroES 辅助它的活性功能. GroEL 能同许多未折叠的蛋白质结合,很可能是通过识别浓缩的“熔球(Moltenglobule)”状态来完成的.与底物的相互作用是以底物表面和GroEL 暴露在活性空洞中残基之间的疏水相互作用为基础的.底物可能是已变性的蛋白质；可能在其它分子伴侣的作用下将它们转运到GroEL 上——例如Hsp70 可能帮助一个新生蛋白质折叠,但随后将其传递到GroEL上,这一过程直到它被核糖体释放才结束. 对于底物结合及折叠的一系列事件的顺序还不清楚.当GroES 和底物结合在同一个环上时,就发生折叠(有可能是底物先结合在GroEL/GroES复合物的远端环上,GroES解离下来再与另一个环结合).当GroES与GroEL结合后,它诱导近端GroEL的一个构型变化,增加中心空洞的体积.这也改变了底物所处的环境.以前与底物结合的疏水残基也涉及到与GroES的结合.结果使底物处在一个使其构型发生改变的疏水环境中. ATP在GroEL行使功能中起重要作用.每个GroEL的亚基都含有一个ATP分子.近端环上亚基上的ATP对于折叠是必要的.在这一步骤不需要水解.但底物的释放需要水解,近端环上的ATP只起到间接的作用.近端环上ATP的水解降低了GroEL和GroES之间的亲和性.GroES 和底物的释放需要远端环的ATP 的水解. 对于这种(和其它大分子)分子伴侣的作用方式,一个重要问题是其作用是否为连续的.一个底物进入中心空洞,发生多个循环的折叠最终以成熟的形式释放?还是发生一个循环的折叠然后被释放；它还含有尚未正确折叠的区域,所以还要开始另一个折叠的循环,这一过程一直持续到蛋白质获得成熟的构型? 这些模型可以通过使用一个能与未折叠蛋白质结合但不能使其释放的突变GroEL 来检验.当这种GroEL 加到对某种底物有活性的野生型GroEL 时,会阻止成熟蛋白质的产生.这表示底物在折叠完成前就被释放.最简单的解释就是底物蛋白质在每个循环后都被释放.折叠循环一次,ATP 水解,在体外释放需要15 秒.上海丰寿实业有限公司
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蛋白质中吸收280nm的紫外光的是什么蛋白质中的哪个氨基酸的什么结构对其有吸收作用?
蛋白质中吸收280nm的紫外光的是什么蛋白质中的哪个氨基酸的什么结构对其有吸收作用?
蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸、色氨酸等芳香族氨基酸.它们具有吸收紫外光的性质,其吸收高峰在280nm波长处,且在此波长内吸收峰的光密度值与其浓度成正比关系
/viewdiary..html看图，图中所圈部分就是吸收280紫外光得部分。
您可能关注的推广回答者：回答者：细胞生物学杂志Ｃｈｉｎｅｓｅ ＪｏｕｒｎａｌｏｆＣｅｌｌ Ｂｉｏｌｏｇｙ ２００８，３０：２９１―２９６ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｃｊｃｂ．ｏｒｇ亲环蛋白的结构、细胞定位和生物学功能周 波 罗玉萍幸龚熹李思光（南昌大学
生命科学学院，南昌３３００３１）摘要亲环蛋（ｃｙｃｌｏｐｈｉｌｉｎ，ＣｙＰ）家族是一类广泛存在于原核和真核生物体内，并在结构上高度保守的多功能蛋白质。该家族属于具有催化含脯氨酸的寡肽底物顺反异构作用的肽脯氨酰顺 反异构酶（ｐｅｐｔｉｄｙｌ．ｐｒｏｌｙｌｃｉｓ．ｔｒａｎｓｉｓｏｍｅｒａｓｅｓ，ＰＰｌａｓｅ）。ＣｙＰ通过催化含肽脯氨酰的顺反异构而帮助蛋白质折叠和组装。此外，ＣｙＰ还起着分子伴侣的作用，在应激反应中参与调节信号转导途径，并影响ＲＮＡ的剪接过程。自最初ＣｙＰ作为免疫抑制剂环孢素Ａ（ｃｙｃｌｏｓｐｏｒｉｎ Ａ，ＣｓＡ）的细胞受体被发现以来，目前大约有１３０种ＣｙＰ同源异构体被发现和克隆。ＣｙＰ家族各成员间不仅分子量不 同，而且在细胞分布及功能上也存在着差异。