提问：孩子做核磁显示T2WI脑白质信号偏高意味着什么?_百度知道
提问：孩子做核磁显示T2WI脑白质信号偏高意味着什么?
提问者采纳
21:54:34病情描述（主要症状、发病时间）：儿子在12个月的因喉炎发烧右眼睑下垂,在医院做CT显示正常,胸CT显示胸腺增生,后到北京儿童医院作核磁显示T2WI脑白质信号偏高,余脑实质内未见异常信号灶.大脑半球各叶沟回正常.脑室MRA各主要动脉及分支走行正常,未见畸形改变.腺样体大,副鼻窦可见长T2信号.孩子一切发育正常,孩子14个半月会走.智力发育正常.
如何上传：您可以将片子以白色光源为背景，用数码相机拍成照片（建议相素不要超过500万），在对话框右侧“上传我的病历资料”中上传。边红霞医生 答
21:52:31核磁长T2高信号影出现在非功能区的话（未说清楚所在部位），就没有意义，不用担心。副鼻窦内长T2信号可以随诊。值得注意的是：右睑下垂，胸腺增生，需要就诊神经科，排除重症肌无力。医生郑重提醒：因不能面诊患者，无法全面了解病情，医生建议仅供参考，具体诊疗请一定到医院在医生指导下进行！
其他类似问题
为您推荐：
脑白质的相关知识
等待您来回答
下载知道APP
随时随地咨询
出门在外也不愁总胆固醇偏高人吃什么最好呢？[整理版],总胆固醇高吃什么好,总胆固醇高吃什么药,总..
扫扫二维码，随身浏览文档
手机或平板扫扫即可继续访问
总胆固醇偏高人吃什么最好呢？[整理版]
举报该文档为侵权文档。
举报该文档含有违规或不良信息。
反馈该文档无法正常浏览。
举报该文档为重复文档。
推荐理由：
将文档分享至：
分享完整地址
文档地址：
粘贴到BBS或博客
flash地址：
支持嵌入FLASH地址的网站使用
html代码：
&embed src='/DocinViewer-4.swf' width='100%' height='600' type=application/x-shockwave-flash ALLOWFULLSCREEN='true' ALLOWSCRIPTACCESS='always'&&/embed&
450px*300px480px*400px650px*490px
支持嵌入HTML代码的网站使用
您的内容已经提交成功
您所提交的内容需要审核后才能发布，请您等待！
3秒自动关闭窗口麻烦老师解答：糖类、脂肪和蛋白质是
糖类、脂肪和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质.以下叙述正确的是
A．牛油、纤维素和蛋白质都是天然高分子化合物 B．淀_百度作业帮
麻烦老师解答：糖类、脂肪和蛋白质是
糖类、脂肪和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质.以下叙述正确的是
A．牛油、纤维素和蛋白质都是天然高分子化合物 B．淀
麻烦老师解答：糖类、脂肪和蛋白质是
糖类、脂肪和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质.以下叙述正确的是
A．牛油、纤维素和蛋白质都是天然高分子化合物 B．淀粉水解的最终产物是二糖 C．葡萄糖能发生氧化反应和水解反应 D．浓硝酸溅在皮肤上,使皮肤呈黄色是由于浓硝酸和蛋白质发生了颜色反应公考,家教,作文,写作,答案,中考,高考,语文,英语,培训,教师,律师,秘书,文秘,作业,辅导
&>&&>&化学生物学 第六章+化学物质与蛋白质的相互作用2_免费...
