化学氨基上氢能不能被取代_百度知道
化学氨基上氢能不能被取代
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变色，产生沉淀，氨基也是碱性基团，两者不会反应，表示此反应引起总体熵的净增加。自发反应（相对于非自发反应）不须外在协助（如能量供给）就会产生。在化学平衡的系统中，反应过程中自发反应的方向可预期形成较多的物质两者不会发生化学反应、发热、变色、生成沉淀物等。判断一个反应是否为化学反应的依据是反应是否生成新的物质。根据化学键理论，又可根据一个变化过程中是否有旧键的断裂和新键的生成来判断其是否为化学反应；二是要遵守质量守恒定律，产物转换成反应物。化学平衡指正反应速率和逆反应速率达到相等的状态，因此反应物和产物均会存在，因为氢氧化钠为碱性物质：一是必须以客观事实为基础，绝不能凭空臆想、臆造事实上不存在的物质和化学反应，生成气体。可逆反应与自发反应：每个化学反应理论上均是可逆反应。正反应中定义物质从反应物转换成产物。逆反应则相反，部份反应仍可归类为不可逆反应。“不可逆反应”指得是“完全反应”。化学反应：分子破裂成原子，原子重新排列组合生成新物质的过程。反应现象：放热。然而，平衡态的反应方向可透过改变反应状态改变，譬如温度或压力。勒夏特列原理在此用来预测是产物或反应物形成。虽然所有的反应在一些范围内均是可逆的。有机化学中类别较多。在反应中常伴有发光，氨化反应，酰化反应。书写化学方程式要注意的两个原则，亲核反应；硝化反应，有自由基反应，离子型反应；亲电反应，氰化反应，加成反应，等号两边各原子的种类与数目必须相等，吸热，发光,消去反应，取代反应，称为化学反应。在反应中常伴有发光发热变色生成沉淀物等，判断一个反应是否为化学反应的依据是反应是否生成新的物质。实质，卤化反应，磺化反应：是旧化学键断裂和新化学键形成的过程。意思是几乎所有的反应物均形成产物，甚至在极端状况下均难以逆转反应。另一种反应机制称为自发反应，是一种热力学倾向
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【化学——选修3：物质结构与性质】(15分) 人类文明的发展历程，也是化学物质的认识和发现的历程，其中铁、硝酸钾、青霉素、氨、乙醇、二氧化碳、聚乙烯、二氧化硅等17种“分子”改变过人类的世界。（1）铁原子在基态时，价电子(外围电子)排布式为3d64s2　（2）平面正三角形　SO3 (BF3&。（2）硝酸钾中NO的空间构型为BBr3等)（3）C&，写出与NO互为等电子体的一种非极性分子化学式N&。（3）6&氨基青霉烷酸的结构如图所示，其中采用sp3杂化的原子有O&。（4）下列说法正确的有S（4）a（5）8Fe＋2NH32Fe4N＋3H2&(填字母序号)。a．乙醇分子间可形成氢键，导致其沸点比氯乙烷高b．钨的配合物离子[W(CO)5OH]－能催化固定CO2，该配离子中钨显－1价c．聚乙烯(┌└CH2CH2┐ ┘n)分子中有5n个σ键d．由下表中数据可确定在反应Si(s)＋O2(g)===SiO2(s)中，每生成60 g SiO2放出的能量为(2c－a－b) kJ化学键Si—SiO==OSi—O键能(kJ·mol－1)abc（5）铁和氨气在640 ℃可发生置换反应，产物之一的晶胞结构如图所示，写出该反应的化学方程式&。若两个最近的Fe原子间的距离为s cm，则该晶体的密度是　&g·mol-1。
本题难度：一般
题型：填空题&|&来源：2014-学科网高考押题卷 第四期（新课标版）化学
分析与解答
习题“【化学——选修3：物质结构与性质】(15分) 人类文明的发展历程，也是化学物质的认识和发现的历程，其中铁、硝酸钾、青霉素、氨、乙醇、二氧化碳、聚乙烯、二氧化硅等17种“分子”改变过人类的世界。（1）铁原子在基态...”的分析与解答如下所示：
（2）NO为平面正三角形结构，中心原子为sp2杂化，利用增减电子的方法，确定等电子体。（3）形成的化学键都是σ键的中心原子均采用sp3杂化。（5）晶胞中铁原子数：8×＋6×＝4，氮原子数为1，故产物的化学式为Fe4N。两个最近的Fe原子间的距离为s cm(是面上对角线的一半)，晶胞棱长为s cm，密度为=g·cm-3=g·cm-3。
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第3章 晶体结构与性质
与“【化学——选修3：物质结构与性质】(15分) 人类文明的发展历程，也是化学物质的认识和发现的历程，其中铁、硝酸钾、青霉素、氨、乙醇、二氧化碳、聚乙烯、二氧化硅等17种“分子”改变过人类的世界。（1）铁原子在基态...”相似的题目：
[2006o重庆o高考]设A(x1，y1)，B(4，95)，C(x2，y2)是右焦点为F的椭圆x225+y29=1上三个不同的点，则“|AF|，|BF|，|CF|成等差数列”是“x1+x2=8”的（　　）充要条件必要不充分条件充分不必要条件既不充分也不必要条件
[2006o重庆o模拟]已知椭圆方程x225+y29=1，A（x0，y0）是椭圆上一点，F是椭圆的右焦点，则|AF|的长度为（
）5+45x05-45x05+54x05-54x0
[2006o重庆o模拟]已知椭圆方程x24+y23=1，A（x0，y0）是椭圆上一点，F是椭圆的右焦点，则|AF|的长度为（
）2-12x02+12x02-√32x02+√32x0
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生物化学试题库1.蛋白质化学一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 极性 大小分为极性 侧链氨基酸和 非极性 侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 亲水性；而后一类氨基 酸侧链 （或基团） 共有的特征是具有 疏水 性。 碱性氨基酸 （pH6～7 时荷正电） 有两种， 它们分别是 赖 氨基酸和 精 氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是 天 冬 氨基酸和 谷 氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有 色 氨基酸、 苯丙 氨基酸或 酪 氨基酸。 3． 丝氨酸侧链特征基团是 －OH ； 半胱氨酸的侧链基团是－SH ； 组氨酸的侧链基团是－COOH 。 这三种氨基酸三字母代表符号分别是 Ser Cys His 。 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是 氨基 ，除脯氨酸以外反应产物的颜色是 紫红 ；因为脯氨酸 是?―亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示 亮黄 色。 5．蛋白质结构中主键称为 肽 键，次级键有 氢键 、 二硫键 、 疏水作用（键） 、 范德华力 ；次级键中属于共价键的是 二硫 键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子?亚基的第六位 谷氨酸被 缬 氨酸所替代，前一种氨基酸为 极性侧链氨基酸，后者为 非极 性侧链氨基酸，这种 微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman 反应的主要试剂是 异硫氰酸苯酯 ；在寡肽或多肽序列测定中，Edman 反应的主要特点是 从 N-端依次对氨基酸进行分析鉴定 。 8．蛋白质二级结构的基本类型有 ?-螺旋 、 ?-折叠 、?转角和 无规卷曲 。其中维持前三种 二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性原因与 氨基 酸种类 数目排列次序 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的?-螺旋往往会 中断 。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 分子表面的水化膜 和 同性电荷斥力 。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是 溶解度最低 、 电场中无电泳行为 。 11．在适当浓度的?-巯基乙醇和 8M 脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为 RNA 酶的 空间结构被破坏造成的。 其中?-巯基乙醇可使 RNA 酶分子中的二硫键破坏。 8M 脲可使 而 氢 键破坏。当用透析方法去除?-巯基乙醇和脲的情况下，RNA 酶又恢复原有催化功能，这种现象称为 复性 。 12．细胞色素 C，血红蛋白的等电点分别为 10 和 7.1，在 pH8.5 的溶液中它们分别荷的电性是 正电 负电 。 13． 在生理 pH 条件下， 蛋白质分子中 谷 氨酸和 天冬 氨酸残基的侧链几乎完全带负电， 而 赖 氨酸、 精 氨酸或 细 氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分） 。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为 ，单个肽平面及包含的原子 可表示为 。 15．当氨基酸溶液的 pH＝pI 时，氨基酸（主要）以 兼性 离子形式存在；当 pH＞pI 时，氨基酸 （主要）以 阴 离子形式存在；当 pH＜pI 时，氨基酸（主要）以 阳 离子形式存在。 16． 侧链含―OH 的氨基酸有 丝氨酸 和 酷氨酸 和 苏氨酸 三种。 侧链含―SH 的氨基酸是 半 胱 氨基酸。 17．人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸包括 赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸1生物化学试题库等八种。 18 ． 蛋 白 质 变 性 的 主 要 原 因 是 被破坏；蛋白质变性后的主要特征是 ； 变性蛋白质在去除致变因素后仍能（部分）恢复原有生物 活性，表明 没被破坏。这是因为一级结构含有 的结构信息，所以蛋白 质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。 19 盐析作用是指 盐溶作用是指 。 20．当外界因素（介质的 pH＞pI、电场电压、介质中离子强度、温度等）确定后，决定蛋白质在电场中泳 动速度快慢的主要因素是 和 。 二、选择填空题 1.D 2.B 3.C 4.C 5.D 6.A 7.B 8.C 9.C 10.C 11.D 12.D 13.B 14.C 15.C 16.A 17.C 18.B 19.B 20.A 22.B 23.C 24.B 25.B 26.D 1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（ ） A、甲硫氨酸 B、半胱氨酸 C、精氨酸 D、组氨酸 2．PH 为 8 时，荷正电的氨基酸为（ ） A、Glu B、Lys C、Ser D、Asn 3．精氨酸的 Pk1=2.17、Pk2=9.04（?-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（ ） A、1/2(2.17+9.04) B、1/2(2.17+12.48) C、1/2(9.04+12,48) D、1/3（2.17+9。04+12。48） 4．谷氨酸的 Pk1=2.19(?-COOH)、pk2=9.67(?-NH3)、pk3=4.25(?-COOH) pl=（ ） A、1/2（2.19+9。67） B、1/2（9.67+4.25） C、1/2(2.19+4.25) D、1/3(2.17+9.04+9.67) 5．氨基酸不具有的化学反应是（ ） A、肼反应 B、异硫氰酸苯酯反应 C、茚三酮反应 D、双缩脲反应 6．当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5 时，用纸层析法分离苯丙氨酸（F） 、丙氨酸（A）和苏氨酸 （T）时则它们的 Rf 值之间关系应为： （ ） A、F＞A＞T B、F＞T＞A C、A＞F＞T D、T＞A＞F 7．氨基酸与亚硝酸反应所释放的 N2 气中，氨基酸的贡献是（ ） A、25% B、50% C、80% D、100% 8．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（ ） A、2，4-二硝基氟苯 B、肼 C、异硫氰酸苯酸 D、丹酰氯 9．