现从ＣｙＰ的结构、细胞定位及其功能等３个方面对其作一阐述。 关键词 亲环蛋白；肽脯氨酰顺反异构酶：环孢素Ａ１９８４年，Ｈａｎｄｓｃｈｕｍａｃｈｅｒ等…在牛的胸腺细胞中 发现了一种能与免疫抑制剂环孢素Ａ（ｃｙｃｌｏｓｐｏｒｉｎＡ，要二级结构以ｐ折叠片为主，并伴有仅螺旋、Ｄ转 角以及无规则线团。８条反向平行的ｐ折叠片分别与环（１００ｐ）和包埋于１３折叠片段两端的３条０ｃ螺旋相 连接，形成一个右手１３桶状结构。７个芳香族氨基酸 残基（Ｐｈｅ８、Ｐｈｅ２２、Ｐｈｅ３６、Ｔｒｙ４８、Ｐｈｅ５３、ＰｈｅｌＣｓＡ）细胞受体特异性结合的蛋白质，并将其命名为亲 环蛋Ｉ兰ｔ（ｃｙｃｉｏｐｈｉｌｉｎ，ＣｙＰ），后根据该蛋白质的氨基酸 序列特征和细胞中分布，定名为ＣＹＣｌｏｐｈｉｌｉｎＡ（ＣｙＰＡ）。１９８９年，日本和德国的研究小组发现ＣｙＰＡ 具有催化肽脯氨酰顺反异构化的肽脯氨酰顺反异构 酶（ｐｅｐｔｉｄｙｌ―ｐｒｏｌｙｌｃｉｓ―ｔｒａｎｓ１２和Ｐｈｅｌ２９）及一些疏水氨基酸残基组成一个疏水中心位于桶状结构的内部，其中这７个芳香族氨基 酸残基在ＣｙＰ家族各异构体中都高度保守，这表明即 使在同源程度不高的情况下，整个ＣｙＰ家族都具有一 个共同的桶状结构。ＣｙＰ通过Ｌｙｓｌ １８至Ｈｉｓｌ２６的 环及４条Ｄ折叠片（Ｄ３。Ｂ６）所形成的袋状结构与ＣｓＡ 结合，值得注意的是构成这一袋状结构的一些疏水及 极性氨基酸残基（Ａｒ９５５、Ｐｈｅ６０、Ｍｅｔ６ ｌ、Ｇｌｎ６３、Ｇｌｙ７２、Ａｌａｌｏｌ、Ａｓｎｌ０２、Ａｌａｌ０３、Ｇｉｎｌ １ ｌ、 Ｐｈｅｌｉｓｏｍｅｒａｓｅｓ，ＰＰＩａｓｅ）活性功能，从而在蛋白质折叠中起重要作用１２，３１。伴随着另 外两种同样具有典型的催化肽脯氨酰顺反异构ＰＰＩａｓｅ活性特征的蛋白质家族的发现，即Ｆ飚０６结合蛋白（ＦＫ５０６ｂｉｎｄｉｎｇｐｒｏｔｅｉｎ，ＦＫＢＰ）家族和ｐａｒｖｕｌｉｎ家族，除ＣｙＰＡ外的大量ＣｙＰ同源异构体相继从哺乳动 物中被鉴定。ＣｙＰ家族成员蛋白质结构中包含长度 约为１０９个氨基酸的类亲环蛋白区域（ｃｙｃｌｏｐｈｉｌｉｎ．１ｉｋｅ ｄｏｍａｉｎ，ＣＬＤ）和两翼与亚细胞定位等细胞特定功能 有关的序列…。目前人体细胞中共发现了１６种ＣｙＰ， 其中ＣＹＰＡ、ＣＹＰＢ、ＣＹＰＣ、ＣｙＰＤ、ＣＹＰ４０和 ＣｙＰＮＫ研究比较透彻。近年来，人们相继在原核生 物、真菌、植物和动物中找到了多种ＣｙＰ的同源 体。这表明ＣｙＰ广泛存在于各种生物体内。 １１３、Ｔｒｐｌ２１、Ｌｅｕｌ２２和Ｈｉｓｌ２６）在ＣｙＰ各异构 ｈＣｙＰＢ、ｈＣｙＰＣ与ｈＣｙＰＡ的同源性很高。其核体中也相对保守㈣（图１）。心序列几乎相同。与ｈＣｙＰＡ相比，ｈＣｙＰＢ主要在１３： （１９－２４）和Ｄ。（１５２～１６４）折叠片以及Ｎ末端、Ｃ末端发生变化；而ｈＣｙＰＣ的３个环状区域（Ａｓｐ４７。Ｌｙｓ４９。 Ｇｌｎｌ７９－Ｔｈｒｌ８９，Ｍｅｔｌ７０一Ｉｌｅｌ７６）发生了迁移，同时与 ＣｓＡ的结合位点也发生了变化。在对ＣｙＰ与ＣｓＡ的 结合的研究中，人们发现后者的ｌ、２、１０和ｌｌ位 氨基酸残基是必需的，但ｈＣｙＰＣ与其结合时２位残基收稿日期：２００７．１２．２９ 接受日期：２００８－０２―２２ＣｙＰ的结构ＣｙＰ各成员间结构高度保守。ＣｙＰＡ是最早发现的亲环蛋白，存在于细胞质、核膜及高尔基体中， 具有ＣｙＰ家族的典型特征，由核磁共振（ｎｕｃｌｅａｒｎｅｔｉｃ ｍａｇ．江西省自然科学基金资助项目（Ｎｏ．０６３０１３７）ｒｅｓｏｎａｎｃｅ，闷ⅥＲ）显示，人类ＣｙＰＡ（ｈＣｙＰＡ）［拘主‘通讯作者。Ｔｅｌ：０７９１．２８８３２３３．Ｅ－ｍａｉｌ：ｌｕｏｙｕｐｉｎｇ＠１６３．ｔＯｍ万方数据２９２综述二鲤斛Ｐｔｏ‘－▲ｌ－Ｕ黼ｎｈ１１搠ｌｄ５Ｐｒ０１厅叱●Ⅱ２●ｎ－翟－ｒＶＩｌ扫ｌ Ｐｔ０３０－Ｔｈ―ｌ 明，‘２－Ｇ】，‘５ Ｉ曩●●Ｄ―Ｉｌ曲６ｎ磁肚皿亿耐ｎ ＭＩ１０５Ｔ＿干ｈ种 ■ｅｔ６１ｑ，６ＩＳⅡ７７―Ｇｌ，ＩＤＧＩ］艏－ＩＬｌ．