化学生物学 第六章+化学物质与蛋白质的相互作用2_免费..._9800字
第六章 化学物质与蛋白质的相互作用
在生物体内，蛋白质（包括酶）占细胞干重的70%以上， 种类繁多，在生命活动过程中起着发挥各种各样的作 用。随着人们对环境保护和生活质量要求的提高，蛋 白质在食品、医药（生化药物、临床检验、药物筛选 等）、环保（环境分析）、农业、日用化工（化妆 品）、精细化工（酶催化合成）等领域的应用日益广 泛。 在蛋白质体外的应用中，一般涉及到分离纯化、储存、 含量检测等过程，其中常常发生化学物质与蛋白质非 专一性的相互作用，如沉淀作用、变性作用、稳定作 用以及化学修饰作用等。
球状蛋白三级结构的主要特征
绝大多致的蛋白质折叠成为近乎球状的结构。球状蛋 白质一旦具有三级结构后，蛋白质内部变得更为紧密， 内部的空间约有75％被原子所充满。这样的密集程度 远远超过在液体中的小分子，可以与一些晶体的情况 相比。 可以认为蛋白质是带有极性外套的油滴，也就是“非 极性在内，极性在外”。大量蛋白质的X射线晶体衍 射分析统计的结果充分证明了这一规律。 存在于蛋白质内部主要是一些非极性残基的侧链，约 有63％是丙氨酸、甘氨酸、异亮氨酸、有氨酸、缬氨 酸和苯丙氨酸等；带电的残基，天冬氨酸、谷氨酸、 赖氨酸和精氨酸只有4％。约95％的带电的侧链是分 布在蛋白质的表面；约14％的亮氨酸、异亮氨酸、缬 氨酸和苯丙氨酸在蛋白质分子表面。
在蛋白质的内部也存在极少量的亲水残基，在蛋白质分子 的表面也常见到一些疏水的残基。这些“异常”分布的残 基，致使肽链的局部结构发生“扭曲”，一些键的张角与 一般正常的值有所偏离，蛋白质中这些局部的构象具有相 对偏高的能量，相对地处于较不稳定的状态，在外界很小 的扰动作用下，就能发生变化。 原则上，一些相对规则的?-螺旋和?-折叠分布在球状蛋白 的内部，而且压积得很紧密，致使球状蛋白成为致密的结 构；那些连接?-螺旋和?-折叠叠的规整性相对差一些的二 级结构，转角和环状以及特定的“无规”卷曲，则更多地 是分布在球状蛋白的外周。 还值得指出的是，在很多蛋白质分子的内部还存在着数量 不同的水分子，这些水分子也和一些极性的基因或负电性 的原子形成氢键。其中一些水分子也参与了蛋白质功能的 行使。 球状蛋白的表面并不是非常光滑的，而是具有很多沟渠， 多数球状蛋白的可及表面的面积约为同样大小的球的表面 积的两倍。
球状蛋白质分子的立体结构具右高度特异性和高度灵 敏性。每种蛋白质分子都有特定的
高级结构。这种构 象的特异性，使它区别于其他蛋白质；但这种高度特 异的结构，并非固定不变，在执行生物学功能时，常 常发生一系列的构象变化，表现出高度灵敏性。 在生物体内，这些构象变化，往往是该蛋白质分子与 配基相互作用引起的，配基包括酶的小分子底物、受 体的小分子激素和神经介质、血红蛋白的O2等。因此， 生物体内的蛋白质是处于一种可以相互转变的多种构 象的平衡态. 球状蛋白质分子表面并不是光滑的，经常会出现一些 “裂隙”或“洞穴”，在“裂隙”或“洞穴’’的周 围常常是疏水性的：这些“裂隙”或“洞穴”可能是 蛋白质(酶)的活性部位所在。
硫氧还蛋白的结构
紧密结合水
亲水性残基
疏水性残基
第一节 化学物质对蛋白质的沉淀作用
由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶 液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔 现象、布郎运动等。由于胶体溶液中的蛋白质不能通 过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂 质除去。 根据蛋白质的亲水胶体性质，当其环境发生改变时， 蛋白质会发生沉淀作用。 蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的 电荷和水化作用有关。改变溶液的条件，将影响蛋白 质的溶解性质。在适当的条件下，蛋白质能够从溶液 中沉淀出来。
