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P64第 三 章酶Enzyme目录1783年，意大利科学家斯巴兰让尼设计了一个巧妙的 实验：将肉块放入小巧的金属笼内，然后让老鹰把小笼子吞 下去，这样，肉块就可以不受胃的物理性消化的影响，而胃 液却可以流入内。过一段时间后，他把小笼子取出来，发现 笼内的肉块消
失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉的 物质。在这个实验中， 你能得出什么结论？推测：胃液中一定存在 能消化肉块的物质目录酶的概念?酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物 具有高效催化作用的蛋白质。 酶 蛋白质 生物催化剂（biocatalyst）1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提 出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA 连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。?目前将生物催化剂分为两类酶 、 核酶（脱氧核酶）目录第一节 酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme目录一、 酶的分子组成?单纯酶 ?结合酶(simple enzyme) (conjugated enzyme) 蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)全酶 (holoenzyme)辅助因子 (cofactor)小分子有机化合物金属离子P65 ?酶蛋白决定反应的特异性?辅助因子决定反应的种类与性质目录P66 辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。目录小分子有机化合物在催化中的作用转移的基团 小分子有机化合物(辅 酶 或 辅 基) 名 称 所含的维生素 尼克酰胺（维生素PP之一） 尼克酰胺（维生素PP之一） 维生素B2 （核黄素） 维生素B2 （核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛（维生素B6之一） 叶酸氢原子（质子） NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸，辅酶I） NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸磷酸，辅酶II） FMN （黄素单核苷酸） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） 醛基 TPP（焦磷酸硫胺素） 酰基 辅酶A（CoA） 硫辛酸 烷基 钴胺素辅酶类 二氧化碳 生物素 氨基 磷酸吡哆醛 甲基、甲烯基、 四氢叶酸 甲炔基、甲酰基 等一碳单位P438目录二、酶的活性中心(active center)必需基团(essential group)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 常见有组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱 氨酸的巯基等。结合基团 (binding group) 与底物相结合催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物目录酶的活性中心必需基团在一级结 构上可能相距很远， 但空间结构上彼此 靠近，形成具有特 定空间结构的区域， 能与底物结合并将 底物转化为产物。 这一区域称为酶的 活性中心(active center)目录活性中心以外 的必需基团底物催化基团结合基团活性中心目录三、 同工酶* 定义 同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。目录* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)H H H HLDH1 (H4)H H H MLDH2 (H3M)H H M MLDH3 (H2M2)H M M MLDH4 (HM3)M M M MLDH5 (M4)COOH CHOH CHNAD+NADH + H+COOH C=O乳酸脱氢酶(LDH)CH3乳酸丙酮酸目录*生理及临床意义在代谢调节上起 着重要的作用； 用于解释发育过 程中阶段特有的代谢 特征； 同工酶谱的改变 有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为 遗传标志，用于遗传酶 活 性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱分析研究。12345心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化目录第二节 酶的工作原理The Mechanism of Enzyme目录?酶与一般催化剂的共同点? ? ?