ｍ１Ｇ＇１７１０４－Ｔｕｒｌ０＂／ Ｖ－１１１１－１ｌ正１１６ Ｔ－Ｕ２Ｔ＿嵋１Ⅱ１３● Ｇ＇１ｙ１３５－－Ｇｌｙｌ４６图２ＣｙＰ的结构和定位卿Ｈ五伍∞：砸蕾Ｓｎｌ４ｆ－ＧｌｙＬ∞ＣＬＤ，类ＣｙＰ区域：ＳＰ．定化内质旧的信Ｌ号肽：Ｍ．线粒体定位信号： ＴＭ．转运膜域：ＴＰＲ，ｔｅｔｒａｔｒｉｃｏｐｅｐｔｉｄｅ ｒｅｐｅａｔ，三十四肽重复序列。Ｌ，ｌ】５纠．∞】６Ｉ２ＣｙＰ的定位人们通过对ＣｙＰ的Ⅱ细胞定位研究发现，ＣｙＰ广泛存在于细胞质基质和细胞核、内质网、线粒体及 叶绿体等细胞器中。人类的ＣｙＰ家族成员中，ＣｙＰＡ 和ＣｙＰ４０存在于细胞质基质中，ＣｙＰＮＫ特异性的结 合于杀伤细胞的细胞膜上，而ＣｙＰＢ、ＣｙＰＣ和ＣｙＰＤ 则由自身Ｎ末端特定信号序列分别被引导至内质网 或线粒体中…（图２）。 通常靶蛋白的定位需要Ｎ末端信号序列的介导， 而类亲环蛋白区域的两翼恰恰存在此类序列【４１。例如： ｈＣｙＰＢ的Ｎ未端比细胞质基质ｌ｝Ｊ的ｈＣｙＰＡ多出一段 含３３个氨基酸残基的信号序列，该序列帮助ＣｙＰＢ定 位于内质网。研究发现，Ｎ末端的信号序列无论是 长度还是氨基酸组成都表现出极人的变化。尽管如 此，信号序列仍具有一些共同点：碱性的Ｎ末端区域、图１人类ＣｙＰＡ的结构示意图嘲Ｂ：ｐ折叠片；Ｈ：ａ螺旋：Ｔ：ｐ转角。疏水中心区域和极性的Ｃ末端。 以分泌途径存在的ＣｙＰ成员通常以两种方式转 运到目的场所：（１）共翻译转运（ｃＯ．ｔｒａｎ ＳｌａｔｉＯｎａｌ可存在变化，这表明ｈＣｙＰＣ与ＣｓＡ结合不那么牢固１６１。 ＣｙＰ４０的Ｎ末端有１个ＣｙＰ结构域，它的Ｃ末端存在 由７条长短不一的仅螺旋组成的ＴＰＲ（ｔｅｔｒａｔｒｉｃｏｐｅｐｔｉｄｅ ｒｅｐｅａｔ）结构域【７ｌ，此结构域在细胞周期调控、转录 抑制、应激反应、蛋白质折叠与转运、ＲＮＡ剪接 中都具有重要作用。ＣｙＰＮＫ在结构上与ＣｙＰ４０相 似，其Ｎ端包含一个疏水区以及与ＣｙＰＡ同源的区 域，剩余的氨基酸残基则具有很高的亲水性，其中包 括３个相瓦同源的带电区以及３个富含精氨酸／丝氨 酸（ｓｅｒｉｎｅ／ａｒｇｉｎｉｎｅ，ＳＲ）结构域，这可能与前体ｍＲＮＡ 剪接作用有关。ｔｒａｎｓｌｏｃａｔｉｏｎ）与蛋白质分选（ｐｒｏｔｅｉｎ ｓｏｒｔｉｎｇ）方式，即 一边翻译一边利用定位信号进入内质网。ＣＹＰＢ、 ＣｙＰＣ就是以这种方式定位于内质网。（２）翻译后转运（ｐｏｓｔ―ｔｒａｎｓｌａｔｉｏｎａｌ ｔｒａｎｓｌｏｃａｔｉｏｎ）与蛋白质寻靶（ｐｒｏｔｅｉｎｔａｒｇｅｔｉｎｇ）方式，即先合成后运输，定位于线粒体的 ＣｙＰＤ通常就以这种方式被转运ＩｓＩ。 ３ＣｙＰ的生物学功能几乎所有的ＣｙＰ家族成员都能与ＣｓＡ结合．且具有ＰＰＩａｓｅ活性和帮助蛋Ｆｊ质折叠、装配及运输的 功能【９１。此外，ＣｙＰ在受体信号转导【１０１、细胞坏死ＩＩＪｌ、万方数据周波等：亲环蛋白的结构、细胞定位和生物学功能２９３转录调节［１２１、前体ｍＲＮＡ剪接【１２］、蛋白质翻译１１３】、 细胞周期调节［１４１以及调控细胞的应激反应¨５】等方面 都有重要作用。３．１―――――――ＪＩ『二皇竺兰一细胞质膜原始信号（ＰＴｋ‘ＰＬＣ”，ＩＰ，）形成‘Ｔ细胞受体ＣｙＰ与ＣｓＡ的免疫抑制效应功能ＣｙＰ是ＣｓＡ的受体蛋白。但足，ＣｙＰ与ＣｓＡ究ｌ细胞ＰｑＣａ２＋浓嫂Ｉ二升竟以何种方式结合的呢？研究表明，ＣｓＡ是作为竞争 性抑制剂与其他底物竞争结合ＣｙＰ的ＰＰＩａｓｅ活性位 点。ＣｓＡ通过模拟肽Ｊ｜Ｉ｜ｊ氨酰键从顺式构型向反式构 型转化的【｜Ｊ问态而抑制ＰＰＩａｓｅ活性。于是。免疫抑 制剂抑制ＰＰＩａｓｅ活性的机制相应地被提出：扭曲的氨 基化合物模型（ｔｗｉｓｔｅｄ―ａｍｉｄｅ ｍｏｄｅｌ）和扭转引起的催 化作用（ｃａｔａｌｙｓｉｓｂｙ ｄｉｓｔｏｒｔｉｏｎ）¨６】。 颗粒图３免疫抑制剂ＣｓＡ、ＦＫ５０６与其各自受体蛋白（ＣｙＰ，ＦＫＢＰ）形成的复合体对Ｔ细胞信号转导途径Ｉ”Ｉ免疫亲合蛋Ｉ刍（ｉｍｍｕｎｏｐｈｉｌｉｎ）指的是那些与免疫 抑制剂相结合的蛋白质家族，至今己报道了两个免疫 亲合蛋白家族，即与ＣｓＡ结合的ＣｙＰ家族和‘ｊＦＫ５０６ 及雷帕霉素（ｒａｐａｍｙｃｉｎ）结合的ＦＲＢＰ家族。