下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（ ） A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序 B、多肽链中氨基酸残基的键链方式 C、多肽链中主肽链的空间走向，如?-螺旋 D、胰岛分子中 A 链与 B 链间含有两条二硫键，分别是 A7-S-S-B7，A20-S-S-B19 10．下列叙述中哪项有误（ ） A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、 三级结构乃至四级结构中起重要作用 B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个 C?碳原子 C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性 D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力 11．蛋白质变性过程中与下列哪项无关（ ） A、理化因素致使氢键破坏 B、疏水作用破坏 C、蛋白质空间结构破坏 D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小 12．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（ ）2生物化学试题库A、尿素（脲） B、盐酸胍 C、十二烷基磺酸 SDS D、硫酸铵 13．血红蛋白的氧合动力学曲线呈 S 形，这是由于（ ） A、氧可氧化 Fe（Ⅱ） ，使之变为 Fe（Ⅲ） B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强 C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥 D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变 14．下列因素中主要影响蛋白质?-螺旋形成的是（ ） A、碱性氨基酸的相近排列 B、酸性氨基酸的相近排列 C、脯氨酸的存在 D、甘氨酸的存在 15．蛋白质中多肽链形成?-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（ ） A、疏水键 B、肽键 C、氢键 D、二硫键 16．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（ ） A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构 B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物 体系中，它具有特定的三维结构 C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链 在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用 D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的 17．有关亚基的描述，哪一项不恰当（ ） A、每种亚基都有各自的三维结构 B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在 C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链 D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性 18．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（ ） A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部 B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部 C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面 D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部 19．蛋白质三级结构形成的驱动力是（ ） A、范德华力 B、疏水作用力 C、氢键 D、离子键 20．引起蛋白质变性原因主要是（ ） A、三维结构破坏 B、肽键破坏 C、胶体稳定性因素被破坏 D、亚基的解聚 21．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（ ） A、胰岛素 B、Rnase C、血红蛋白 D、肌红蛋白 22．下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（ ） A、SDS-PAGE 法 B、渗透压法 C、超离心法 D、凝胶过滤（分子筛）法 － 23．分子结构式为 HS－CH2－CH－COO 的氨基酸为（ ） A、丝氨酸 B、苏氨酸 C、半胱氨酸 D、赖氨酸 24．下列氨基酸中为酪氨酸的是（ ） － A、 -CH2－CH－COO B、HO－ －CH2－CH－COO－ + + HN NH NH3 NH3 + － － C、 CH2－CH－COO D、CH3－S－CH2－CH2－CH－COO + + + NH3 NH3 H 25．变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征，下列动力学曲线中哪种一般是别构酶 （蛋白质）所表现的： （ ）3生物化学试题库v A、vv C、 D、vB、s s s s 26．关于二级结构叙述哪一项不正确（ ） A、右手?-螺旋比左手?-螺旋稳定，因为左手?-螺旋中 L-构型氨基酸残基侧链 空间位阻大，不稳定； B、一条多肽链或某多肽片断能否形成?-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它 的氨基酸组成和排列顺序有极大关系； C、多聚的异亮氨基酸 R 基空间位阻大，因而不能形成?-螺旋； D、?-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。 27．根据下表选出正确答案： 样品液中蛋白质的组分 蛋白质的 pI A B C D 6.2 4.5 7.8 8.3 蛋白质分子量 MW(KD) 40 30 60 80①pH8.6 条件下电泳一定时间，最靠近阳极的组分一般是（ ） ； ②SephadexG100 柱层析时，最先洗脱出来的组分应该是（ ） 。 28．前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基（ ） A、碱性氨基酸残基 B、酸性氨基酸残基 C、羟基氨基酸残基 D、亲水性氨基酸残基 29．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（ ） A、氨基酸的组成、顺序和数目 B、氢键、盐键、范德华力和疏水力 C、温度、pH 和离子强度等环境条件 D、肽链间或肽链内的二硫键 30．双缩脲法测定禾谷类作物样品中的蛋白质含量时，加入少量的四氯化碳（CCl4)其主要作用是（ ） A、促进双缩脲反应 B、消除色素类对比色的干扰 C、促进难溶性物质沉淀 D、保持反应物颜色的稳定 31．醋酸纤维薄膜电泳时，下列说法不正确的一项是（ ） A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间，使处于湿润状态 B、以血清为样品，pH8.6 条件下，点样的一端应Z于电泳槽的阴极一端 C、电泳过程中保持恒定的电压（90～110V）可使蛋白质组分有效分离 D、点样量太多时,蛋白质组分相互粘联,指印谱带会严重拖尾，结果不易分析 三、是非判断（用“对”“错”表示，并填入括号中） 、 1.× 2.√ 3.√ 4.× 5.√ 6.× 7.× 8.× 9.× 10.√ 11.× 12.√ 13.× 14.√ 15.√ 16.× 17.√ 18.√ 19.√ 20.× 21.× 22.√ 1．胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成（ ） 2．蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构，即一级结构含有高级结构的 结构信息。 （ ） 3．肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中，一般都处在一个刚性平面内。 （ ） 4．构成天然蛋白质的氨基酸，其 D－构型和 L－型普遍存在。 （ ） 5．变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质，它有利于这些生物大分子功能的调节。 （ ） 6．功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。 （ ） 7．具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。 （ ） 8．胰岛素分子中含有 A7-S-S-B7，A20-S-S-B19 和 A6-S-S-A11 三个二硫键，这些属于二级结构的内容。 （ ） 9．?-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。 （ ）4生物化学试题库10．在 RNase（核糖核酸酶）分子中存在 His12、His119 侧链的咪唑基及 Lys41-NH3 由于多肽链是按特定方式 折叠成一定空间结构，这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成 RNase 的催化中心。 （ ） 11．变性后的蛋白质电泳行为不会改变（ ） 12．沉降系数 S 是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。 （ ） 13．调节溶液的 pH 值对盐析分离蛋白质影响不大。 （ ） 14．Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高，但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同，会使测定结 果往往带来较大偏差。 （ ） 15． 重金属盐对人畜的毒性， 主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致。 （ ） 16．利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样（即为 6.25）（ 。 ） 17．胰蛋白酶作用时对肽键 N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸，这种专一性可称为基团专一性。 （ ） 18．同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性 突变常常与它们的密码子突变有关。 （ ） O 2 19．肽平面或酰胺平面是因为－C－NH－结构中 C=0 的?电子离域或说是 sp 杂化 N 的孤对电子与 C=0 P-?共轭后引起的。 （ ） 20． 有两种蛋白质 A 和 B 的等电点分别是 6.5 和 7.2， pH 为 8.5 的条件下同一静电场中 A 一定比 B 向异 在 极泳动速度快。 （ ） 21．多肽链出现 180°回折的地方会形成转角，其中甘氨酸和脯氨酸常出现在?-转角处，因为其侧链较短 ，对 4→1 氢键形成空间位阻小。 （ ） 22．苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强（ ） 23．由于静电作用，在等电点时氨基酸的溶解度最小（ ） 24．渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及 PAGE（聚丙稀酰胺凝胶电泳）法都是利用蛋白质的物理化学性质 来测定蛋白质的分子量的（ ） 25． 当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时， 此蛋白质的等电点为 7.0 （ ） 26．蛋白质的亚基（或称为亚单位）和肽是同义词（ ） 四、解释下列名词 1．