在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的 平衡点。目录一、 酶促反应的特点（一）酶促反应具有极高的效率H2N-CO-NH2 -------2NH3+CO2H2 OHigh efficiency目录P70 活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。 酶能降低反应的活化能，使更多的底物分子转变为 活化分子，酶促反应速度加快。能 量 非催化反应活化能一般催化剂催 化反应的活化能酶促反应 活化能底物 反应总能量改变 产物酶促反应活化能的改变反应过程目录（二）酶促反应具有高度的特异性High specificity对其底物结构选择的严格程度不同分为：?绝对特异性(absolute specificity)： 相对特异性(relative specificity)：NAD+NADH + H+ COOH COOH OH C H CHC=O只能作用于一种底物?作用于一类化合物或一种化学键。?乳酸脱氢酶 (LDH)立体结构特异性(stereo specificity)： 乳酸 作用于立体异构体中的一种。CH3丙酮 酸蔗糖--------葡萄糖+果糖 β-1，2-糖苷键 棉子糖-------葡萄糖+果糖+半乳糖目录（三）酶促反应的可调节性adjustable酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对 不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包 括三方面的调节。? 对酶生成与降解量的调节? 酶催化效力的调节 ? 通过改变底物浓度对酶进行调节等目录二、酶促反应的机理（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说 中间产物学说E+SESE+P*诱导契合假说(induced-fit hypothesis) 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。目录酶的诱导契合动画目录（二）酶促反应的机理 ? 1. 邻近效应(proximity effect) 与定向排列(orientation arrange ) ? 2. 多元催化(multielement catalysis) ? 3. 表面效应(surface effect)目录第三节 酶促反应动力学Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction目录?概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响。?影响因素包括有酶浓 度 底物浓度 激活剂和 抑制剂等pH温度※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。目录一、底物浓度对反应速度的影响目录（一）米－曼氏方程式 (Michaelis equation)――――酶促反应速度与底物浓度关系的数学方程式Vmax [S]?V= Km+[S]Vmax为最大反应速度，[S]为底物浓度 ? Km为米氏常数 ? V是在不同[S]时的反应速度?某一符合米-曼氏方程的酶，当[S]= Km时，其反应速度v等于（ ） A．1/2Vmax B．2/3 Vmax C．3/2 Vmax D．Vmax目录（二）Km的意义?P731、Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半 时的底物浓度。Km+[S]=2[S]Vmax[S] Vmax ＝ 2 Km + [S] Km＝[S]?2 ?3、Km为酶的特征性常数。每一种酶都有它的Km值。、Km值可用来表示酶对底物的亲和力的大小。 Km值越小，酶与底物的亲和力越大，反之则越小。目录（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定双倒数作图法(double reciprocal plot)，又称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法 V= Vmax[S]1/VKm+[S]两边同取倒数 Km 1/V= 1/[S] + 1/Vmax Vmax （林－贝氏方程）-1/Km1/Vmax1/[S]目录二、酶浓度对反应速度的影响? 当[S]＞＞[E]，酶可被V底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。即酶浓度越大，反应速度越快 。0当[S]&&[E]时[E]酶浓度对反应速度的影响目录三、温度对反应速度的影响?双重影响温度升高，酶促反应速 度升高；由于酶的本质是蛋 白质，温度升高，可引起酶 的变性，从而反应速度降 低。?最适温度酶 活 性2.01.51.0(optimum temperature)：0.5酶促反应速度最快时的 环境温度。* 低温的应用010 20 30 40 50 60温度 ? C温度对淀粉酶活性的影响目录四、 pH对反应速度的影响? 最适pH(optimum pH)：酶催化活性最大 时的环境pH。◆偏离最适PH，酶的活性 中心不能充分暴露，ES生成 减少，酶促反应V减慢。 ◆偏离最适PH过远，导致 酶胃蛋白酶淀粉酶 胆碱酯酶活性0246810pH酶蛋白变性pH对某些酶活性的影响目录五、抑制剂对反应速度的影响?酶的抑制剂(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基团结合从而抑制酶的活性目录? 抑制作用的类型 不可逆性抑制 (irreversible inhibition)可逆性抑制 (reversible inhibition)：竞争性抑制 (competitive inhibition)非竞争性抑制 (non-competitive inhibition)反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)目录(一) 不可逆性抑制作用* 概念抑制剂通常与酶活性中心上的必需基团以 共价键相结合，使酶失活，一般不能用透析、 超滤等物理方法去除。* 举例 有机磷化合物 ?? 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)目录RO PORO PO + O HX乙酰胆碱 R' O胆碱酯酶X+HO E乙酸+胆碱 R' O解磷啶 E酸有机磷化合物羟基酶失活的酶Cl As Cl CH CHCl + ESHSESH SAsCHCHCl +2HCl路易士气巯基酶失活的酶酸S E S As CH CHClCH2SH SH OH ESHCH2S As CH CHCl S OH+CH CH2+SHCH CH2失活的酶BAL巯基酶BAL与砷剂结合物目录糜烂毒剂--路易士毒气 易溶于水，挥发性强，经 12～18h潜伏期后皮肤出现水 疱和呼吸道伪膜形成，甚至窒 息。角膜受损可致失明。大剂 量吸入可使肺毛细血管通透性 增强而出现“路易士休克”。 长期吸入可引起肝坏死。二巯基丙醇是路易士毒 特效解毒剂。以 BAL3～5mg/kg+ S300 ml静推，每4h1次，共4 次。用20%BAL点眼。目录（二） 可逆性抑制作用* 概念抑制剂通常以非共价键与酶或ES可逆性 结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用 透析、超滤等方法除去。 * 类型? ? ?竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制目录１. 竞争性抑制作用定义：I与S的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心， 从而阻碍ES的形成，使酶的活性降低。反应模式E+SESE+P+IEI* 特点 ?I与S结构类似，竞争酶的活性中心；?抑制程度取决于 [I]/[S] 比，如加大[S] 可减弱抑制作用；?动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。目录* 举例 P76 ? 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥珀酸COOH琥珀酸脱氢酶 FAD FADH2延胡索酸COOHCOOHCH2 CH2 COOHCHCH2CHCOOH丙二酸COOH目录? 磺胺类药物的抑菌机制P77与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 二氢蝶呤啶 ＋ 对氨基苯甲酸 ＋ 谷氨酸 二氢叶酸 合成酶 二氢叶酸H 2N COOHH2NSO2NHR磺胺类药物目录磺胺(sulfanilamide SN)是1935年世界上问世的第一个治疗全身性细菌感 染的特效药目录2. 非竞争性抑制* 反应模式 E+S + I EI+S * 特点 ES + I EIS E+P X?I与酶活性中心外的必需基团结合，S与I之间无竞争关系； ?动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。目录目录３. 反竞争性抑制* 反应模式 E+SES E+P+ I X ESI* 特点：? 抑制剂I只与酶－底物复合物结合；? 动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。目录1/V抑制剂↑ 无抑制剂 抑制剂 ↑竞争性抑制作用1/[S]1/V无抑制剂1/V抑制剂↑ 无抑制剂非竞争性抑制作用1/[S]反竞争性抑制作用1/[S]三种可逆性抑制作用的特征曲线目录六、激活剂对反应速度的影响?激活剂(activator)使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加 的物质。 激活剂大多为金属离子，如Mg2+、 K+、 Mn2+等；少数为阴离子，如Cl-等。也有许 多简单有机化合物激活剂，如胆汁酸盐等 。目录第 四 节 酶 的 调 节The Regulation of Enzyme目录? 调节对象关键酶? 调节方式：对酶调节的快慢分为酶原的激活?快速调节变构调节 化学修饰调节改变酶的活性?迟缓调节 通过改变酶蛋白分子的合成或降解速度， 以改变细胞内酶的含量的调节目录（一）变构酶的变构调节 (allosteric regulation) 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分以非共价键可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。