这两个家 族的成员都具有肽脯氨酰顺反异构酶活性。由于知 道免疫抑制剂的受体蛋白（ＣｙＰ，ＦＫＢＰ）具有ＰＰＩａｓｅ活 性及免疫抑制剂都会与其各自的受体蛋白的ＰＰＩａｓｅ 活性位点结合，研究者很自然的就会推测认为抑制 ＰＰＩａｓｅ活性是免疫抑制反应的关键步骤。但这个假 说很快被否定了，上要论据有以下儿点：（１）在细胞内， ＣｙＰ和ＦＫＢＰ的浓度相当高，而极低的免疫抑制剂就 能抑制免疫反应，这意咪若ＰＰＩａｓｅ活性在未完伞丧失 的情况下，免疫抑制反应就能发生…；（２）合成的免疫 抑制类似物同样能够抑制ＰＰＩａｓｅ活性但不能阻止免 疫反应Ｉ。１；（３）分别剔除对ＣｓＡ和ＦＫ５０６敏感的亲环蛋 白和，ｊ：＝易ｐ基因，酿洒酵母还是能存活【１７】。 Ｔ细胞表面抗体受到抗原刺激引发一系列的级 联信号转化１１８１；抗原与受体结合后激活蛋白酪氨酸激 酶（ｐｒｏｔｅｉｎｔｙｒｏｓｉｎｅ如ＩＬ一２、ＩＬ．４、粒细胞、巨噬细胞集落刺激因子 及ｔ干扰素。ＣｓＡ町阻断由Ｃａ２＋引发的级联信号反 应，导致免疫反应受到抑制。ＣｙＰ．ＣｓＡ复合体与ＣＮ 结合形成ＣｙＰ．ＣｓＡ―ＣＮ复合体Ｉｔ９］。抑制ＣＮ活性阻断 磷酸化，从而抑制ＮＦ―ＡＴ进入细胞核及相应的免疫 应答（图３）。３．２３．２．１ＣｙＰ在各生物体中的功能 细菌ＣｙＰ的功能 目前，在大肠杆菌中有２种ＣｙＰ得到克隆鉴定，除具有ＰＰＩａｓｅ活性功能外， 在体内，还未发现有其他额外的功能。与真核生物 相比。最显著的生化特性差异是细菌ＣｙＰ与ＣｓＡ的结 合力较弱。 ３．２．２真菌ＣｙＰ的功能 剔除酿酒酵母中部分甚至所有亲环蛋白基因（ｃｐｒｌ－ｃｐｒ８），对细胞生长或生存 没有明显的影响１１７１。研究发现，在酿洒酵母中，ＣｙＰ 在适宜的环境Ｆ是非必需的，而在不良环境下表现出 功能。在不良的环境下，Ｃｐｒｌ可以维持酿酒酵母正 常的生长［２０１。在３７℃情况下，ｃｐｒ３基因的缺失，酿 酒酵母在含Ｌ．乳酸培养基中不能生长。进一步研究 表明，Ｃｐｒ３能帮助催化线粒体蛋白重折叠１２１１。此外， 与ｐａｒｖｕｌｉｎ同源的蛋白质Ｅｓｓｌ是酿洒酵母生长过程 中所必需的。Ａｒ６ｖａｉｏ―Ｒｏｄｒｆｇｕｅｚ等１２２１发现基因ｅｓｓｌ 在条件突变或无效突变情况下，高浓度的Ｃｐｒｌ、 Ｃｐｒ６和Ｃｐｒ７町取代Ｅｓｓｌ的必需功能。Ｃｐｒ６和Ｃｐｒ７ （ＣｙＰ４０的同源体）在功能上与热休克蛋白（ｈｅａｔｓｈｏｃｋｐｈｏｓｐｈａｔａｓｅ，ＰＴＫｓ），在ＰＴＫｓ的作用Ｆ，磷脂酶Ｃ７１（ｐｈｏｓｐｈｏｌｉｐａｓｅ ＣＹｌ，ＰＬＣｙＩ）磷酸化 并被激活，ＰＬＣＴＩ将膜Ｉ：磷脂酰肌醇４，５二磷酸水解为 两种第二信使：肌醇Ｉ，４，５二磷酸（ｉｎｏｓｉｔｏｌｔｒｉｓｐｈｏｓｐｈａｔｅ，ＩＰ，）和ｌ，２二酰甘油。ＩＰ、与内质网膜Ｉ：相应的受体 结合，促进细胞内钙库释放，使Ｃａｚ＋从内质嘲释放到 细胞质中。Ｃａ２＋浓度升高到一定水平，激活钙／钙调 蛋白依赖的丝／苏氨酸磷酸酶， 即钙调磷酸酶（ｃａｌｃｉｎｅｕｒｉｎ，ＣＮ），被激活的ＣＮ使活化Ｔ细胞的核因 子（ｎｕｃｌｅａｒｆａｃｔｏｒ ｏｆ ａｃｔｉｖａｔｉｎｇ Ｔｐｒｏｔｅｉｎ，ＨＳＰ）及分子伴侣蛋白相似１７１，它们都能与转 录调节子Ｒｐｄ３结合。 ３．２．３植物ＣｙＰ的功能 到ＦＩ前为止，通过生物 信息学软件分析推测拟南芥存在２９种ＣｙＰ，其中有 １７种ＣｙＰ已有相关的功能报道，详见表１１２３１。ｃｅｌｌｓ，ＮＦ．ＡＴ）的胞浆成分ＮＦ．ＡＴｃ去磷酸化，并促进去磷酸化的ＮＦ―ＡＴ进 入细胞核并‘ｊ ＮＦ．ＡＴ核内成分结合形成ＮＦ．ＡＴ转录 复合体，复合体能上调早期Ｔ细胞激活基因转录，比万方数据２９４综述拟南芥Ｃ妒高水平地表达于各种生活阶段期间［２４１。