沉 淀 作 用 的 类 型
在温和条件下，通过改变溶液的pH 或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液 中沉淀分离。蛋白质在沉淀过程中 结构和性质都没有发生变化，在适 当的条件下，可以重新溶解形成溶 液，又称为非变性沉淀。 在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋 白质胶体溶液的稳定性，而且也破 坏了蛋白质的结构和性质，产生的 蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水 由于沉淀过程发生了蛋白质的结构 和性质的变化，又称为变性沉淀。 抗体和抗原蛋白通过相互识别 和结合而发生的沉淀现象。这 种特殊的沉淀作用是生物体免 疫功能的基础。
不可逆沉淀
抗体-抗原沉淀
1，无机物沉淀
牢固结 合水
当向蛋白质溶液中逐渐加入无机盐时， 大量溶 开始，蛋白质的溶解增大，这是由于 剂水层 蛋白质的活度系数降低的缘故，这种 现象称为盐溶。 但当继续加入电解质时，另一种因素 起作用，使蛋白质的溶解度减小，称 为盐析。这是由于电解质的离子在水 中发生水化，当电解质的浓度增加时， 水分子就离开蛋白质的周围，暴露出 疏水区域，疏水区域间的相互作用， 使蛋白质聚集而沉淀，疏水区域越多， 就越易产生沉淀。
含高价阴离子的盐，效果比1价的
盐好。阴离 子的盐析效果有下列次序： 柠檬酸盐&PO43-＞SO42-＞CH3COO-＞Cl-＞ NO3-＞SCN-。 但高价阳离子的效果不如低价阳离子，例如硫 酸镁的效果不如硫酸铵。对于1价阳离子则有 下列次序：NH4+＞K+＞Na+。
因此，最常用的盐析剂是硫酸铵、硫酸钠、磷酸钾或 磷酸钠。但硫酸钠在40C?以下溶解度较低，因而仅适 用于对热稳定的蛋白质。磷酸盐在中性范围内实际上 是HPO42-和H2PO4-的混合物，其作用比PO43+差。硫酸铵 由于价廉、溶解度大，且能使蛋白质稳定, 在23mol/L (NH4)2SO4中酶可保存几年。同时由于盐的浓 度高，可防止蛋白酶和细菌作用，故是最常用的盐析 剂。硫酸铵的缺点是水解后变酸，在高pH下会释放出 氨，腐蚀性强；残留的硫酸铵在食品中虽然量少，也 会影响其味，在医疗上有毒，因此必须除去。
（2）金属离子沉淀法
一些高价金属离子对沉淀蛋白质很有效。它们可以分 为三类： 第一类为Mn2+，Fe2+，Co2+，Ni2+，Cu2+，Zn2+和Cd2+能 和蛋白质分子表面的羧基，氨基、咪唑基、胍基等侧 链结合。 第二类为Ca2+，Ba2+，Mg2+和Pb2+能和蛋白质分子表面 的羧基结合，但不和含氮化合物相结合。 第三类为Ag+，Hg2+和Pb2+能和蛋白质分子表面的巯基 相结合。
金属离子沉淀法的优点是它们在稀溶液中对蛋 白质有效强的沉淀能力。处理后残余的金属离 子可用离子交换树脂或螯合剂除去。 在这些离子中，应用较广的是Zn2+，Ca2+，Mg2+， Ba2+和Mn2+，而Cu2+，Fe2+，Pb2+，Hg2+等较少应 用，因为它们会使产品损失和引起污染。如 Zn2+可用于沉淀杆菌肽(作用于第4个组氨酸残 基上)和胰岛素；Ca2+(CaCO3)用于分离乳酸，血 清清蛋白等。
2，等电点沉淀
蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。 在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。 等电点沉淀法的一个主要优点是很多蛋白质的等电点 都在偏酸性范围内，而无机酸通常价较廉，并且某些 酸，如磷酸、盐酸和硫酸的应用能为蛋白质类食品所 允许。同时，常可直接进行其他纯化操作，无需将残 余的酸除去。 等电点沉淀法的最主要缺点是酸化时，易使蛋白质失 活，这是由于蛋白质对低pH比较敏感。