蛋白激酶A (PKA）R C R CR RC C目录（三） 酶的共价修饰调节（化学修饰）?共价修饰(covalent modification) 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上 的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结 合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。?常见类型 磷酸化与脱磷酸化（最常见） 乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化－SH与－S－S互变目录ATPADPThr Ser -OH蛋白激酶Thr Ser -O-PO32-Tyr磷蛋白磷酸酶 酶蛋白Pi H2OTyr酶蛋白酶的磷酸化与脱磷酸化目录一 、酶活性的调节（一）酶原与酶原的激活? 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。? 酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化 的过程。目录? 酶原激活的机理酶原 在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂，水解 掉一个或几个短肽分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心目录肠激酶胰蛋白酶缬天天天天赖异缬甘组46丝18 3S S S 活性中心S缬天天天天赖缬 异甘组 丝 S S目录S S胰蛋白酶原的激活过程? 酶原激活的生理意义 细胞产生的蛋白酶以酶原形式分泌，不仅 保护细胞本身不受酶的水解破环，而且保证酶 在其特定的部位与环境发挥其催化作用. 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要 时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催 化作用。目录二、 酶含量的调节（蛋白质合成章详述）（一）酶蛋白合成的诱导和阻遏 （二）酶降解的调控目录第五节 酶的命名与分类The Naming and Classification of Enzyme目录一、酶的命名1. 习惯命名法――推荐名称2. 系统命名法――系统名称习惯命名 --多根据酶所催化 的底物、反应的 性质及酶的来源 而定）目录苹果酸脱氢酶二、酶的分类1.氧化还原酶类(oxidoreductases)2.转移酶类 (transferases )3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases)目录一些酶的命名举例编号 推荐名称 系统名称 L-谷氨酸：NAD+ 氧化还原酶 L-天冬氨酸：α-酮 戊二酸氨基转移酶 L-精氨酸脒基水解酶 催化的反应 L-谷氨酸 + H2O + NAD+ ??? α-酮戊二酸 + NH3 + NADH L-天冬氨酸+α-酮戊二酸??? 草酰乙酸 +L-谷氨酸 L-精氨酸 + H2O ??? L-鸟氨酸+ 尿素 D-果糖1，6-二磷酸??? 磷酸二羟丙酮 + D-甘油醛3-磷酸 D-葡萄糖6-磷酸??? D-果糖6-磷酸 ATP + L-谷氨酸 + NH3 ??? ADP+磷酸 + L-谷氨酰胺目录EC1.4.1.3 谷氨酸 脱氢酶 EC2.6.1.1 天冬氨酸氨 基转移酶 EC3.5.3.1 精氨酸酶 EC4.1.2.13 果糖二磷酸 醛缩酶 EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖 异构酶 EC6.3.1.2 谷氨酰胺 合成酶D-果糖1，6-二磷酸： D-甘油醛3-磷酸裂合酶 D-葡萄糖6-磷酸酮醇 异构酶 L-谷氨酸：氨连接酶系统命名 ATP：葡萄糖磷酸转移酶，表示该酶催化从ATP中转移一个磷酸到葡萄糖分子上的反应。 它的分类数字是：E.C.2.7.1.1,E.C代表按国际酶学委员会规定的命名， 第1个数字(2)代表酶的分类名称(转移酶类)， 第2个数字(7)代表亚类(磷酸转移酶类)， 第3个数字(1)代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类)， 第4个数字(1)代表该酶在亚-亚类中的排号 (D葡萄糖作为磷酸基的受体)。目录第六节酶与医学的关系The Relation of Enzyme and Medicine目录苯丙氨酸 羟化酶先 天性缺乏 ----苯酮 酸尿症人体酪氨酸酶缺乏---白化病目录心肌梗 塞患者----血清 谷草转 氨酶活 性显著 升高急性肝炎患者 血清谷丙转氨酶活性 碱性磷酸酶 胆管堵塞，造成肝合成大量目录甲氨蝶呤 5-氟尿嘧啶 6-巯基嘌呤 能遏制肿瘤 生长尿 激 酶目录 磺胺类药能抑制细菌二氢叶酸合成酶活性第三章酶（Enzyme）复习大纲? 掌握酶的概念及酶促反应的特点。 ? 掌握酶的活性中心、必需基团的概念。 ? 掌握单纯酶、结合酶、全酶的概念。 ? 掌握影响酶促反应的因素，米氏方程，米氏常数意义。 ? 掌握不可逆性抑制、可逆性抑制（竞争性抑制，非竞争性抑制）的概念。? 