二面角 :一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-，自左向右分别为 C1，N1，C2，C3，N2 C1-N1-C2 形成的平面与 N1-C2-C3 形成的平面之间因为 N1-C2 之间的化学键旋转而成一定的角度，叫做二 面角φ。同理 N1-C2-C3 形成的平面与 C2-C3-N2 形成的平面之间的角度是二面角ψ 2．蛋白质一级结构 DNA 的一级结构: 所谓的 DNA 的一级结构，就是指 4 种核苷酸的链接及从 N－端到 C－端的氨基酸排列顺序。 3.DNA 的二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构， 也就是该肽链主链骨架原子的相对空 间位Z，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 4.超二级结构：超二级结构（super-secondary structure）也称之基元（motif） 。在蛋白质中，特别是 球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间 上能辨认的二级结构组合体。 5. DNA 的三级结构: 是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位Z，也就是整条肽链所有原子在三维 空间的排布位Z。 6.DNA 的四级结构: 每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空 间排布，并以非共价键相连接，这个蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 ，称为蛋白质的四级结构 7．别构效应 别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活 性改变的现象。 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性5生物化学试题库部位以外的其他部位（别构部位） ，引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 8．同源蛋白质 :不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 9．简单蛋白质:简单蛋白质又称单纯蛋白质，这类氨基酸只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其他成分. 10．结合蛋白质 : 结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成， 被结合的其他化合物通常称为结 合蛋白质的非蛋白部分(辅基)。按其非蛋白部分的不同而分为核蛋白(含核酸)、糖蛋白(含多糖)、脂蛋白 (含脂类)、磷蛋白(含磷酸)、金属蛋白(含金属)及色蛋白(含色素)等。 11．蛋白质变性作用 :1.天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响， 其分子内部原有的高度规律性结构发 生变化致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称为 变性作用。 2.变质蛋白质主要标志是生物功能的丧失. 3.从现在蛋白质构象研究结果来看，可以比较完整的说：变性作用就是蛋白质在一定的处理条件下，其 共价键不变，而特定构象遭受破坏，从而失去了生物活性的过程. 12．蛋白质盐析作用:用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程称为蛋白质的盐析作用。 13．蛋白质分段盐析 : 调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出 14．寡聚蛋白:四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成， 有时含两条以 上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此 无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白 质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质 15． 结构域 :结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域。在 球形蛋白中，结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分，但是同一种蛋 白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不 同外显子所编码。 16． 构象:构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放Z所产生的空间排布。一种构象 改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 17．构型 :分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体 结构，如 D-甘油醛与 L-甘油醛，D-葡萄糖和 L 葡萄糖是链状葡萄糖的两种构型，a-D-葡萄糖和 b-D-葡萄 糖是环状葡萄糖的两种构型一般情况下，构型都比较稳定，一种构型转变另一种构型则要求共价键的断裂 、原子(基团)间的重排和新共价键的重新形成。 18.肽单位:肽单位（peptide unit）又称为肽基（peptide group） ，肽键的所有四个原子和与之相连的两 个α-碳原子所组成的基团。是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的 4 个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 肽链中的酰胺基(-CO-NH-)称为 肽基 (peptide group)或 肽单位（peptide unit). 19.肽平面: 肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子 C、H、O、N、Cα1、Cα2 不能自由转 动，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫酰胺平面。 20.?―螺旋 : α螺旋是一种最常见的二级结构，最先由 Linus Pauling 和 Robert Corey 于 1951 年 提出，其主要内容是： ①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展； ②螺旋形成是自发的，肽链骨架上由 n 位氨基酸残基上的-C=O 与 n+4 位残基上的-NH 之间形成的氢键起着 稳定的作用；被氢键封闭的环含有 13 个原子，因此α螺旋也称为 3.6/13 螺旋； ③每隔 3.6 个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴 100°，螺距为 0.54nm，即每个氨基酸 残基沿轴上升 0.15nm；螺旋的半径是 0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°； ④α螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋； ⑤氨基酸残基的 R 基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋 的形成和稳定。6生物化学试题库21.?―折叠或?―折叠片:β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构，可分为平行式和反平行式两种类 型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸 片可看成是一条肽链，称为β折叠股或β股(β－strand)，结构要点 1.肽链呈锯齿状，按层排列，可以是不同的肽链，也可以是同一条肽链的不同肽段。 2.相邻肽链的 C=O 与 N―H 间形成氢键，氢键与长轴垂直。 3.相邻肽链平行或反平行排列，反平行的更稳定。 4.一个残基占 0.32nm（平行式）或 0.34nm（反平行式） 。 22．超二级结构 :超二级结构也称之基元（motif） 。是指在球状蛋白质分子的一级结构的基础上，相邻的 二级结构单位（α螺旋β折叠等）在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部形成规则的二级结构组合体 ，这种组合体就是超二级结构。在结构的组织层次上高于二级结构，但没有形成完整的结构域。 23．?―转角 : β-转角结构（β-turn）又称为β-弯曲（β-bend） 、β-回折（β-reverse turn） 、发 夹结构(hairpin structure)和 U 型转折等。蛋白质分子多肽链在形成空间构象的时候，经常会出现 180° 的回折（转折） ，回折处的结构就称为β-转角结构。 24.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、 热、 有机溶剂以及一些变性剂的作用时， 次级键遭到破坏导致天然构象的破坏， 但其一级结构不发生改变。 包含了蛋白质的沉淀作用。 25．蛋白质的复性作用 :如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种 变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性 蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性（renaturation） 。例如胃蛋白酶加热 至 80～90℃时，失去溶解性，也无消化蛋白质的能力，如将温度再降低到 37℃，则又可恢复溶解性和消 化蛋白质的能力。 26．亚基:蛋白质的四级结构（quaternary structure）是指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触 部位的相互作用。 体内许多蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链， 每一条多肽链都有完整的三级结构， 称为亚基 （subunit) 。 五、问答题 1． 组成蛋白质的 20 种氨基酸依据什么分类？各类氨基酸的共同特性是什么？这种分类在生物学上有何重 要意义？ 氨基酸是蛋白质的基本单位，每个氨基酸都是有一个氨基，一个羧基，还有一个 R 基组成，区分氨基酸就 是通过 R 基的不同，每个氨基酸都有相对应的密码子，也就是说，在转录的过程中，氨基酸的种类由基因 决定，进而决定了蛋白质的种类，蛋白质是生物性状的表现~ 2．蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？ 蛋白质的结构人为的分为四级，一级是指组成蛋白质的氨基酸的排列顺序 二级是指各个氨基酸的相对位 Z 三级是指氨基酸侧链的空间位Z 四级是指多个氨基酸链的空间结构 一般氨基酸要到三级或四级才会 有生物功能 人为的破坏氨基酸 使其变性 只要其一级结构保存下来 在适当条件下就可以复性 恢复其生 物学功能 就是恢复其三级或四级结构 所以初级结构是高级结构的基础 也是其生物学功能的基础 而高 级结构则是基础结构的进一步变化 是实现生物学功能的载体 3．Edman 反应所有的试剂和反应的特点如何？ 蛋白质或肽的氨基末端分析法之一。由埃德曼（P．Edman）所创立。即在弱碱性条件下使之与异硫氰酸 苯酯反应，然后用酸处理，从多肽链上仅使氨基末端残基以氨基酸的苯基乙内酰硫脲衍生物的形态游离出 来，然后进行分析。根据反应试剂或衍生物的缩写，本法亦称 PTC 法或 PTH 法。在第一个氨基末端残基游 离后，对剩余的多肽链如适用于同一反应，则可游离出下一位Z的残基。如此反复操作，有可能从末端决7生物化学试题库定氨基酸排列顺序 4．何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？ 由于蛋白质表面离子化侧链的存在，蛋白质带净电荷。由于这些侧链都是可以滴定的（titratable） ，对 于每个蛋白都存在一个 pH 使它的表面净电荷为零即等电点。 