pH对?-乳球蛋白溶解度的影响
3，有机物沉淀
（1）有机溶剂
利用和水互溶的有机溶剂使蛋白质沉淀的方法很早就 用来纯化蛋白质。加入有机溶剂于蛋白质溶液中产生 多种效应，这些效应结合起来使蛋白质沉淀。其中主 要效应是水活度的降低。 当有机溶剂浓度增大时，水对蛋白质分子表面上荷电 基团或亲水基团的水化程度降低，或者说溶剂的介电
常数降低，因而静电吸力增大。 在疏水区域附近近有序排列的水分子可以为有机溶剂 所取代，使这些区域的溶解性增大。但除了疏水性特 别强的蛋白质外，对多数蛋白质来说，后者影响较小， 所以总的效果是导致蛋白质分子聚集而沉淀。
有机溶剂沉淀法的优点是溶剂容易蒸发除去，不会残 留在成品中，因此适用于制备食品蛋白质。而且有机 溶剂密度低，与沉淀物密度差大，便于离心分离。有 机溶剂沉淀法的缺点是容易使蛋白质变性失活，且有 机溶剂易燃、易爆、安全要求较高。 一般所选择的溶剂必须能和水互溶，而和蛋白质不发 生化学反应，最常用的溶剂是乙醇和丙酮，加量在 20%-50%（V/V））之间。当蛋白质的溶液pH接近等电 点时，引起沉淀所需加入有机溶剂的量较少。
（2）酚类化合物及有机酸沉淀
当蛋白质溶液pH小于其等电点时，蛋白质颗粒 带有正电荷，容易与酚类化合物或有机酸酸根 所带的负电荷发生作用生成不溶性盐而沉淀。 这类化合物包括鞣酸（又称单宁）、苦味酸 （即2,4,6-三硝基苯酚）、三氯乙酸、磺酰水 杨酸等。
单宁是一种多酚类化合物的寡聚 体，它们的酚羟基可以解离而带 有负电荷，而且分子中的苯环、 多个羟基可以与蛋白质发生非共 价相互作用，结合在蛋白质的表 面，然后在蛋白质分子之间形成 多点交连而成网络结构，最终导 致聚集而沉淀
4，聚合物沉淀
（1）非离子型聚合物沉淀法
许多非离子型聚合物，包括聚乙二醇（PEG）可用来进行 选择性沉淀以纯化蛋白质。聚合物的作用认为与有机溶剂 相似，能降低水化度，使蛋白质沉淀。此现象和双水相的 形成有联系。若使低分子量的蛋白质沉淀，需加入大量 PEG；而使高分子量的蛋白质沉淀，加入的量较小。PEG是 一种特别有用的沉淀剂，因为无毒，不可燃性且对大多数 蛋白质有保护作用而被广泛使用。 一般PEG的分子量需大于4000，最常用的是。 所用的PEG浓度通常为20%，浓度再高，会使粘度增大，造 成沉淀的回收比较困难。PEG对后继分离步骤影响较少， 因此可以不必除去。
（2）聚电解质沉淀法
有一些离子型多糖化合物可应用于沉淀食品蛋白质。如羧 甲基纤维素，海藻酸盐，果胶酸盐和卡拉胶等。它们的作 用主要是静电引力。如羧甲基纤维素能在pH值低于等电点 时使蛋白质沉淀。但加入量不能太多，否则会引起胶溶作 用而重新溶解。 一些阴离子聚合物，如聚丙烯酸和聚甲基丙烯酸，以及一 些阳离子聚合物如聚乙烯亚胺和以聚苯乙烯为骨架的季胺 盐也曾用来沉淀乳清蛋白质。聚丙烯酸能在pH 8
.8时沉淀 90%以上的蛋白质，聚苯乙烯季胺盐能在pH 10.4时沉淀 95%的蛋白质。 聚乙烯亚胺能与蛋白质的酸性区域形成复合物，在中性时 带正电，可在污水处理中作絮凝剂，也广泛用于酶的纯化 中。
第二节 化学物质对蛋白质的稳定作用
许多蛋白质在一般缓冲溶液中的稳定性相当低， 某些酶蛋白溶液在37C?放臵的半衰期仅几个小 时。 这种稳定性降低的原因常常是某些物理或化学 因素破坏了维持蛋白质结构的天然状态，引起 蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失， 这种现象称为蛋白质的变性。
一、蛋白质不可逆失活的化学因素
1，强酸和强碱