病原体Ａｇｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｔｕｍｅｆａｃｉｅｎｓ通过传递一种核蛋接触，从而帮助剪接位点的选择和剪接体组装【２７ｌ。无 论是一般性剪接还是选择性剪接，ＳＲ蛋白都是个重 要的剪接因子，是内含子识别和剪接体组装所必需 的。拟南芥ＡｔＣＹＰ５９、ＡｔＣＹＰ６３和ＡｔＣＹＰ９５都是 ＳＲ蛋白，且都与前体ｍＲＮＡ加工有关【２７，２８１。ＡｔＣＹＰ５９ 与ＲＮＡ聚合酶ＩＩ的Ｃ末端结构域（Ｃ．ｔｅｒｍｉｎａｌｄｏｍａｉｎ，白复合体――Ｔ复合体到植物中，来诱导产生冠瘿瘤（ｃｒｏｗｎｇａｌｌｔｕｍｏｒ）。ＡｔＣＹＰｌ９．２通过与Ｔ复合体组分――转运蛋白ＶｉｒＤ２牢固结合，而参与Ｔ―ＤＮＡ转运【２５】。鸟苷酸交换因子（ＧＴＰｅｘｃｈａｎｇｅ ｆａｃｔｏｒ，ＧＥＦ） ｒｉｂｏｓｙｌａｔｉｏｎ ｆａｃｔｏｒ，是作用于ＡＤＰ．核糖基化因子（ＡＤＰＣＴＤ）结合，且在拟南芥悬浮细胞培养中ＡｔＣＹＰ５９的 异位表达可引起细胞数量大量减少，表明ＡｔＣＹＰ５９与 转录和前体ｍＲＮＡ加工有关【丝】。在体内外，ＡｔＣＹＰ６３ 与拟南芥一系列ＳＲ蛋白结合，其中包括识别５’端剪 接位点的ＳＲｐ３０和ＳＲｐ３４／ＳＲｌ。另外。ＡｔＣＹＰ６３和 ＡｔＣＹＰ９５也与Ｕ１．７０Ｋ和Ｕ１ ｌ一３５Ｋ结合．反过来。它 们又与ＳＲｐ３４／ＳＲｌ结合。ＡｔＣＹＰ６３与ＳＲｐ３４／ＳＲｌ的 结合依赖于磷酸化，这表明ＡｔＣＹＰ６３与核前体ｍＲＮＡ 剪接有关，可能通过调节ＳＲ蛋白和其他剪接体组分 的磷酸化／脱磷酸化作用实现的【２７】。ＡＲＦ）的一种Ｇ蛋白，它是协调细胞极性所必需的。实验发现，ＡｔＣＹＰｌ９―４与拟南芥的鸟苷酸交换因子一 一ＧＮＯＭ结合，这表明在胚发育过程中，ＡｔＣＹＰｌ９．４可以调节ＧＮＯＭ功能ｍＩ。 ＳＲ蛋白在Ｎ末端存在ｌ之个与前体ｍＲＮＡ特定 序列结合的ＲＮＡ识别模体（ＲＮＡｒｅｃｏｇｎｉｔｉｏｎ ｍｏｔｉｆｓ，ＲＲＭ），以及在Ｃ末端拥有一个富含ＳｅｆｆＡｒｇ（ＳＲ）结构 域，它与其他剪接因子结合来介导不同内剪接体的相互表１拟南芥ＣｙＰ家族【∞Ｉ目前，研究最为透彻的植物ＣｙＰ是菠菜中的亲环 蛋白ＴＬＰ４０，其结构与拟南芥ＡｔＣＹＰ３８相似性极高。 ＴＬＰ４０具有双重功能：它的ＰＰＩａｓｅ活性不受ＣｓＡ抑 制，且可以帮助蛋白质折叠。另外它通过与类ＰＰ２Ａ 的磷酸酶结合，调节光合体系ＩＩ中的几个关键蛋白质 脱磷酸化作用［２９１。３．２．４动物ＣｙＰ的功能ＣｙＰＢ同源体――果蝇ＮｉｎａＡ在视紫红质，视蛋白成熟过程中有着重要作 用。研究表明，ＮｉｎａＡ能催化视紫红质Ｒｈｌ、Ｒｈ２的 折叠，也是Ｒｈｌ、Ｉ地２从内质网通过细胞质进入细胞 膜表面的必需因子。ｎｉｎａＡ基因突变导致果蝇复眼 的视紫红质数量严重下降，从而影响其视觉功能【３０ｌ。 秀丽隐杆线虫有１７种ＣｙＰ。在雌雄同体的秀丽 隐杆线虫中，ＣｙＰ４（别名为ｍｏｇ一６）是精子发生（ｓｐｅｒｍａｔ－ ｏｇｅｎｅｓｉｓ）转向卵子发生（ｏｏｇｅｎｅｓｉｓ）过程中所必需的。 另外，ＣｙＰ４的突变可引起生殖细胞发育成生殖细胞 瘤，这表明ＣｙＰ４可能在有丝分裂与减数分裂间转变 过程中起作用…】。 研究发现哺乳动物ＣＹＰＡ与多种疾病相关。 ＣｙＰＡ特异性地与ＨＩＶ．１病毒中的衣壳蛋白（ｃａｐｓｉｄ ｐｒｏｔｅｉｎ．ＣＡ）结合，这种结合对ＨＩＶ―ｌ病毒复制是必需 的。另外，ＣｙＰＡ―ＣＡ复合物与限制ＨＩＶ．１病毒感染 宿主细胞的限制因子结合可降低ＨＩＶ―ｌ病毒对人类 宿主细胞的感染率。通过ＣｓＡ抑制ＣｙＰＡ活性或者 ＲＮＡｉ实验下扰ＣｙＰＡ表达都可降低ＨＩＶ―ｌ病毒感染 率［３２１。进一步研究发现：ＣｙＰＡ在其他一些疾病中也 具有调控作用，如红斑狼疮、血管疾病等。此外。万方数据周波等：亲环蛋白的结构、细胞定位和生物学功能２９５ＣｙＰＡ还可通过与其他蛋白质结合。对它们的功能进 行调节。比如，ＣｙＰＡ可与过氧化氢酶、凋亡两导 因子、视网膜母细胞瘤基因产物等结合。