英文缩写 pI。在等电点时，蛋白质分子以 双极离子存在，总净电荷为零,颗粒无电荷间的排斥作用,易凝集成大颗粒，因而最不稳定，溶解度最小， 易沉淀析出。(在等电点外的所有其他 pH 值，依据蛋白质所带净电荷采用电泳和离子交换层析来分离和分 离纯化该蛋白质) 5．何谓盐析？分段盐析粗分蛋白质的原理是什么？ 盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。 因为蛋白质是亲水性大分子，所以在水溶液中有双电层结构，来保证分子的溶解度平衡并稳定存在。 当加入盐时，盐会电离成离子态，离子的电性破坏了蛋白质的双电层结构，从而使其沉降，析出。 加入浓酸和浓碱是不行的，苛性的环境将使蛋白质变性。 6．哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变？ 向蛋白质溶液中加入①硫酸钾溶液或者加入③硫酸铵溶液或⑤氯化钠，可以观察到的现象为析出沉淀，此 过程叫做蛋白质的“盐析”为物理变化，不会使蛋白质变性． 蛋白质受热或遇到⑥浓硝酸、④硝酸汞等重金属盐、②甲醛等有机溶剂化学物质，会发生化学变化，失去 原有的生理功能，此过程叫做蛋白质的“变性” ． 改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变 性的结果。 7.蛋白质分离分析技术常用的有哪几种，简述凝胶过滤、电泳基本原理。 分离蛋白质混合物的各种方法主要是根据蛋白质在溶液中的以下性质：1）分子大小；2）溶解度；3）电 荷；4）吸附性质；5）对其它分子的生物学亲和力等进行分离。 常见的分离提纯蛋白质的方法有： 1、 盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉 淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的 pH 在蛋白质的等电 点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。2 、电泳法：蛋白质分子在高于或低于其 pI 的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁 移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。3、透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可 将大分子物质与小分子物质分离开。4、层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两 相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层 析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。5、分子筛：又称凝胶过滤法，蛋白质溶液加于柱之顶 部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径 直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。6、超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于 不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数 S 成正比。 8.有哪些沉淀蛋白质的方法？其中盐析和有机溶剂沉淀法有何区别或特点？ ，主要应用的方法有盐析法、有机溶剂沉淀法、等电点沉淀法、吸附法、结晶法、电泳法、超速离心法、 柱层析法等。其中盐析法、等电点法、结晶法用于蛋白、酶的提纯较多；有机溶剂抽提和沉淀用于核酸提 纯较多；柱层析法、梯度离心法在蛋白质和核酸的提纯工作中应用均十分广泛。 1、盐析法 优点是盐析法简单方便，可用于蛋白质抗原的粗提、丙种球蛋白的提取、蛋白质的浓缩等。缺 点是盐析法提纯的抗原浓度不高，只用于抗原的初步纯化。2、有机溶剂沉淀法 优点是是分辨能力比盐析 法高，溶剂容易除去且可回收，沉淀的蛋白质不需要脱盐处理，缺点是有机溶剂易使蛋白质或酶变性，常 采用降低温度的方法进行有效控制，而且有机溶剂使用量大，溶剂的使用及回收；储存都比较困难或麻烦 9.溴化氰在多肽裂解中的作用部位，和裂解产物的末端氨酸残基为何物？ 溴化氰可断裂甲硫氨酸的羧基形成的肽键。水解后甲硫氨酸残基转变为 C-末端高丝氨酸残基。 10．举例说明蛋白质一级结构与功能关系。镰刀型细胞贫血症，是由于血红蛋白分子中两个β亚基第六位 正常的谷氨酸变成了缬氨酸，从酸性变成中性蛋白质，溶解度下降，在流经毛细血管等氧分压低的地方时8生物化学试题库容易析出，造成溶血。 11．举例说明蛋白质变构效应与意义。别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构 象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 别构效应在生命活动调节中起很重要作用。 如阻遏蛋白受小分子物质的影响发生构象变化， 改变了它与 DNA 结合的牢固程度，从而对遗传信息的表达进行调控。另如激素受体，神经递质受体等都是通过生物分子的 影响发生构象变化而传递信息的。可以说别构效应是生物分子“通讯”的基。 12．一样品液中蛋白质组分为 A（30KD） 、B（20KD） 、C（60KD） ，分析说明用 SephadexG100 凝胶过滤分离 此样品时，各组分被洗脱出来的先后次序。 CAB，大分子先洗脱，小分子后洗脱 13．多聚赖氨酸（poly－Lys）在 pH7 时呈无规线团，在 pH10 时则呈?－螺旋；而多聚的谷氨酸酸（poly －Glu）在 pH7 时也呈无规线团，而在 pH4 时则呈?－螺旋，为什么？ 多聚 LC赖氨酸和 LC谷氨酸的比旋随 pH 改变的原因是（构象改变） 。 当多肽链形成α螺旋时，旋光度较正值方向改变（即右旋增加） 。一条肽链能否形成α螺旋，与它的氨基 酸组成和序列有极大的关系。R 基小，并且不带电荷的多聚丙氨酸，在 pH7 的水溶液中能自发地卷曲成α 螺旋。但是多聚赖氨酸在同样的 pH 条件下却不能形成α螺旋，而是以无规卷曲形式存在。这是因为多聚 赖氨酸在 pH7 时 R 基具有正电荷，彼此间由于静电排斥，不能形成链内氢键。正是如此，在 pH12 时，多 聚赖氨酸即自发地形成α螺旋。同样，多聚谷氨酸也与此类似。总结如下，随着 pH 升高，谷氨酸羧基离 子化，多聚谷氨酸从α螺旋转变成无规线团，而赖氨酸氨基去质子化，多聚赖氨酸从无规线团转变成α螺 旋. 14．简述胰蛋白酶原激活过程。胰蛋白酶原刚合成时，此酶多一个六肽，故其活性中心基团形不成活性中 心，酶原无活性。当它进入小肠后，在 Ca2+的存在下，受小肠粘膜分泌的肠激酶作用，赖氨酸一异亮氨酸 间的肽键被水解打断，失去一个六肽，使构象发生一定的变化，成为有活性的胰蛋白酶。这时肽链中的组 氨酸(40)，天冬氨酸(84)、丝氨酸(177)和色氨酸(193) (括号中的序号是失去六肽后的顺序号)在空间上 接近起来，形成了催化作用必需的活性中心，酶具有了催化活性 15．?－螺旋的特征是什么？如何以通式表示？α-螺旋中的一个残基的 C=O 与其后第四个氨基酸残基的 N ―H 之间形成氢键。形成的氢键 C=O…H―N 几乎成一直线。每个氢键的键能随不强，但是大量的氢键足以 维持α-螺旋的稳定性。一圈螺旋 3.6 个残基，氢键封闭 13 个原子。α-螺旋是α-系螺旋的一种，α-系 螺旋可用下列通式表示： （1）圈内原子数为 3n+4，当 n=3 时，即为α-螺旋。 （2）由于α-螺旋圈内原子数 为 13，从而α-螺旋也写作：3.613。当 n=2 时，即为 3.010 螺旋。此螺旋构象不如 3.613 构象稳定。 16．高浓度的硫酸铵（pH5 时）可使麦清蛋白沉淀析出，并用于初步分离该种蛋白的早期步，简要说明其 原理。17．用阳离子交换柱层析一氨基酸混合液（洗脱剂：pH3.25，0.2N 柠檬酸钠） ，其结果如下：①各洗脱峰 的面积大小或高度有何含义？②Asp 比 Glu 先洗脱出来的原因？洗脱剂流出体积 吸 光 度9生物化学试题库18．为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂？铅和汞是重金属，会使蛋白质变性，而人体组织中蛋 白质是必不可少的组成成分，比如胃、 食道等组织。误服铅或汞后，吞入大量鸡蛋清（鸡蛋清中含有大量蛋白质） ，可使铅与汞先 与蛋清反应，减少与机体组织的接触，进而减轻毒性。 六、计算题 1.测得一种蛋白质分子中 Trp 残基占分子量的 0.29%，计算该蛋白质的最低分子量（注：Trp 的分子量 为 204Da） 。 1.解：Trp 残基 MW/蛋白质 MW＝0.29%，蛋白质 MW＝64138Da。 2．一种蛋白质按其重量含有 1.65%亮氨酸和 2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质最低分子量。 （注：两种氨基 酸的分子量都是 131Da） 。 2.解：异亮氨酸/亮氨酸＝2.48%/1.65%＝1.5/1＝3/2 所以，在此蛋白质中的亮氨酸至少有 2 个，异亮氨酸至少有 3 个。由此推理出： 1.65%＝2×（131－18）/蛋白质 MW 答案：蛋白质 MW＝13697Da。 3．某种氨基酸?－COOHpK＝2.4，?－N H3pK＝9.6，?－N H3pK＝10.6，计算该种氨基酸的等电点（pI） 。 3.答案：pI＝10.1 ＋ ＋ 4．某种四肽?－COOHpK＝2.4，?－N H3pK＝9.8，侧链－N H3pK＝10.6 侧链－COOHpK＝4.2，试计算此种 多肽的等电点（pI）是多少？ 4.答案：pI＝7.0 5．有一种多肽，其侧链上羧基 30 个（pK＝4.3） ，嘧唑基有 10 个（pK＝7） ，?－N＋H3（pK＝10） ，设 C 末 端?－羧基 pK＝3.5，N－末端氨基 pK＝9.5，计算此多肽的 pI。 5.解：要计算多肽的等电点，首先应该找到静电荷为零的分子状态。在此多肽中最多可以带有（30＋1） 个单位负电荷，而正电荷最多只有（15＋10＋1）个，相差了 5 个电荷。要想让正负电荷数相等，只能让 30 个羧基（侧链－COOHpK＝4.3）少带 5 个负电荷（?－COOHpK＝3.5，它比侧链－COOH 易于解离，难于接 受质子） ，即在 30 个侧链－COOH 中有 25 个处于解离状态（－COO－） 个不解离（－COOH） ，5 。因此： pH＝pKa＋lg（[碱]/[酸]）＝4.3＋lg（25/5）＝5.0。 6．已知氨基酸平均分子量为 120Da。有一种多肽的分子量是 15120Da，如果此多肽完全以?－螺旋形式存 在，试计算此?－螺旋的长度和圈数。 6.解：答案：肽链长度＝43.92(nm)；该蛋白质（或多肽）分子量＝14640Da＋ ＋答 案： 一、填空 1. 20 非极性 极性 疏水 亲水 赖 精 天 冬 2.色 苯丙 酪 3. －OH －SH －COOH N NH 4.氨基 紫红 亮黄 5.肽 氢键 二硫键 疏水作用 （键） 范德华力 二硫键 6. 谷 缬 极 非极 7.异硫氰酸苯酯 从 N-端依次对氨基酸进行分析 鉴定 8. ?-螺旋 ?-折叠 ?转角 无规卷曲 氢 氨基酸种类 数目排列次序 中断 9. 分子表 面的水化膜 同性电荷斥力 10.溶解度最低 电场中无电泳行为 11.空间结构 二硫 氢 复性 12.正电 负电 13.谷 天冬 赖 精 细 15. b a c 二、选择填空 1.D 2.B 3.C 4.C 5.D 6.A 7.B 8.C 9.C 10.C 11.D 12.D 13.B 14.C101 生物化学试题库--核酸15.C 16.A 17.C 18.B 19.B 20.A 22.B 23.C 24.B 25.B 26.D 三、 判断题 1.× 2.√ 3.√ 4.× 5.√ 6.× 7.× 8.× 9.× 10.√ 11.× 12.√ 13. × 14.√ 15.√ 16.× 17.√ 18.√ 19.√ 20.× 21.× 22.√ 六、计算题 1.解：Trp 残基 MW/蛋白质 MW＝0.29%，蛋白质 MW＝64138Da。 2.解：异亮氨酸/亮氨酸＝2.48%/1.65%＝1.5/1＝3/2 所以，在此蛋白质中的亮氨酸至少有 2 个，异亮氨酸至少有 3 个。由此推理出： 1.65%＝2×（131－18）/蛋白质 MW 答案：蛋白质 MW＝13697Da。 3.答案：pI＝10.1 4.答案：pI＝7.0 5.