掌握酶原、酶原激活机理、生理意义。? 概念：酶的变构调节，酶的共价修饰调节，同工酶。目录Key wordsActive sites of enzyme Isoenzyme Competitive inhibition Zymogen activiation Allosteric regulation Covalent modification or chemical modification目录4．下列关于同工酶的叙述，正确的是 （ ） A．它们催化相同的化学反应 B．它们的分子结构相同 C．它的的理化性质相同 D．它们催化不同的化学反应 E．它们的差别是化学修饰不同的结果 5．关于Km值的意义，不正确的是（ ） A．Km是酶的特性常数 B．Km值与酶的结构有关 C．Km值与酶所催化的底物有关 D．Km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度 E．Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度 6．有关竞争性抑制剂的论述，错误的是（ A．结构与底物相似 B．与酶的活性中心相结合 C．与酶的结合是可逆的 D．抑制程度只与抑制剂的浓度有关 E．与酶非共价结合）目录1．有关酶的活性中心的论述, ，正确的是 A．酶的活性中心专指能与底物特异性结合的必需基团 B．酶的活性中心是由一级结构上相互邻近的基团组成的 C．酶的活性中心在与底物结合时不应发生构象改变 D．没有或不能形成活性中心的蛋白质不是酶 E．酶的活性中心外的必需基团也参与对底物的催化作用 2．影响酶促反应的因素不包括（ A．底物浓度 B．酶的浓度 C．反应环境 D．反应温度 E．酶原的浓度 ）3．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于 A．可逆性抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．反竞争性抑制作用 E．不可逆性抑制作用目录?简答题：何谓酶原激活，试述酶原激活的机理及其生理意义？?概念：酶的变构调节， ? ?酶的共价修饰调节， 同工酶。目录
03 生物化学习题与解析--酶 长治医学院生物化学习题。长治医学院生物化学习题。隐藏&& 酶一、选择题 (一) A 型题 ? 酶的活性中心是指 A .结合抑制剂使酶活...03 跨膜运输、酶、ATP (陆德平) 适合江苏选修生物一轮复习使用适合江苏选修生物一轮复习使用隐藏&& 生物膜的流动镶嵌模型与物质跨膜运输的方式江苏省海安高级中学...酶 法制药是在一定条件下利用酶的催化作用, 将底物转化为药物的技术过程。 ...科学出版社 出版日期:2011.02 ISBN:978-7-03- [4]凌沛学.《中国...03第三章+酶化学 109页 2财富值 第三章 酶化学(2) 87页 2财富值如要投诉违规内容,请到百度文库投诉中心;如要提出功能问题或意见建议,请点击此处进行反馈。 ...g,如载体是 5380bp,则 0.03pmol 为 0.03×5.38×0.66=0.106524?g。 3、双酶切时间及其体系:需要强调的是很多人建议酶切过夜,其实完全没有必要,一般酶...聚酮合类药物和聚酮合酶一、聚酮类药物聚酮类化合物是由简单脂肪酸在聚酮合...文档贡献者 understandlc 贡献于2011-03-09 专题推荐 2014教师资格材料分析辅.....第三单元 细胞的能量供应和利用 第 9 课时 第 9 课时 降低化学反应活化能的酶考点要求: ? 酶在代谢中的作用(B) ? 【实验】探究影响酶活性的因素(C) 考点...第三章 酶 习题答案_教育学_高等教育_教育专区。参考答案: 第三章一、填空题...文档贡献者 爱吃桃子的狼 贡献于2015-03-08 1/2 相关文档推荐 ...-03含糖胃蛋白酶(1g:120单位)工艺规程(袋装)_药学_医药卫生_专业资料。含糖胃蛋白酶(1g:120单位)工艺规程(袋装) -03 第 1 页共 13 页...保护酶测定_生物学_自然科学_专业资料。植物保护酶活性测定 1. CAT 活性测定 ...文档贡献者 chenlqin0711 贡献于2015-03-04
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米-曼氏方程式为米-曼氏
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以米曼氏方程式的双倒数作图，求出Km值和Vm值，直线在X轴和Y轴的交点值分别为A．1／Km，1／VmB．1／Vm
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提问人：匿名网友
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以米曼氏方程式的双倒数作图，求出Km值和Vm值，直线在X轴和Y轴的交点值分别为A．1／Km，1／VmB．1／Vm，1／KmC．1／Km，-l／VmD．-l／Km，-l／VmE．-l／Km，1／Vm请帮忙给出正确答案和分析，谢谢！