ＣｙＰＢ与 催乳素结合可加强由催乳素诱导的增殖，细胞生长和 催乳素重新回到细胞核中，这些反应强烈依赖ＣｙＰＢ 的ＰＰＩａｓｅ活性１３３１。Ｏｂａｔａ等１３４】也认为ＣｙＰＢ是依靠 ＰＰＩａｓｅ活性位点与干扰素调节因子３（ｉｎｔｅｒｆｅｒｏｎｔｏｒｙ ｒｅｇｕｌａ－表达１４０１。４小结ＣｙＰ家族在整个蛋白质组中仅占据－４，部分，但 广泛存在，非常保守，具有多功能的特性使ＣｙＰ在整 个细胞生命期内扮演着至关重要的角色。虽然研究 者通过努力，对ＣｙＰ的了解也越来越多，但人们对其 在细胞内的功能还足知之甚少。其原因在于：具有 ＰＰＩａｓｅ活性的３个家族成员都以平行途径的方式作 用于细胞，这给人们单独研究某一成员的功能带来了 极大的困难。相信随着新的生物学研究技术的出现， ＣｙＰ的生物学功能及其作用机制将会被揭示。 参考文献（Ｒｅｆｅｒｅｎｃｅｓ）ｆａｃｔｏｒ－３，ＩＲＦ－３）结合来调节］二扰素一Ｂ（ｉｎｔｅｒｆｅｒｏｎ一１３，ＩＦＮ．１３）基因的表达。ＣｙＰＢ能加强ＲＮＡ与ＲＮＡ聚合酶ＮＳ５Ｂ结合率．它是唯一与丙型肝炎病毒（ｈｅｐａｔｉｔｉｓＣｖｉｒｕｓ，ＨＣＶ）基因组复制有关的亲环家族成员。ＲＮＡＣｙＰＡ、ＣｙＰＣ、ＣｙＰＥ或者ＣｙＰＨ的缺失对ＨＣＶ都无影响。ＣｙＰＢ的缺失能明显降低ＨＣＶ ＲＮＡ的浓 度，但不影响细胞增殖。丧失ＰＰＩａｓｅ活性的ＣｙＰＢ依 然具有与ＮＳ５Ｂ很强的结合活性１３５１。Ｍｏｎｔａｇｕｅ等ｆ３６１ 发现ＣｙＰＡ、ＣｙＰＢ、ＣｙＰＣ与参与细胞凋亡的主要 核酸内切酶之一的ＮＵＣｌ８有非常相似的氨基酸序列， 即它们具有依赖Ｃａ２＋／Ｍ９２＋核酸酶的活性，但与ＰＰＩａｓｅ 活性无关。实验发现，ＣｙＰＡ、ＣｙＰＢ、ＣｙＰＣ加入 ＨｅＬａ细胞核可促使染色体降解产生５０ ｋｂ ＤＮＡ片段， 这表明ＣｙＰＡ、ＣｙＰＢ、ＣｙＰＣ参与某些细胞凋亡。 尽管如此，最近研究表明：ＣｙＰ的角色仅是诱导机制 的组分而不是ＤＮＡ核酸酶【３７ｌ。ＣｙＰＤ作为线粒体渗 透性转变孑Ｌ（ｍｉｔｏｃｈｏｎｄｒｉａｌｐｅｒｍｅａｂｉｌｉｔｙ ｔｒａｎｓｉｔｉｏｎ ｐｏｒｅ。 ¨眨口Ｍ瞪№口隅眇¨ｎＨａｎｄｓｃｈｕｍａｃｈｅｒ ＲＥ甜ａ１．Ｓｃｉｅｎｃｅ．１ ９８４，２２６：５４４ Ｔａｋａｈａｓｈｉ Ｎ Ｆｉｓｃｈｅｒ Ｇｅｔｉ ｊ ｉＯｌｅｔａ１．Ｎａｔｕｒｅ．１９８９，３３７：４７３ａ１．Ｎａｔｕｒｅ。１９８９．３３７：４７６ ａ１．Ｊ Ｂｉｏｌ Ｃｈｅｍ。１９９２．２６７：１３１１５Ｗａｌｓｈ ＣＴＫｅｅｔＨＭｅｔａ１．Ｐｒｏｃ Ｎａｔｌ Ａｃａｄ ＳｃｉｅｔＵ姐．１９９１．髓：９４８３Ｓｃｈｎｅｉｄｅｒ Ｈ ＭｏｋＤ ｅｔ ｅｔａ１．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，ｌ ９９４．３３：８２ ｌ ８ａ１．Ｆ髓Ｓ Ｌｅｔｔ．２００６，５舳：２７６ｌａ１．Ｇｅｎｏｍｅ Ｂｉ０１．２００５．６：２２６ｅｔＷａｎｇ ＰＯｂａｔａＣｏａｋｅｒ ＧＹ ｅｔａ１．Ｓｃｉｅｎｃｅ，２００５．３０８：５４８ａ１．Ｊ Ｂｉｏｌ Ｃｈｅｍ．２００５．２８０：ｌ ８３５５ｅｔＢａｉｎｅｓ ＣＰａ１．Ｎａｔｕｒｅ，２００５，４３４：６５８ｅｌ２ ３Ｈｏｒｏｗｉｔｚ ＤＳ Ａｎｓａｒｉ Ｈｅｔａ１．ＥＭＢＤ．，．２００２．２１：４７０ａ１．Ｍｏｌ Ｃｅｌｌ Ｂｉｏｌ。２００２．２２：６９９３ｅｔｎ¨ｎ ４Ｕ５６ ７ ８ ９ ＯＡｒ６ｖａｌｏ．Ｒｏｄｒｉｇｕｅｚ Ｍ Ｃｈｅｎ ＡＰ Ｇａｌａｔｅｔａ１．Ｅｕｋａｒｙｏｔ（■ｆｆ．２００５．４：１７ＭＰＴＰ）的成员之一，与细胞坏死有着紧密联系。研 究发现，ＭＰＴＰ参与了细胞的死亡过程，但作为ＭＰＴＰ 成分之一的ＣｙＰＤ本身并没有促进细胞凋亡过程，相 反却通过调节腺苷酸转运蛋白（ａｄｅｎｉｎｅｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅａ１．Ｐｌａｎｔ＆ｆｆ Ｒｅｐ，２００７．拍：２３７Ｊ Ｂｉｏｃｈｅｍ．