解：要计算多肽的等电点，首先应该找到静电荷为零的分子状态。在此多肽中最多可以带有（30＋1） 个单位负电荷，而正电荷最多只有（15＋10＋1）个，相差了 5 个电荷。要想让正负电荷数相等，只能让 30 个羧基（侧链－COOHpK＝4.3）少带 5 个负电荷（?－COOHpK＝3.5，它比侧链－COOH 易于解离，难于接 受质子） ，即在 30 个侧链－COOH 中有 25 个处于解离状态（－COO－） 个不解离（－COOH） ，5 。因此： pH＝pKa＋lg（[碱]/[酸]）＝4.3＋lg（25/5）＝5.0。 6.解：答案：肽链长度＝43.92(nm)；该蛋白质（或多肽）分子量＝14640Da2.核 酸一、选择题 1.B 2.E 3.E 4.C 5.E 6.B 7.B 8.D 9.D 1．ATP 分子中各组分的连结方式是： A、R-A-P-P-P B、A-R-P-P-P C、P-A-R-P-P D、P-R-A-P-P E、P-A-P-R-P 2．决定 tRNA 携带氨基酸特异性的关键部位是： A、3′末端 B、T ? C 环 C、二氢尿嘧啶环 D、额外环 E、反密码子环 3．构成多核苷酸链骨架的关键是： A、2′，3′－磷酸二酯键 B、2′，4′－磷酸二酯键 C、2′，5′－磷酸二酯键 D、3′，4 磷酸二酯键 E、3′，5′－磷酸二酯键 4．含稀有碱基较多的核酸是： A、核 DNA B、线粒体 DNA C、tRNA D、mRNA E、rRNA 5．有关 DNA 的叙述哪项绝对错误： A、A＝T B、G＝C C、Pu=Py D、C 总=C+mC E、A=G，T=C 6．真核细胞 mRNA 帽结构最多见的是： 7 7 7 A、m ApppNmP B、m GpppNmP C、m UpppNmP 7 7 D、m CpppNmP E、m TpppNmP 7．DNA 变性后，下列那一项变化是正确的? A、对 260nm 紫外吸收减少 B、溶液粘度下降 C、磷酸二酯键断裂 D、核苷键断裂 E、嘌吟环破裂 8．双链 DNA 的 Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致: A、A＋G B、C＋T C、A＋T D、G＋C E、A＋C 9．DNA 复性的重要标志是: A、溶解度降低 B、溶液粘度降低 C、紫外吸收增大 D、紫外吸收降低 二、填空题12 生物化学试题库--核酸1．核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的 细胞核 和原核细胞 类（拟）核 部位，后者主要存在于细胞的 细胞质 部位。 2．构成核酸的基本单位是 核苷酸 ，由 戊糖 、 含氮碱基 和 磷酸 3 个部分组成. 3．在 DNA 和 RNA 中，核苷酸残基以 3'－5'磷酸二酯键 互相连接，形成不分枝的链状分子。由于 含氮碱基具有 共轭双键 ，所以核苷酸和核酸在 260 nm 处有最大紫外吸收值。 4． 细胞的 RNA 主要包括 mRNA 、 tRNA 和 rRNA 3 类， 其中含量最多的是 rRNA ， 分子量最小的是 tRNA ，半寿期最短的是 mRNA 。 5．核外 DNA 主要有 线粒体 DNA 、 叶绿体 DNA 和 质粒 DNA 。 6．RNA 中常见的碱基是 腺嘌呤 、 鸟嘌呤 、 尿嘧啶 和 胞嘧啶 。 7．DNA 常见的碱基有 腺嘌呤 、 鸟嘌呤 、 胸腺嘧啶 和 胞嘧啶 。其中 胸腺 嘧啶的氢键结合性质类似于 RNA 中的 尿嘧啶 。 8．在含 DNA 和 RNA 的试管中加入稀的 NaOH 溶液，室温放Z 24 小时后， RNA 被水解了。 9．核苷中，核糖及脱氧核糖与碱基间的糖苷键是 C-N 键。 10． Watson-CrickDNA 双螺旋每盘旋一圈有 10 对核苷酸， 高度为 3.4nm ， 直径为 2nm 。 11．组成 DNA 的两条多核苷酸链是 反平行 的，两链的碱基顺序 互补 ，其中 G 与 C 配对，形成 三 个氢键 A 与 T 配对，形成 二 个氢键。 12．由于连接互补碱基的两个糖苷键并非彼此处于对角线的两端，在 DNA 双螺旋的表面形成较宽的 大沟(槽)和较窄的 小沟(槽) 。 13．维持 DNA 双螺旋结构的主要作用力是 氢键 、 碱基堆积力 、 反离子作用 。 14．核酸变性时，260nm 紫外吸收显著升高，称为 增色效应 ；变性的 DNA 复性时，紫外吸收回复到 原来水平，称为 减色效应 。 15．DNA 热变性呈现出 协同性 ，同时伴随 A260 增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫做 解链(溶 解)温度 ，用符号 Tm 表示，其值的大小与 DNA 中 G+C 碱基对含量呈正相关。 16．DNA 在水溶液中热变性后，如果将溶液迅速冷却，则大部分 DNA 保持 单链 状态，若使溶液缓 慢冷却，则 DNA 重新形成 双螺旋 。 17．稀有核苷?中的糖苷键是 C-C 连接。 18．RNA 一般以 单链 存在，链中自身互补的反平行序列形成 双螺旋 结构，这种结构与它们 间的单链组成 发夹或茎环 结构。 19．病毒和噬菌体只含一种核酸，有的只有 RNA ，另一些只有 DNA 。 20．染色质的基本结构单位是 核小体 ，由 组蛋白 核心和它外侧盘绕的 DNA 组成，核心由 H2A H2B H3 H4 各两分子组成，核小体之间由 DNA 相互连接，并结合有 H1 。 21．tRNA 的二级结构呈 三叶草 型，三级结构呈 倒 L 型，其 3'末端有一共同碱基序列 CCA ，其功能是 结合氨基酸 。 22．真核 细胞的 mRNA 帽子由 m7GpppNmp 组成，其尾部由多聚腺苷酸 组成，帽子的功能是 参 与起始和保护 mRNA ，尾巴的功能是 保护 mRNA 。 23．含氧的碱基有烯醇式和酮式两种互变异构体，在生理 pH 条件下，主要以酮式 式存在，这有利于 氢键 形成。 三、是非题 1．× 2．×3．√4．×5．×6．×7．×8．×9．√10．√11．√12．×1．DNA 是生物遗传物质，RNA 则不是。 2．同种生物体不同组织中的 DNA，其碱基组成也不同。3．核小体是构成染色体的基本单位。 4．多核苷酸链内共价键断裂叫变性。23 生物化学试题库--核酸5．DNA 的 Tm 值和 A-T 含量有关，A-T 含量高则 Tm 高。 6．真核生物 mRNA 的 5'端有一个多聚 A 的结构。 7．DNA 分子含有等摩尔数的 A、G、T、C。 8．真核细胞的 DNA 全部定位于细胞核。 9．B－DNA 代表细内 DNA 的基本构象，在某些情况下，还会呈现 A 型，Z 型和三股螺旋的局部构象。10．构成 RNA 分子中局部双螺旋的两个片段也是反向平行的。 11．复性后 DNA 分子中的两条链并不一定是变性之前的两条互补链。 12．自然界的 DNA 都是双链的，RNA 都是单链的。 四、名词解释 1.反密码子:tRNA 分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。 2.Chargaff 规则 :DNA 的碱基组成特点――Chargaff 定律 (1)碱基当量定律:嘌呤碱总量=嘧啶碱总量,即 A+G=T+C (2)不对称比率 A+T/G+C 因物种(亲缘关系远近)而异。 3.核酸的复性 : DNA 的复性指变性 DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结 构的现象,它是变性的一种逆转过程。DNA 的复性不仅受温度影响,还受 DNA 自身特性等其它因素的影响。 4.退火 : 热变性 DNA 一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为& 退火&(annealing)。这一术语也用 以描述杂交核酸分子的形成(见后)。 5.增色效应: 增色效应或高色效应 (hyperchromic effect)。由于 DNA 变性引起的光吸收增加称增 色效应,也就是变性后 DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。 6.减色效应 : 在生物化学中，是指：若变性 DNA 复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低,这种现 象叫减色效应。 7.发夹结构: 发夹结构（hairpin structure） ：RNA 是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这 些结构是由于 RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。 8.分子杂交: 分子杂交（molecularhybridization）确定单链核酸碱基序列的技术。其基本原理是待 测单链核酸与已知序列的单链核酸（叫做探针）间通过碱基配对形成可检出的双螺旋片段。这种技术可在 DNA 与 DNA，RNA 与 RNA，或 DNA 与 RNA 之间进行，形成 DNA-DNA，RNA-RNA 或 RNA-DNA 等不同类型的杂交 分子。 9.DNA 的解链(溶解)温度:DNA 的四类碱基 A,T,C,G.碱基之间由氢键连接的,AT 之间有三个氢键相连, 而 CG 之间只有两个.溶键温度是指使 DNA 双链断开形成单链时所需要的温度.氢键的断裂需要能量即给予 热量,氢键越多,需要的热量越多,温度越高.故 AT 越多,所需温度越高. 10.碱基堆积力 : 在 DNA 双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏 水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。这种力与氢键共同维系着 DNA 双螺旋结构的稳 定性，而且相比之下比氢键更重要。 11.超螺旋 DNA : 闭环 DNA（closed circular DNA）没有断口的双链环状 DNA，亦称为超螺旋 DNA。 由于具有螺旋结构的双链各自闭合，结果使整个 DNA 分子进一步旋曲而形成三级结构。自然界中主要是负 超螺旋另外如果一条或二条链的不同部位上产生一个断口，就会成为无旋曲的开环 DNA 分子。从细胞中提 取出来的质粒或病毒 DNA 都含有闭环和开环这二种分子。可根据两者与色素结合能力的不同，而将两者分 离开来。 在双螺旋结构中，每旋转一圈含有 10 个碱基对处于能量最低的状态，少于 10 个就会形成右手超螺旋 （顺时针） ，反之为左手超螺旋（逆时针） 。前者称为负超螺旋，后者称为正超螺旋。 。原核细胞中的 DNA 超螺旋是在 DNA 旋转酶作用下，由 ATP 提供能量形成的环状 DNA 负超螺旋，真核细胞中的 DNA 与组蛋白形 成的核小体以正超螺旋结构存在。 12.DNA 的一级结构: 是指构成核酸的四种基本组成单位――脱氧核糖核苷酸 （核苷酸） 通过 3',5' ， －磷酸二酯键彼此连接起来的线形多聚体，以及起基本单位－脱氧核糖核苷酸的排列顺序。 每一种脱氧核糖核苷酸由三个部分所组成：一分子含氮碱基+一分子五碳糖(脱氧核糖)+一分子磷酸根。34 生物化学试题库--核酸核酸的含氮碱基又可分为四类：腺嘌呤（adenine，缩写为 A） ，胸腺嘧啶（thymine，缩写为 T） ，胞嘧啶 （cytosine，缩写为 C）和鸟嘌呤（guanine，缩写为 G） 。DNA 的四种含氮碱基组成具有物种特异性。即四 种含氮盐基的比例在同物种不同个体间是一致的，但再不同物种间则有差异。 DNA 的四种含氮碱基比例具 有奇特的规律性，每一种生物体 DNA 中 A＝T C＝G 查哥夫（Chargaff）法则。 13. DNA 的二级结构是指两条脱氧多核苷酸链反向平行盘绕所形成的双螺旋结构。DNA 的二级结构分为 两大类： 一类是右手螺旋， A-DNA、 如 B-DNA、 C-DNA、 D-DNA 等； 另一类是左手双螺旋， Z-DNA。 如 詹姆斯〃 沃 森与佛朗西斯〃克里克所发现的双螺旋，是称为 B 型的水结合型 DNA，在细胞中最为常见(如图)。也有的 DNA 为单链，一般见于原核生物，如大肠杆菌噬菌体φX174、G4、M13 等。有的 DNA 为环形，有的 DNA 为 线形。 14. DNA 的三级结构是指 DNA 中单链与双链、双链之间的相互作用形成的三链或四链结构。如 H-DNA 或 R环等三级结构。 核酸以反式作用存在（如核糖体、剪接体） ，这可以看作是核算的四级水平的结 构。 此外，DNA 的拓扑 结构也是 DNA 存在的一种形式。DNA 的拓扑结构是指在 DNA 双螺旋的基础上，进一步扭曲所形成的特定空 间结构。