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1患者，男性，24岁。因近月食欲欠佳，体重明显减轻就诊。体检：皮肤呈青铜色，低血压和肌肉消瘦；实验室检查：血清[Na+]125mmol／L，[K+]6．2mmol／L，血浆皮质醇降低，尿l7一OHCS降低，血浆ACTH增高。该患者可能的诊断为A.库欣综合征(Cushin9’S Syndrome)B.艾迪生病(Addison’S disease)C.继发于垂体功能不全的肾上腺皮质功能低下D.原发性醛固酮增多症E.肾上腺皮质腺瘤225-(OH)-D。的l位羟化在A.心B.肺C.肝D.肾E.脾3ELISA中最常用的酶是A.HRP和葡萄糖氧化酶B.β-半乳糖苷酶和HRPc．葡萄糖氧化酶和碱性磷酸酶D.脲酶和碱性磷酸酶E.HRP和碱性磷酸酶
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1)&&Michaelis-Menten kinetic equation
米曼氏动力学方程式
2)&&Michaelis kinetics
米氏动力学
3)&&polyhydric mathematics model
米-曼氏公式
4)&&Michaelis-Menton kinetics
米-门氏动力学
5)&&Michaelis equation
The experiment with different concentrations of pollutant atrazine indicated that the reaction accorded with the model 1 of dynamics and the curve belonged to the first phase curve of Michaelis equation when the concentrations of pollutant atrazine were lower.
不同基质浓度的降解实验表明,在农药污染质阿特拉津的低浓度体系中,AT菌降解阿特拉津的反应符合一级动力学模式,属于米氏方程曲线的第一阶段的情形,并拟合出关系式V=0。
Another experi ment w ith different concentrations of pollutant atrazine indicated that the reaction a ccord with the model 1 of dynamics and the curve is belonging to the first phase curve of Michaelis equation when .
258d-1;不同基质浓度的降解实验表明,在农药污染质阿特拉津的低浓度体系中,AT菌降解阿特拉津的反应符合一级动力学模式,属于米氏方程曲线的第一阶段的情形,并拟合出关系式V=0。
The optimum conditions affecting the hydrolysis activity of metmyoglobin reductase (MetMbase) from porcine cardiac muscle towards porcine metmyoglobin (MetMb) were determined with the equine MetMb purchased from Sigma Company as a standard marker using orthogonal array design, and the Michaelis equation and the enzyme kinetics were investigated as well.
以马心肌高铁肌红蛋白为参照,研究猪心肌提取液中高铁肌红蛋白还原酶(MetMbase)在猪心肌高铁肌红蛋白(MetMb)存在条件下酶活性的表达,MetMbase米氏方程建立和动力学特征。
6)&&explicit model of inverse dynamics
逆动力学显式方程
The explicit model of inverse dynamics is presented, and the procedure of recursive algorithms for co.
结合六重四面体变几何桁架机器人的特点 ,考虑刚性位移与弹性变形的耦合作用对机器人操作手末端位姿的影响 ,基于有限元分析方法 ,在运动学分析的基础上 ,提出了其运动学模型的线性化方法 ,导出了其运动条件方程、逆动力学显式方程 ,并给出了驱动力和弹性变形量求解的公式与详细迭代过程。
补充资料：米曼氏动力学方程式
分子式：CAS号：性质： 决定酶催化反应速度的因素有：酶的浓度、作用物的浓度、PH值、温度、抑制剂和激活剂等。Michaelis和Menten在1913年提出用下列经验式以表达反应速度与作用物浓度的关系：&&&&&&&&&&&&&&&&&&&& 式中，S为作用物的浓度；Vmax为最大反应速度（或称限界速度）；Km称为米氏常数。Km的数值与酶的浓度无关，是酶催化反应的特性常数。Km在数值及量纲上等于反应速度为Vmax的一半时反应物的浓度（S1/2），一般在10-2到10-5mol/L之间。米曼氏方程能很好地表达简单的酶催化反应的动力学。对复杂的酶催化反应则需加以修改。但这种处理方法对研究酶催化反应动力学十分有用。
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