１９９３．２１６：６８９ ａ１．尸ｒｏｃ Ｎａｔｌ Ａｃａｄ ＳｃｉｅｔＡ．Ｅｕｒ ＫＤｏｌｉｎｓｋｉＵ趴．１９９７．９４：１３０９３Ｆｒｕｍａｎ ＤＡ Ｈｉｔｌａｊｅｔａ１．ｆ．ＡＳ即．，。１９９４．８：３９ｌＳｃｉ￡，鼢．２００２．”：１２０３７ Ｓｃｉ￡，矾，ｌ ９９２．８９：ｌｌ １６９Ｑｅｔａ１．Ｐｒｏｃ Ｎａｔｌ Ａｃａｄｔｒａｎｓｌｏｃａｓｅ，ＡＮＴ）的功能而发挥抑制细胞凋亡的作 用。总之，ＣｙＰＤ能促进细胞坏死，也能抑制细胞凋 亡【１１１。ＣｙＰ４０又称雌激素受体结合ＣｙＰ（ｅｓｔｒｏｇｅｎｒｅｃｅｐｔｏｒ ｂｉｎｄｉｎｇＫｉｍ ＩＳ“口，．．，Ｂｉｏｓｃｉ Ｂｉｏｅｎｇ．２００６。１０２：２８８ Ｄａｖｉｓ ＥＳｅｔｌ ２ ３４ａ１．Ｐｒｏｃ Ｎａｔｌ ＡｃａｄｅｌＡｒ∈ｖａｌｏ．Ｒｏｄｒｉｇｕｅｚ Ｍ Ｒｏｍａｎｏ ＰＧｅｔａ１．ＥＭＢｏ Ｊ．２Ｑ００。１９：３７３９ａ１．Ｐｌａｎｔ Ｐｈｙｓｉ０１．２００４．１３４：ｌ ２６８Ｂｅｒａｒｄｉｎｉ Ｔｚ甜ａ１．Ｓｃｉｅｎｃｅ．２００１．２９１：２４０５ Ｄｅｎｇｃｙｃｌｏｐｈｉｌｉｎ，ＥＲＢＣ），是类固醇激素受５ ６ ７ ８ ９ ＯＷｅｔａ１．Ｐｒｏｃ Ｎａｔｌ ＡｃａｄＳｃｉＵ趴．１９９８．９５：７０４０体复合物的组分之一，也能与Ｈｓｐ９０形成二聚体复合 物。ＣｙＰ４０作为分子伴侣与底物结合，可维持底物 处于非活性与活性的中间态。其分子伴侣活性不依 赖ＰＰＩａｓｅ活性，也不为ＣｓＡ所影响。研究表明ＣｙＰ４０ ｍＲＮＡ大量表达于乳腺癌患者的组织中。高温应激 条件下，可引起ＣｙＰ４０重定位ｆ３８】，而在氧化应激或经 过雌二醇处理的条件下，乳腺癌细胞系ＭＣＦ．７中的ＣｙＰ４０ ｍＲＮＡ的表达量上升明显ｆ３９１。ＣｙＰＮＫ在功能Ｕ¨ ¨心口 口心口 口 眩口ｐＧｒｅｂｅ Ｍｅｔａ１．尸ｋ＾ｆ ＣＰ，，．２０００．１２：３４３Ｌｏｒｋｏｖｉｃ ２Ｊ“口ｆ．．，Ｂｉｏｌ Ｃｈｅｍ．２００４．２７９：３３８９０ Ｇｕｌｌｅｒｏｖａ Ｍ Ｒｏｋｋａ Ａｅｔｅｔａ１．足ⅣＡ．２００６。１２：６３ ｌａ１．Ｐｌａｎｔ Ｐｈｙｓｉ０１．２０００。１２３：１５２５Ｗｅｂｅｌ Ｒ ｅｔ口Ｌ．，Ｂｉｏｌ Ｃｈｅｍ．２０００．２７５：２４７５２Ｂｅｌｆｉｏｒｅ ＭＴｏｗｅｒｓ ｅｌｌａ１．Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ，２００４，１３１：２９３５ｐ２３ ４ ５ ６ ７ ８ ９ＧＪ．Ｒｅｔｒｏｖｉｒｏｔｏ卫ｖ，２００７，４：４０ｅｔＲｙｃｙｚｙｎ ＭＡ ０ｂａｔａ Ｙｅｔａ１．Ｐｒｏｃ ＮａｔｌＡｃａｄＳｃｉ删．２∞２。”：６７＿９０ａ１．Ｊ Ｂｉｏｌ Ｃｈｅｍ．２００５，２８０：ｌ ８３５５ｅｔＷａｔａｓｈｉ ＫＭｏｎｔａｇｕｅａ１．Ｍｏｌ Ｃ０ｆ，。２００５．１９：１１１ｅｔＪＷｅｔａ１．Ｊ Ｂｉｏｌ Ｃｈｅｍ．１９９７．２７２：６６７７１４上类似于果蝇ＮｉｎａＡ，可能作为跨膜蛋白而存在。但 有一点可以肯定的是．白细胞介素．２（ｉｎｔｅｒｌｅｕｋｉｎ一２， ＩＬ－２）通过ＲＮＡ选择性剪接机制来调节ｃｙｐｎｋ基因的Ｃａｎ酏ＣＭａｒｋａ１．Ｏｎｃｏｇｅｎｅ，２００４．２３：ｌ ５ＰＪ ｅｔａ１．ＣｅＩＩ Ｓｔｒｅｓｓ Ｃｈａｐｅｒｏｎｅｓ．２００ １．６：５９ｅｌＨｕｒｓｔｉｎｇ ＳＤ Ｒｉｎｆｒｅｔ Ａｅｔａ１．Ｍｏｌ Ｃａｒｃｉｎｏｇ，２００２，３３：１６ｐ口口口口口口Ｈ Ｏａ１．Ｍｏｌ ｌｍｍｕｎｏｌ。１９９３．３０：１ ３０７万方数据２９６．