超螺旋结构是拓扑结构的主要形式，塔可以分为正超螺旋和负超螺旋两类，在相应条件下，它们 可以相互转变。 五、问答题 1．核酸的组成和在细胞内的分布如何? 参考答案： 核酸基本单位是核苷酸有含氮碱基五碳糖磷酸三种小分子物质组成 核算分为 DNA（脱氧核 糖核酸）RNA（核糖核酸） DNA 主要分布在细胞核中此外线粒体 叶绿体也含有少量 DNA，原核细胞的 DNA 位于拟核 RNA 主要分布在细胞质中。 2．核酸分子中单核苷酸间是通过什么键连接起来的？什么是碱基配对？ 参考答案：3',5'-磷酸二酯键，上一个核酸分子的五糖碳的 3'羟基与下一个核酸分子的 5'段磷酸基团相 连接 参考答案：在 DNA 分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和 DNA 两条链之间的距离保持不变， 使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是 A（腺嘌呤）一定与 T（胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与 C（胞嘧啶）配对，反之亦然。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。 3．简述 DNA 和 RNA 分子的立体结构，它们各有哪些特点？稳定 DNA 结构的力有哪些？ 参考答案：1.单个的核苷酸连成一条链，两条核苷酸链按一定的顺序排列，然后再扭成“麻花”样，就 构成脱氧核糖核酸（DNA）的分子结构。原核细胞的染色体是一个长 DNA 分子。DNA 分子的功能是贮存决定 物种的所有蛋白质和 RNA 结构的全部遗传信息；策划生物有次序地合成细胞和组织组分的时间和空间；确 定生物生命周期自始至终的活性和确定生物的个性。除染色体 DNA 外，有极少量结构不同的 DNA 存在于真 核细胞的线粒体和叶绿体中。DNA 病毒的遗传物质也是 DNA。 2.mRNA 是以 DNA 的一条链为模板，以碱基互补配对原则，转录而形成的一条单链，主要功能是实现遗传信 息在蛋白质上的表达，是遗传信息传递过程中的桥梁 3.DNA 双螺旋结构一般情况下比较稳定,维持其稳定的作用力主要有: ①两条多核苷酸链间的互补碱基对 之间的氢键作用. ②螺旋中碱基对疏水的芳香环堆积所产生的疏水作用力 ③上下相邻的芳香环的电子的 相互作用即碱基堆积力.这是一种最主要的作用力. ④磷酸基团的氧原子带负电荷,与细胞中的碱性组蛋 白,亚精胺以及 Mg2+等阳离子化合物结合所形成的离子键,从而抵消负电荷之间的排斥作用. 4．下列三种 DNA 中，哪个的 Tm 值最高？哪个的 Tm 值最低？为什么？ A、AAGTTCTCTGAATTA B、AGTCGTCAATGCATT C、GGATCTCCAAGTCAT TTCAAGAGACTTAAT TCAGCAGTTACGTAA CCTAGAGGTTCAGTA 5．将下列 DNA 分子加热变性，再在各自的最适温度下复性，哪种 DNA 复性形成原来结构的可能性更 大？为什么？ A、ATATATATAT B、TAGACGATGC45 生物化学试题库--核酸TATATATATA ATCTGCTACG 6．真核 mRNA 和原核 mRNA 各有何异同特点? 参考答案：从分子结构上来看，真核生物和原核生物的 mRNA 是完全一样的，都是核糖核酸，由四种核糖 核苷酸组成，并且都是由基因转录而来。 但两者有很多区别，如下： （1）原核生物 mRNA 常以多顺反子 的形式存在。真核生物 mRNA 一般以单顺反子的形式存在。 （2）原核生物 mRNA 的转录与翻译一般是偶联 的，真核生物转录的 mRNA 前体则需经转录后加工，加工为成熟的 mRNA 与蛋白质结合生成信息体后才开始 工作。 （3）原核生物 mRNA 半寿期很短，一般为几分钟。真核生物 mRNA 的半寿期较长，有的可达数日。 （4）原核与真核生物 mRNA 的结构特点也不同。真核生物 mRNA 由 5′端帽子结构、5′端不翻译区、翻译 区、3′端不翻译区和 3′端聚腺苷酸尾巴组成，原核生物 mRNA 无 5′端帽子结构和 3′端聚腺苷酸尾巴。 六、计算题、1．A=T=15.1% G=C=34.9% 2.1.65×10-3cm 4854 个3．2.2×10 Km111．由结核分枝杆菌提纯出含有 15.1％（按摩尔计算）的腺嘌呤的 DNA 样品，计算其它碱基的百分含 量。 2．计算分子量为 3×10 的双螺旋 DNA 分子的长度，含有多少螺旋（按一对脱氧核苷酸的平均分子量 为 618 计算）？ 14 9 3．人体有 10 个细胞，每个体细胞含有 6.4×10 对核苷酸，试计算人体 DNA 的总长度（Km） 。 答 案： 一、选择题 1.B 2.E 3.E 4.C 5.E 6.B 7.B 8.D 9.D 二、 填空题 1. DNA RNA 细胞核 类 （拟） 核 细胞质 2. 核苷酸 戊糖 含氮碱基 磷酸 3. 3'－5'磷酸二酯键 共轭双键 260 4. mRNA tRNA rRNA rRNA tRNA mRNA 5. 线粒体 DNA 叶绿 体 DNA 质粒 DNA 6. 腺嘌呤 鸟嘌呤 尿嘧啶 胞嘧啶 7. 腺嘌呤 鸟嘌呤 胸腺嘧啶 胞嘧啶 胸腺 尿嘧啶 8. RNA 9. C-N 10. 10 3.4nm 2nm 11. 反平行 互补 G C 三 A T 二 12. 大沟(槽) 小沟(槽) 13. 氢键 碱基堆积力 反离子作用 14. 增色效应 减色效应 15. 协 同性 解链(溶解)温度 Tm G+C 16. 单链 双螺旋 17. C-C 18. 单链 双螺旋 发夹或茎环 19. RNA DNA 20.核小体 组蛋白 DNA H2A H2B H3 H4 DNA H1 21. 三叶草 倒 L CCA 结合氨基 酸 22. m7GpppNmp 多聚腺苷酸 参与起始和保护 mRNA 保护 mRNA 23. 酮式 氢键 三、是非题 1．× 2．×3．√4．×5．×6．×7．×8．×9．√10．√11．√12．× 四、略。 五、问答题 1.核酸由 DNA 和 RNA 组成。在真核细胞中，DNA 主要分布于细胞核内，另外叶绿体、线粒体和质粒中 也有 DNA；RNA 主要分布在细胞核和细胞质中，另外叶绿体和线粒体中也有 RNA。 2.核酸中核苷酸之间是通过 3'－5'磷酸二酯键相连接的。碱基配对是指在核酸中 G-C 和 A-T(U)之间 以氢键相连的结合方式。 3.DNA 双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨 迹，碱基伸向内部，并且碱基平面与中心轴垂直，双螺旋结构上有大沟和小沟；双螺旋结构直径 2nm，螺 距 3.4nm，每个螺旋包含 10 个碱基对；A 和 T 配对，G 和 C 配对，A、T 之间形成两个氢键，G、C 之间形成 三个氢键。DNA 三级结构为线状、环状和超螺旋结构。 稳定 DNA 结构的作用力有：氢键，碱基堆积力，反离子作用。 RNA 中立体结构最清楚的是 tRNA，tRNA 的二级结构为三叶草型，tRNA 的三级结构为倒“L”型。 维持 RNA 立体结构的作用力主要是氢键。 4.c 最高 a 最低 c 的 G-C 对多，a 的 G-C 对少 5.a 复性成原来结构可能性最大，因为它是单一重复序列。 ' 7 6.真核 mRNA 的特点是：(1)在 mRNA5 －末端有“帽子结构”m G(5')pppNm； （2）在 mRNA 链的 3'末端， 有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴； （3）mRNA 一般为单顺反子，即一条 mRNA 只含有一条肽链的信息，指导一 条肽链的形成； （4）mRNA 的代谢半衰期较长（几天） 。原核 mRNA 的特点： （1）5'－末端无帽子结构存在；576 生物化学试题库--核酸3'－末端不含 polyA 结构； （3）一般为多顺反子结构，即一个 mRNA 中常含有几个蛋白质的信息，能指导 几个蛋白质的合成； （4）mRNA 代谢半衰期较短（小于 10 分钟） 。 六、1．A=T=15.1% G=C=34.9% 2.1.65×10-3cm 4854 个3．2.2×10 Km11糖类化学一、填空题 1.纤维素是由___ D-葡萄糖_ _组成,它们之间通过_____β-1，4____糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为___Fehling __试剂和__Benedict____试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是____葡萄糖 __,肝脏中含量最丰富的糖是 __糖原____,肌肉中含量最 丰富的糖是_ 糖原 _。 4.乳糖是由一分子__ D-葡萄糖 __和一分子_ D-半乳糖__组成,它们之间通过_β-1，4 __糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为_Molisch_试验。 6.蛋白聚糖是由__糖胺聚糖____和_____蛋白质___共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的___半缩醛（或半缩酮）羟基__和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式 的化合物。 8.判断一个糖的 D-型和 L-型是以__离羰基最远的一个不对称_碳原子上羟基的位Z作依据。 9.多糖的构象大致可分为_螺旋___、_ 带状__、 皱折 _和无规卷曲 _四种类型,决定其构象的主要 因素是__糖链的一级结构_。 二、是非题 1 错 2 错 3 错 4 错 5 错 6 错 7 对 8 对 9 对 10 对1.[ 2.[ 3.[ 4.[ 5.[ 6.[7.[ 8.[ 9.[ 10.[]果糖是左旋的，因此它属于 L-构型。 ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。 ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 ]糖的变旋现象是指糖溶液放Z后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 ]D-葡萄糖的对映体为 L-葡萄糖,后者存在于自然界。 ]D-葡萄糖,D-甘露糖和 D-果糖生成同一种糖脎。 ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 ]肽聚糖分子中不仅有 L-型氨基酸,而且还有 D-型氨基酸。三、选择题 1B 2 D 3A 4C 5C 6A 7C 8A 9C 10A 1.[ ]下列哪种糖无还原性? A.麦芽糖 B.蔗糖 C.阿拉伯糖 D.木糖 E.果糖 ]环状结构的己醛糖其立体异构体的数目为 A.4 B.3 C.18 D.32 E.64 ]下列物质中哪种不是糖胺聚糖? A.果胶 B.硫酸软骨素62.[3.[7 生物化学试题库--核酸C.透明质酸 D.肝素 E.硫酸粘液素 4.[ ]下图的结构式代表哪种糖？A.α-D-葡萄糖 B.β-D-葡萄糖 C.α-D-半乳糖 D.β-D-半乳糖 E.α-D-果糖 5.[ ]下列有关葡萄糖的叙述,哪个是错的? A.显示还原性 B.在强酸中脱水形成 5-羟甲基糠醛 C.莫利希(Molisch)试验阴性 D.与苯肼反应生成脎 E.新配制的葡萄糖水溶液其比旋光度随时间而改变 ]糖胺聚糖中不含硫的是 A.透明质酸 B.硫酸软骨素 C.硫酸皮肤素 D.硫酸角质素 E.肝素 ]下列哪种糖不能生成糖脎? A.葡萄糖 B.果糖 C.蔗糖 D.乳糖 E.麦芽糖 ]下列四种情况中,哪些尿能和班乃德(Benedict)试剂呈阳性反应? (1).血中过高浓度的半乳糖溢入尿中(半乳糖血症) (2).正常膳食的人由于饮过量的含戊醛糖的混合酒造成尿中出现戊糖(戊糖尿) (3).尿中有过量的果糖(果糖尿) (4).实验室的技术员错把蔗糖加到尿的样液中 A.1,2,3 B.1,3 C.2,4 D.4 E.1,2,3,4 ]α-淀粉酶水解支链淀粉的结果是 (1).完全水解成葡萄糖和麦芽糖 (2).主要产物为糊精 (3).使α-1,6 糖苷键水解 (4).在淀粉-1,6-葡萄糖苷酶存在时,完全水解成葡萄糖和麦芽糖 A.1,2,3 B.1,3 C.2,4 D.4 E.1,2,3,46.[7.[8.[9.[10.[ ]有关糖原结构的下列叙述哪些是正确的? (1).有α-1,4 糖苷键78 生物化学试题库--核酸(2).有α-1,6 糖苷键 (3).糖原由α-D-葡萄糖组成 (4).