强的无机酸碱及有机酸碱都可以改变蛋白质溶液的pH， 引起蛋白质表面必需基团的电离，由于各氨基酸残基 所带电荷的相互吸引或排斥使蛋白质的空间结构发生 较大变化，造成蛋白质分子聚集，导致不可逆失活。 另外，在强酸、强碱条件下，肽键也容易被水解断裂， 天冬酰胺和谷酰胺侧链的酰胺会发生脱氨作用，改变 了原来蛋白质表面的电荷分布，使蛋白质构象重新排 布，结果导致蛋白质失去活性。
各种氧化剂能够氧化芳香族侧链的氨基酸以及甲硫氨 酸、半胱氨酸和胱氨酸残基。其中酪氨酸侧链的酚羟 基可以被氧化成醌，后者可以与蛋白质表面的巯基、 氨基发生迈克尔加成反应形成交联产物。在碱性条件 下，半胱氨酸可以被Cu2+氧化成次磺酸或亚磺酸或磺 酸半胱氨酸。 分子氧、H2O2以及过氧化物（如过氧甲酸）、氧自由 基等是最常见的氧化剂，在生物体内，蛋白质的氧化 失活主要是通过活性氧（羟基自由基、超氧离子、过 氧化氢、过氧化物）来完成的。这些氧化剂的杀菌作 用主要也是造成蛋白质失活。
3，去污剂和表面活性剂
去污剂一般分为离子型和非离子型两大类，都具 有长链疏水尾和亲水的极性头。当少量的阴离子 去污剂（如十二烷基硫酸钠，SDS ）单体加入到 蛋白质溶液中时，去污剂与蛋白质表面的疏水区 域结合，随着加入量增加，与蛋白质的结合位点 达到饱和，这时去污剂则以协同方式结合于蛋白 质其它位点，导致蛋白质伸展，分子内部的疏水 性氨基酸残基暴露，并进一步与去污剂结合，直 到达到饱和为止，从而使蛋白质发生不可逆变性。
（1）脲和盐酸胍
高浓度脲（8-10mol/L）和盐酸胍（6 mol/L）常常用 于蛋白质变性和复性研究，由于脲或盐酸胍与蛋白质 多肽链作用，破坏了蛋白质分子内维持其二级结构和 高级结构的氢键，引起蛋白质不可逆失活。
（2）有机溶剂
水互溶有机溶剂可以使酶、蛋白质失
去活性， 是因为有机溶剂取代了蛋白质表面的结合水， 并通过疏水作用与蛋白质结合，改变了溶液的 介电常数，从而影响维持蛋白质天然构象的非 共价力的平衡
（3）螯合剂
结合金属离子的试剂，如EDTA等可以使金属酶、 金属蛋白失活，这是因为EDTA与金属离子形成 配位复合物，从而使酶失去金属辅助因子造成 的。 失去金属辅助因子的酶或蛋白质可以引起蛋白 质构象发生较大改变，导致蛋白质活力不可逆 的丧失。 但是，螯合剂可以螯合对蛋白质有害的金属离 子，使那些不需要金属离子的蛋白质稳定。
5，重金属离子和巯基试剂
在金属离子对蛋白质的沉淀作用中，一些重金属 离子，如Hg2+、Cd2+、Pb2+能与蛋白质分子中的半 胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基以及色氨酸的吲 哚基反应，使蛋白质不可逆沉淀而变性失活。 巯基试剂，如巯基乙醇等通过还原蛋白质分子内 的二硫键而使蛋白质失去活性，但这个过程一般 是可逆的。而低分子量的含二硫键的试剂可与蛋 白质中的巯基作用，形成混合二硫键，造成蛋白 质结构发生变化，导致其失活。
蛋白质不可逆失活的化学因素
强酸和强碱 氧化剂 表面活性剂 去污剂与蛋 白质表面的 疏水区域结 合，导致蛋 白质伸展， 分子内部的 疏水性氨基 酸残基暴露 从而使蛋白 质发生不可 逆变性。 变性剂 脲或盐酸胍 与蛋白质多 肽链作用， 破坏了蛋白 质分子内维 持其二级结 构和高级结 构的氢键。 有机溶剂也 会引起蛋白 质变性失活 重金属离子
强的酸碱可 以改变蛋白 质溶液的pH 引起蛋白质 表面必需基 团的电离， 使蛋白质的 空间结构发 生变化，造 成蛋白质分 子聚集，导 致变性。
氧化剂甲硫 氨酸、半胱 氨酸和胱氨 酸残基。酪 氨酸侧链的 酚羟基可以 被氧化成醌 再与巯基、 氨基发生迈 克尔加成反 应形成交联 产物。
Hg2+、Cd2+、 Pb2+能与蛋 白质分子中 的半胱氨酸 的巯基、组 氨酸的咪唑 基以及色氨 酸的吲哚基 反应，使蛋 白质不可逆 沉淀而变性 失活。
三、化学物质对蛋白质的稳定作用