综述Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，Ｓｕｂｃｅｌｌｕｌａｒ Ｌｏｃａｌｉｚａｔｉｏｎ ａｎｄ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｆｕｎｃｔｉｏｎ ｏｆ ＣｙｃｌｏｐｈｉｌｉｎＢｏ Ｚｈｏｕ，Ｙｕ―Ｐｉｎｇ Ｌｕｏ木，Ｘｉ Ｇｏｎｇ，Ｓｉ―Ｇｕａｎｇ Ｌｉ （Ｃｏｌｌｅｇｅ ｏｆＬｉｆｅ Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，Ｎａｎｃｈａｎｇ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｎａｎｃｈａｎｇ ３３００３１，Ｃｈｉｎａ）ＡｂｓｔｒａｃｔＣｙｃｌｏｐｈｉｌｉｎ（ＣｙＰ）ｂｅｌｏｎｇｓｔｏａｆａｍｉｌｙ ｏｆ ｈｉｇｈｌｙ ｃｏｎｓｅｒｖｅｄ ａｎｄ ｍｕｌｔｉｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ ｐｒｏｔｅｉｎ ｔｈａｔ ｉｓｆｏｕｎｄ ｉｎ ｂｏｔｈ ｐｒｏｋａｒｙｏｔｅｓ ａｎｄ ｅｕｋａｒｙｏｔｅｓ．ＣｙＰ ｐｏｓｓｅｓｓｅｓ ｐｅｐｔｉｄｙｌ－ｐｒｏｌｙｌ ｃｉｓ－ｔｒａｎｓ ｉｓｏｍｅｒａｓｅ（ＰＰＩａｓｅ）ａｃｔｉｖｉｔｙ ｗｈｉｃｈｃａｌｌｃａｔａｌｙｚｅ ｔｈｅ ｉｎｔｅｒｃｏｎｖｅｒｔｉｏｎ ｏｆ ｔｈｅ ｃｉｓ ａｎｄ ｔｒａｎｓ ｉｓｏｍｅｒｓ ｏｆ ｔｈｅ ｐｅｐｔｉｄｙｌ―ｐｒｏｌｙｌ ｂｏｎｄｓ ｉｎ ｐｅｐｔｉｄｅ ａｎｄ ａｆｆｅｃｔｔｈｅ ｐｒｏｃｅｓｓ ｏｆ ｐｒｏｔｅｉｎ ｆｏｌｄｉｎｇａｎｄａｓｓｅｍｂｌｉｎｇ．Ｉｎ ａｄｄｉｔｉｏｎ，ＣｙＰｃａｎｗｏｒｋａｓｍｏｌｅｃｕｌｅ ｃｈａｐｅｒｏｎｅｓａｎｄｐｌａｙｓ ｒｏｌｅｓ ｉｎｓｉｇｎａｌｌｉｎｇ ｐａｔｈｗａｙｓ ｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ ｕｎｄｅｒ ｓｔｒｅｓｓ ｃｏｎｄｉｔｉｏｎ ａｎｄ ＲＮＡ ｓｐｌｉｃｉｎｇ．Ｓｉｎｃｅ ｔｈｅ ｉｎｉｔｉａｌ ｄｉｓｃｏｖｅｒｙ ｏｆ ＣｙＰ ｔｈａｔ ｉｓ ｔｈｅ ｉｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒ ｔａｒｇｅｔ ｏｆ ｔｈｅ ｉｍｍｕｎｏｓｕｐｐｒｅｓｓａｎｔ ｄｒｕｇ ｃｙｃｌｏｓｐｏｒｉｎ Ａ（ＣｓＡ），ａｂｏｕｔ １ ３０ ＣｙＰｓ ｉｓｏｆｏｒｍｓ ｈａｖｅ ｂｅｅｎ ｉｄｅｎ－ ｔｉｆｆｅｄ ｉｎ ｄｉｆｆｅｒｅｎｔｏｒｇａｎｉｓｍｓｆｒｏｍ ｂａｃｔｅｒｉａ ｔｏ ｍａｍｍａｌ．Ａｌｌ ｍｅｍｂｅｒｓ ｏｆ ＣｙＰ ｆａｍｉｌｙ ｈａｖｅ ｄｉｆｆｅｒｅｎｔ ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ｗｅｉｇｈｔ，ｄｉｓｔｉｎｃｔ ｌｏｃａｔｉｏｎ ａｎｄ ｖａｒｙｉｎｇ ｆｕｎｃｔｉｏｎ．Ｔｈｉｓ ｐａｐｅｒ ｄｅｓｃｒｉｂｅｓ ｔｈｅ ｒｅｓｅａｒｃｈ ｈｉｓｔｏｒｙ ｏｆ ＣｙＰ ｌｏｃａｔｉｏｎ，ｆｕｎｃｔｉｏｎ ａｎｄ ｔｈｅ ｒｅｌａｔｉｏｎｓｈｉｐ ｏｆ ＣｙＰ ｗｉｔｈ ＣｓＡ． Ｋｅｙ ｗｏｒｄｓ ｃｙｃｌｏｐｈｉｌｉｎ；ｐｅｐｔｉｄｙｌ－?ｐｒｏｌｙｌ ｃｉｓ?－ｔｒａｎｓ ｉｓｏｍｅｒａｓｅ；ｃｙｃｌｏｓｐｏｒｉｎ Ａａｎｄｉｎｔｒｏｄｕｃｅｓ ｔｈｅ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，Ｒｅｃｅｉｖｅｄ：Ｄｅｃｅｍｂｅｒ ２９，２００７ Ｔｈｉｓ ｗｏｒｋｗａｓＡｃｃｅｐｔｅｄ：Ｆｅｂｒｕａｒｙ ２２，２００８ｓｕｐｐｏｒｔｅｄ ｂｙ ｔｈｅ Ｎａｔｕｒａｌ Ｓｃｉｅｎｃｅ Ｆｏｕｎｄａｔｉｏｎ ｏｆ Ｊｉａｎｇｘｉ Ｐｒｏｖｉｎｃｅ（Ｎｏ．０６３０１３７）’Ｃｏｒｒｅｓｐｏｎｄｉｎｇ ａｕｔｈｏｒ．Ｔｅｌ：８６?７９１―２８８３２３３．Ｅ―ｍａｉｌ：ｌｕｏｙｕｐｉｎｇ＠１６３．ｃｏｒｎ万方数据
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