糖原是没有分支的分子 A.1,2,3 B.1,3 C.2,4D.4E.1,2,3,4四、问答与计算 1.大肠杆菌糖原的样品 25mg,用 2ml 1mol/L H2SO4 水解。水解液中和后,再稀释到 10ml。最终溶液的葡萄 糖含量为 2.35mg/ml。分离出的糖原纯度是多少? 84.6％2.上述化合物中(1)哪个是半缩酮形式的酮糖？(2)哪个是吡喃戊糖？(3)哪个是糖苷？(4)哪个是α-D-醛 糖？ （1）C (2) D （3）E （4）B3.五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,但不知哪只瓶中装的是哪种糖液,可 用什么最简便的化学方法鉴别? （1）碘 I2 （2）Fehling 试剂或 Benedict 试剂 （3）溴水 （4）HCl，甲基间苯二酚 核糖 葡萄糖 果糖 蔗糖 淀粉 － － － － 蓝色或紫红色 黄色或红色 黄色或红色 黄色或红色 － 褪色 褪色 － 绿色 －答案： 一填空题 1 D-葡萄糖 β-1，4 2 Fehling Benedict 3 葡萄糖 糖原 糖原 4 D-葡萄糖 D-半乳糖 β -1，4 5 Molisch 6 糖胺聚糖 蛋白质 7 半缩醛（或半缩酮）羟基 8 离羰基最远的一个不对称 9 螺旋 带状 皱折 无规卷曲 糖链的一级结构 二是非题 1 错 2 错 3 错 4 错 5 错 6 错 7 对 8 对 9 对 10 对 三选择题 1B 2 D 3A 4C 5C 6A 7C 8A 9C 10A 四问答与计算 1 84.6％89 生物化学试题库--核酸2（1）C (2) D （3）E（4）B3 用下列化学试剂依次鉴别 （1）碘 I2 （2）Fehling 试剂或 Benedict 试剂 核糖 葡萄糖 果糖 蔗糖 淀粉 － － － － 蓝色或紫红色 黄色或红色 黄色或红色 黄色或红色 －（3）溴水 褪色 褪色 －（4）HCl，甲基间苯二酚 绿色 －酶一、填空题 1．酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 。 这是对 全酶 2．T.Cech 从自我剪切的 RNA 中发现了具有催化活性的 RNA ，称之为（Ribozyme）核酶 酶概念的重要发展。 3．结合酶是由 酶蛋白 才有催化活性。 和 辅因子两部分组成，其中任何一部分都 无 催化活性，只有4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为 绝 对专一性 ，若对Ａ基团和键有要求称为 基团专一性 ，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为 键专一性 。 5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为 ES 此时酶促反应速成度为 最大 。 6．竞争性抑制剂使酶促反应的 km 变大 而 Vmax 不变 。 对氨基苯甲酸 结构类似物，能 竞争 成正比 。 性地抑制 7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是 二氢叶酸合成酶 酶活性。8．当底物浓度远远大于 Km，酶促反应速度与酶浓度9．PH 对酶活力的影响，主要是由于它 影响酶和底物的基团解离 和 酶分子的稳定性 。 10．温度对酶作用的影响是双重的：① 温度增加 速度加快 ② 温度增加，变性加快。 11．同工酶是一类 催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶 酶，乳酸脱氢酶是由 种亚基组成的四聚体，有 五 种同工酶。 12．与酶高催化效率有关的因素有诱导契合与底物变形 、 共价催化 和活性中心的 疏水微环境 。 靠近和定向效应 、 两酸碱催化 、13．对于某些调节酶来说， 、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种 正协同效应而引起的。 14．测定酶活力时要求在特定的 pH 和温度条件下，而且酶浓度必须 远远小于底物浓度。 15．解释别构酶变构机理，主要有 序变模型 和 齐变模型两种。 、 专一性 和 调节性 等催化特性。 16．能催化多种底物进行化学反应的酶有 多 个 Km 值，该酶最适底物的 Km 值最小 。 17.与化学催化剂相比，酶具有 高效性 、 温和性 18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测巯基（-SH）基可能是酶活性中心 的必需基团。 19．影响酶促反应速度的因素有 [S] 、 [E]9、pH、 温度 、 激活剂 、 抑制剂。10 生物化学试题库--核酸20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为 单体酶 ，具有四级结构的酶寡聚酶，而在系列反应中 催化一系列反应的一组酶为 多酶体系。 二、选择题 1.C 2.B 3.A 4.B 5.D 6.D 7.B 8.A 9.D 10.C 11.B 12.B 13.D 14.A 15.A 16.B 17.C 18.D 19.D 20.C 21.C 22.B 23.C 24.C 25.B 26.B 27.B 28.B 29.A 30.C 1．有四种辅因子(1)NAD，(2)FAD， （3）磷酸吡哆素， （4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为： A、(1)(3) B、(2)(4) C、(3)(4) D、(1)(4) 2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性： A、硫胺素 B、核黄素 C、生物素 D、泛酸 3．含 B 族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是： A、传递电子、质子和化学基团 B、稳定酶蛋白的构象 C、提高酶的催化性质 D、决定酶的专一性 4．有机磷农药作为 酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A、巯基 B、羟基 C、羧基 D、咪唑基 5．从组织中提取酶时，最理想的结果是： A、蛋白产量最高 B、转换系数最高 C、酶活力单位数值很大 D、比活力最高 6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是： A、纸电泳 B、SDS―聚丙烯酰胺凝胶电泳 C、醋酸纤维薄膜电泳 D、聚丙烯酰胺凝胶电泳 7．酶催化底物时将产生哪种效应 A、提高产物能量水平 B、降低反应的活化能 C、提高反应所需活化能 D、降低反应物的能量水平 8．下列不属于酶催化高效率的因素为： A、对环境变化敏感 B、共价催化 C、靠近及定向 D、微环境影响 9．米氏常数： A、随酶浓度的增加而增加 B、随酶浓度的增加而减小 C、随底物浓度的增加而增大 D、是酶的特征常数 10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基： A、FAD B、NADP+ C、辅酶 Q D、辅酶 A 11．下列那一项符合“诱导契合”学说： A、酶与底物的关系如锁钥关系 B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能 与底物进行反应。 C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。 D、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变 12.下列各图属于非竞争性抑制动力学曲线是:1 V[I]1 V[I]1 V[I]O1 Km?S ?1 Km1O?S ?1 Km1O?S ?1AB10C11 生物化学试题库--核酸13．关于米氏常数 Km 的说法，哪个是正确的？ A、饱和底物浓度时的速度 B、在一定酶浓度下，最大速度的一半 C、饱和底物浓度的一半 D、速度达最大速度一半时的底物浓度 14．酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应： A、Vm 不变，Km 增大 B、Vm 不变，Km 减小 C、Vm 增大，Km 不变 D、Vm 减小，K m 不变 15．下面关于酶的描述，哪一项不正确： A、所有的酶都是蛋白质 B、酶是生物催化剂 C、酶具有专一性 D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能 16．催化下列反应的酶属于哪一大类： 1，6―二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮 A、水解酶 B、裂解酶 C、氧化还原酶 D、转移酶 17．下列哪一项不是辅酶的功能： A、传递氢 B、转移基团 C、决定酶的专一性 D、某些物质分解代谢时的载体 18．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的： A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位 B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团 C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团 D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心 19．下列哪一种抑制剂不是瑚珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂： A、乙二酸 B、丙二酸 C、丁二酸 D、碘乙酸 20．酶原激活的实质是： A、激活剂与酶结合使酶激活 B、酶蛋白的别构效应 C、酶原分子空间构象发生了变化而一级结构不变 D、酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出活性中心 21．酶原激活的生理意义是： A、加速代谢 B、恢复酶活性 C、生物自我保护的方式 D、保护酶的方式 22．一个简单的米氏酶催化反应，当[S]&&Km 时： A、反应速度最大 B、底物浓度与反应速度成正比 C、增加酶浓度，反应速度显著变大 D、[S]浓度增加，Km 值也随之变大 23．下列哪一项不能加速酶促反应速度： A、底物浓集在酶活性中心 B、使底物的化学键有适当方向 C、升高反应的活化能 D、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体 24．关于酶的抑制剂的叙述正确的是： A、酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂 B、酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合 C、酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降 D、酶的抑制剂一般是大分子物质 25．胰蛋白酶原经肠激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一步骤是: A、诱导契合 B、酶原激活 C、反馈调节 D、同促效应 26．酶的比活力是指： A、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比 B、每毫克蛋白的酶活力单位数 C、每毫升反应混合液的活力单位 D、以某种酶的活力作为 1 来表示其他酶的相对活力1112 生物化学试题库--核酸27．泛酸是下列哪一过程的辅酶组成成分： A、脱羧作用 B、乙酰化作用 C、脱氢作用 28．下列哪一种维生素是辅酶 A 的前体： A、核黄素 B、泛酸 C、钴胺素 29．下列那种维生素衍生出了 TPP: A、维生素 B1 B、维生素 B2 C、维生素 B5 30．某一酶 的动力学资料如下图，它的 Km 为：D、氧化作用 D、吡哆胺 D、生物素6 41/V-3 -2 A、2-120 1 2 3 1/[S] B、3 2.× 3.√ 4.√C、0.335.√ 6.× 7.√D、0.5 8.√ 9.× 10.× 11.√ 12.× 13.×三、是非题 1.× 14.√ 15.×16.√17.×1．测定酶活力时，底物的浓度不必大于酶的浓度。 2．酶促反应的初速度与底物浓度无关。3．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 4．