蛋白质的稳定性是指蛋白质抵抗各种因素的影 响，保持其生物活性的能力。根据生物体内蛋 白质等存在的状态，可以利用化学物质或化学 方法使蛋白质稳定化，以有利于蛋白质在体外 的应用。 通过研究蛋白质的变性及稳定性，可以了解蛋 白质的结构功能与稳定性的关系等。
在蛋白质（酶）分离、纯化、储藏和应用中，可 以通过化学方法使蛋白质稳定。其中常用的方法 有以下几种： 固定化：将酶或蛋白质多点连接于载体上（无机 载体、高分子
载体）； 添加剂：保护蛋白质（酶）不受氧化剂氧化、不 受变性剂变性等 化学修饰：共价交联，使蛋白质构象固化。
共溶剂 糖类，醇 氨基酸及 其衍生物 无机盐， 甘油，聚 乙二醇等 常用1-4M 浓度共溶 剂来稳定 蛋白质和 细胞器。 抗氧化剂 半胱氨酸， 2-巯基乙醇 还原谷胱甘 肽，二巯基 赤藓醇等巯 基试剂可防 止巯基氧化 植物抗氧化 剂如儿茶酚 黄酮等也具 有保护作用 底物、辅酶 金属离子 金属离子不 仅可以影响 酶的活性， 还可以影响 酶的稳定性 如Ca2+多位 点结合使得 蛋白质分子 成为紧密的 活性形式。 化学交联剂 交联剂可在 相隔较近的 两个氨基酸 残基之间， 或蛋白质与 其他分子之 间（如固定 化载体）发 生交联反应 使蛋白质的 构象稳定。
酶可被底 物辅酶、 竞争性抑 制剂及反 应产物等 所稳定。
四、化学物质的共价修饰作用
化学物质与生物大分子的共价作用常常涉及到 物质的生理活性（包括药理、毒理等），如何 判断化合物与蛋白质分子中的哪类基团作用， 在体外主要用化合修饰的方法。 该方法是研究蛋白质结构与功能的一种重要的 基础手段。
生物体内蛋白质加合物的形成
许多化学毒物对细胞产生的损害与其亲电代谢产物同 细胞大分子的亲核部位(如蛋白质的巯基)发生不可逆 结合具有密切关系。 当外源化合物的活性代谢产物与细胞内重要生物大分 子，如核酸、蛋白质、脂质等共价结合，发生烷基化 或芳基化，即导致DNA损伤、蛋白质正常功能丧失， 乃至细胞的损伤或死亡、外源化合物与生物大分子相 互作用主要有两种方式：非共价结合和共价结合。
1，可与蛋白质发生反应的化合物
除少数烷化剂外，绝大多数外源化合物需经体 内代谢活化，转变成亲电子的活性代谢物，再 与细胞内生物大分子中的亲核部位和基团发生 共价结合，例如蛋白质分子中的亲核基团、 DNA、RNA及一些小分子物质如谷胱甘肽等的亲 核部位等。
2，蛋白质分子中的可反应基团
致癌物分子量的大小不同，反应是不同的，分子 量较小的，如乙烯、丙烷和苯乙烯的氧化物、尿 烷和氯乙烯的环氧化物、丙烯酰胺等，与蛋白质 作用时，所形成的加合物依赖于外源化合物与各 种氨基酸反应的相对速率。
试剂类型 烷基化 芳香基化
化合物或前体 卤代物 环氧化物 硫酸烷基酯 活泼的烯烃
反应机制 亲核取代
1,4-加成 形成席佛碱 亲核取代或加成 亲核取代 自由基反应 亲核取代
羰基化合物 酰基化 磷酰化 自由基 具有亲电氮化合物
醛 有机酸酐、酰氯等 有机磷 · OH、· 3 CCl 芳香胺
氨基酸残基侧链基团的修
蛋白质侧链基团的修饰是通过选择性的试剂或亲 和标记试剂与蛋白质分子侧链上特定的功能基团 发生化合反应而实现的。其中的一个重要作用是 用来探测活性部位的结构。 理想情况下，修饰试剂只是有选则地与某一特定 的残基反应，很少或几乎不引起蛋白质分子的构 象变化。 在此基础上，从该基团的修饰对蛋白质分子的生 物活性所造成的影响，就可以推测出被修饰的残 基在该蛋白质分子中的功能。
巯基的化学修饰
5,5'-二硫-2-硝基苯甲酸(DTNB)，又称为Ellman试剂，目前已成为 最常用的巯基修饰试剂。DTNB可以与巯基反应形成二硫键，产生的 5-巯基-2-硝基苯甲酸阴离子在412nm具有很强的吸收，可以很容易 通过光吸收的变化来监测反应的程度。 有机汞试剂是最早使用的巯基修饰试剂之一，其中最常用的是对氯 汞苯甲酸，该化合物溶于水中形成羟基衍生物，与巯基相互作用时 在255nm处光吸收具有较大的增强效应。
氨基的化学修饰