酶有几种底物时，其 Km 值也不相同。 5．某些调节酶的 V---S 的 S 形曲线表明，酶与少量底物的结合增加 了酶对后续 底物的亲和力。 6．在非竟争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常的 Vm.。 7．如果有一个合适的酶存在，达到过渡态所需的活化能就减少。 8．T.Cech 从自我剪切的 RNA 中发现了有催化活性的 RNA,称之为核酶。 9．同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。 10．最适温度是酶特征的物理常数，它与作用时间长短有关。 11．酶促反应中，酶饱和现象是普遍存在的。 12．转氨酶 的辅酶是吡哆醛。 13．酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。 14．对于多酶体系，正调节物一般是别构酶 的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最 终产物 15．对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。 16．反竞争性抑制作用的特点是 Km 值变小，Vm 也变小。 17．别构酶调节机制中的齐变模型更能解释负协同效应。 四、计算题 4.1．某底物在溶液中的浓度为 0.001mmol,而其活性中心的浓度的为 100mmol,求活性中心 -5 的浓度比溶液中的的浓度高多少倍？4×10 mol／sec 2． 酶作用于某底物的米氏常数为 0.005mol,其反应速度分别为最大反应速度 90%,50%,10%时， 底物浓度应 -8 为多少？ (2)5×10 mol 3．催化焦磷酸水解的酶的分子量为 120 000 ,由六个相同的亚基组成，纯酶的比活力为 3600U/mg 酶，它 的一个活力单位（U）规定为：15 分钟内在 37℃标准条件下水解 10 微摩尔焦磷酸的酶量。 求： （1）每 mg 酶在每秒钟 内水解多少摩尔底物。 （2）每 mg 酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚 基上有一个活性中心） 。(3)酶的转换系数 2 (3)8×10 ／sec(即摩尔焦磷酸〃秒-1／摩尔酶 4．称取 25mg 的蛋白酶粉配制成 25ml 酶液，从中取出 0.1ml,以酪蛋白 为底物用 Folin-酚比色法测定酶1213 生物化学试题库--核酸活力，结果表明每小时 产生 1500μg 酪氨酸。另取 2ml 酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为 0.2mg。若以每 分钟产生 1μg 酪氨酸的量为 1 个活力单位计算，根据以上数据，求：A、1ml 酶液中蛋白的含量及活力单 位。 B .1g 酶制剂的总蛋白含量及总活力。 C . 酶比活力 5 A、0.625mg 蛋白质, 250 单位， B、0.625g, 2.5×10 单位 C、 400 单位/毫克蛋白 5．某酶的 Km=4.7×10 mol/L； Vmax=22μmol/min。 当[S]=2×10 mol/L， [I]=5×10 mol/L， Ki=3×10 mol/L 时，求：I 为竞争性抑制和非竞争性抑制时，V 分别是多少？ 竞争性： V=13.5(mol/L)/min； 抑制程度为： 24.1% 非竞争性： V=6.67(μmol/L)min； 抑制程度为： 62.5%-5 -4 -4 -4五、名词解释 1.酶的活性中心 酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基 团称作酶的必需基团（essential group） 。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼 此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性 中心（active center）或活性部位（active site） 2.酶的专一性 酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似 的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。 酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反 应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一 性。 3.竞争性抑制作用 通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。 一个竞争性抑制剂通常与正常的底 物或配体竞争同一个酶的结合部位。这种抑制使得 Km 增大，而 Vmax 不变。 4.非竞争性抑制作用 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作 用。这种抑制使得 Vmax 变小，但 Km 不变 非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与 ES 复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低 特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合； b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数。 5.别构酶 一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。又称为变构酶，是一类重要 的调节酶。在代谢反应中催化第一步反应的酶或交叉处反应的酶多为别构酶。别构酶均受代谢终产物的反 馈抑制。 6.别构效应 别构效应， （allosteric effect） ，是某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活 性部位以外的其他部位（别构部位） ，引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。别构 部位的概念是 1963 年由法国科学家 J．莫诺等提出来的。影响蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应 物。 该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为协同性。 抑制蛋白质活力的现象称为负协同性， 该物质称为负效应物。增加活力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。受别构效应调节的蛋白质称 为别构蛋白质，如果是酶，则称为别构酶。 7.同工酶 同工酶（isozyme，isoenzyme）广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。按照 国际生化联合会（IUB）所属生化命名委员会的建议，则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构 的酶称为同工酶。最典型的同工酶是乳酸脱氢酶（LDH）同工酶。 8.酶的比活力 1、在特定条件下，单位重量（mg）蛋白质或 RNA 所具有的酶活力单位数。 2、比活力(性)(Specific Activity)是酶纯度的量度,即指:单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位 数,一般用 IU/mg 蛋白质来表示.一 般来说,酶的比活力越高,酶越纯.。1314 生物化学试题库--核酸3、比活力 为每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数，一般用酶活力单位/mg 蛋白质表示。酶的比活力 在酶学研究中用来衡量酶的纯度，对于同一种酶来说，比活力越大，酶的纯度越高。利用比活力的大小可 以用来比较酶制剂中单位质量蛋白质的催化能力，是表示酶的纯度高低的一个重要指标。 9.酶原激活 某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen), 使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活(zymogen activation)。 10.寡聚酶 寡聚酶由 2 个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。 单独的亚基一般无活性， 必需相互结合才有活性相对分子质量大于 35，000。相当数量的寡聚酶是调节酶，其活性可受各种形式的 灵活调节，对代谢过程起重要的调控作用。如糖代谢过程中的很多酶均属于寡聚酶。 11.酶的转换数 酶的转换数（turnover number ）表示酶的催化中心的活性，它是指单位时间（如每 秒）内每一催化中心（或活性中心）所能转化的底物分子数，或每摩尔酶活性中心单位时间转换底物的摩 尔数。米氏方程推导中的 k3 即为转换数（ES→E+P，箭头上以 k3 表示） 。当底物浓度过量时，因为 Vmax=k3[E0]，故此转换数可用以下公式进行计算： 转换数=k3=Vmax/[E0] 12.辅酶和辅基 辅酶（coenzyme）是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶 较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。有许多维他命及其衍生物，如核黄素、硫胺素和叶酸， 都属于辅酶。这些化合物无法由人体合成，必须通过饮食补充。不同的辅酶能够携带的化学基团也不同： NAD 或 NADP+携带氢离子，辅酶 A 携带乙酰基，叶酸携带甲酰基，S-腺苷基蛋氨酸也可携带甲酰基。辅基 是与酶蛋白共价结合的金属离子或一类有机化合物 13.诱导契合 为说明底物与酶结合的特性，在锁钥学说的基础上提出的一种学说。底物与酶活性部位结 合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能。对于它所作用的底物有着严格的选择, 它只能催化一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发生生物化学反应。有的科学家提出,酶和 底物结合时,底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形 状,使酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物,这就是“锁和钥匙学说” 。 科学家后来发现,当底物与酶结合时,酶分子上的某些基团常常发生明显的变化。另外,酶常常能够催化同 一个生化反应中正逆两个方向的反应。因此,“锁和钥匙学说”把酶的结构看成是固定不变的,这是不符合 实际的。于是,有的科学家又提出,酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才 形成互补的形状。这种方式如同一只手伸进手套之后,才诱导手套的形状发生变化一样。底物一旦结合上 去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应的变化,从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物,这就是“诱导契合 学说”。后来,科学家对羧肽酶等进行了 X 射线衍射研究,研究的结果有力地支持了这个学说。 14.全酶 具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。 15.别构酶的序变模型及齐变模型 别构酶 当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的 构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这 种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢 途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用。齐变模型（MWC 模 型）主张别构酶所有的亚基或者全