有许多化合物都可用来修饰赖氨酸残基，三硝基苯磺酸 (TNBS)就是其中非常有效的一种。TNBS与赖氨酸残基反应， 在420 nm和367nm能够产生特定的光吸收。 在蛋白质序列分析中，用于多肽链N-末端残基的测定的化 合修饰方法--2，4-二硝基氟苯(DNFD)法、丹磺酰氯(DNS) 法和)苯异硫氰酸酯(PITC)法都是常用的氨基修饰方法。
羧基的化学修饰
水溶性的碳化二亚胺类特定修饰蛋白质分子的 羧基基团，目前已成为一种应用最普遍的标准 方法，它在比较温和的条件下就可以进行。
咪唑基的化合修饰
焦碳酸二乙酯(DPC)是最常用的修饰组氨酸残基的试 剂。该试剂在接近中性的情况下表现出比较好的专 一性，与组氨酸残基反应使咪唑基上的1个氮羧乙基 化，并且使得在240 nm处的光吸收增加。该取代反 应在碱性条件下是可逆的，可以重新生成组氨酸残 基。
四、蛋白质光谱探针
蛋白质的定量测定是生物化学和其他生物学科中经 常涉及的分析内容，也是临床诊断和检验疾病治疗 效果的重要指标，还是药物和食品分析的常见项目。 所谓蛋白质光谱探针，就是能与蛋白质发生相互作 用的无机离子、有机小分子或络合物，这些物质与 蛋白质结合生成超分子复合物之后，体系的光谱性 质发生变化，从而可以提供蛋白质浓度或结构方面 的信息。 蛋白质的定量分析方法很多，但研究最多、应用最 广的还是吸光光度法、荧光分析法和共振光散射等 分子光谱探针。
双缩脲在碱性溶液中与 Cu2+生成紫 红色化合物的反应。肽和蛋白质化 合物都有双缩脲反应，生成紫红色 化合物，在540nm
具有光吸收。
蛋 白 质 吸 光 探 针
金 属 探 针
FolinLowry法
将双缩脲试剂和Folin酚试剂(磷钼 酸盐磷钨酸盐）结合使用，在蛋白 质发生双缩脲反应之后，再和Folin 酚试剂反应，此试剂在碱性条件下 被蛋白质中酪氨酸的酚基还原，生 成颜色更深的化合物，在640nm具 有光吸收，可测定25-250ug蛋白质 在碱性条件下，肽键与铜离子反应生 成Cu(I), Cu(I)再与BCA反应形成紫 色络合物，在565nm测量吸光度。二 喹啉甲酸（又称双辛可宁酸法的试剂 比Folin-Lowry法的试剂稳定,干扰少
双辛可 宁酸法
染 料 探 针
染料探针是 蛋白质分析 中种类最多 应用最广的 一类探针， 该法是利用 蛋白质与染 料结合成沉 淀或改变结 合染料的光 吸收特性， 借助染料颜 色的减退或 变化的程度 来测定蛋白 质的含量。
是一种研究性能优良的探 针试剂，该试剂颜色对比 度为160nm,反应在pH3.2 左右进行，在600nm测量 吸光度。 在酸性条件下，染料考马斯 亮兰G-250 与蛋白质结合后 其吸收峰从465移至595nm 处，而颜色也由棕黄色转为 深兰色。蛋白质与染料生成 复合物颜色的深浅与其浓度 成比例关系。该方法使用方 便，反应时间短，染色稳定 成为灵敏度最高的染料探针 分析方法。
考马斯 亮蓝
蛋白质荧光探针
蛋白质中存在着Tyr、Trp、Phe残基，能够吸收 270～300nm的紫外光而发出紫外荧光。 当测定体系中加入小分子配体时，小分子配体与 蛋白质发生相互作用,会导致蛋白质荧光的猝灭， 利用小分子配体对蛋白质内源荧光的猝灭这一现 象可以确定蛋白质与小分子配体的作用类型及结 合部位等。
荧光探针的条件
（1），探针分子与蛋白质分子的某一微区必需有 特异性的结合，并且结合比较牢固； （2），探针的荧光必须对环境条件敏感； （3），蛋白质分子与探针结合后不影响其原来的 结构和特性。 在满足这些条件的基础上可进行蛋白质的测定及与 金属离子结合的计量化学等。 常用的蛋白质荧光探针有：1-苯胺基-8-萘磺酸 (ANS)、2-对甲苯胺基萘-6-磺酸 (TNS)、1-(N-二 甲胺)萘-5-磺酸 (DNS)和荧光胺等。
H NH SO3H3C N
1-苯胺基-8-萘磺酸 (ANS)
2-对甲苯胺基萘-6-磺酸 (TNS)
?,?,?,?- 4(对磺苯基)卟啉 ( TPPS4) ?,?,?,?- 4 (对羧苯基)卟啉(TCPP)
1.实习基本情况 实习时间：----- 实习地点：河南省安阳市铜冶镇 实习单位：XXX 指导老师：XXX 实习方式：行政文秘 实习内容简述：收集各类资料，简单辅助进行一些书面翻译工作。 2实习目的 通过短期的实习来对毕业后即将面临的社会有些许了解，对自己的专业实
学年度第一学期班务工作总结 大一班 生活在充实的节奏中似乎要过的快一些，再过几天，大班上学期的工作就将全部结束，回首这短暂的一个学期，感慨颇深。现对这个学期我们大一班的班级情况作一个总结，总结优点，指出不足，有待于在下个学期中弥补，把工作做得更好。 一、政治思想方面 我们积极参加
新年新气象，元旦圆梦想 尊敬的各位老师、亲爱的同学们： 大家上午好！ 元旦即将到了。在我们还来不及回味2014年的丰硕时，2015已经迎笑走来。在新年的钟声即将敲响时，你是否已经满怀希望和憧憬，做好奔向2015的准备。 同学们，过去的一年，我们在老师和家长的呵护下，懂得了许多做人的道理，取得了不少
看《班主任的若干“第一次”》有感 看完李镇西老师的《班主任的若干“第一次”》，我感触颇深。 以前我看过魏书生老师的《班主任工作漫谈》，我觉得他的管理班级的方法主要是引导学生自我管理，而李老师的管理方法和魏书生老师有所不同，他很重视营造一个良好的开端。看完李老师的《班主任的若干“第一次”》，我想了很
《只要翻过那座山》练习试卷 第一部分： 1．根据拼音写汉字，给加点字注音： 蓦地（ ） sh”n间（ ） 笼罩（ ） y?u惑（ ） 2．下列句子中有错别字的一项是（ ） A、——只要翻过那座山，就能看见大海。 B、由于一刻不停地赶路，他呼呼地喘着粗气。 C、这里有海欧，无疑离大海很近了。 D、
第六章 化学物质与蛋白质的相互作用
? ? 在生物体内，蛋白质（包括酶）占细胞干重的70%以上， 种类繁多，在生命活动过程中起着发挥各种各样的作 用。随着人们对环境保护和生活质量要求的提高，蛋 白质在食品、医药（生化药物、临床检验、药物筛选 等）、环保（环境分析）、农业、日用化工（化妆 品）、精细
班级 小组 姓名 评价 一、学习目标【点亮航标灯】 1. 明白生活中事物的正确答案不止一个的道理。 2. 激发学生创造性思维，培养学生的创新能力。 3. 初步了解议论文围绕中心逐层展开论述的方法。 二、课前热身【扬帆起航踏征程】 1．作者简介 罗迦o费o因格，1948年生，当代美国实业家、学者、创
经，—Ｌ一　’济，Ｉ　与Ｊ　●法 、 ＠　＠　蔑 贷款银行问筑起一道防火墙，银行就 管理人员的资格、经营场所和经营条　担保资金的放大功能，降低政策性担 可以放心给中小企业贷款。从政策性 件等实质
院校名称 美国堪萨斯州富特海斯州立大学合办 (6003)郑州大学西亚斯国际学院(6017)河南中医学院与嵩山少林武术职业学院联合办学前两年就读嵩山 (6025)河南科技学院 院联合办学就读在河南教育学院等专科学校联合办学就读在焦作师专 (6037)洛阳师范学院(中外合作办学) (6038)洛阳师范
一、单选题 1. 原型开发中的原型是指（ ）。 A、设计方案 B、系统早期可运行的一个版本 C、用户要求 D、目标系统 2. 对大型系统开发应采用（ ）。 A、生命周期法 B、原型法 C、面向对象法 D、前三种方法结合 3. 管理信息系统的开发是一项复杂的系统工程，它涉及（ ），又涉及社会问题。
圆的极坐标方程 【 教学目标 】 1． 理解曲线极坐标方程的概念；了解与曲线直角坐标方程的异同； 2． 掌握求曲线极坐标方程的思路和关键； 3． 掌握各种圆的极坐标方程的求法，能根据圆的极坐标方程画出其对应的图形并进行有关计算。 【 教材分析 】 1． 重点：根据条件求各种圆的极坐标方程； 2．
本文由()首发，转载请保留网址和出处！
免费下载文档：