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酶促反应速度与酶浓度成正比的条件是？
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酶促反应速度与酶浓度成正比的条件是？
酶浓度足够大，还是 底物浓度足够大？
有点想不明白
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底物浓度大啊
要是酶浓度很大就不是讨论酶和反应速度的问题了
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伊甸渊 发表于
底物浓度大啊
要是酶浓度很大就不是讨论酶和反应速度的问题了
谢谢你，和这个不同对吗？
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Naaa_baby 发表于
谢谢你，和这个不同对吗？
这个是米氏方程曲线
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伊甸渊 发表于
这个是米氏方程曲线
底物浓度较低时，反应速率与底物浓度的关系呈线性关系。所以我就对此题有点迷惑，不过好像说的不是同一个东西，大概理解了+_+
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本帖最后由 asuka2015 于
14:46 编辑
酶促反应速度与底物浓度成正比是在酶浓度足够大，还是 底物浓度足够大？
答：在酶反应的初始阶段，酶的催化速度一般都有一小段时间与底物浓度呈现正比例的关系。
如果底物足够大，到了稳态阶段，酶的催化能力已经饱和，这时酶催化的速度是恒定的，如果这时再加入一些酶，那么对于新加入的酶就会呈现初试反应时的有一小段时间与底物浓度呈现正比例的关系。
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asuka2015 发表于
酶促反应速度与底物浓度成正比是在酶浓度足够大，还是 底物浓度足够大？
答：在酶反应的初始阶段，酶的催 ...
谢谢学姐！！么么哒
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我想说说我的看法，虽然我也感觉学姐答的很好。&&酶促反应的正反应符合二级反应动力学，也就是v=kc1c2，跟底物浓度成正比，无论什么时候，不过酶促反应速率看转换数，就要保证逆反应不发生或几乎可以忽略，逆反应在给定条件下，只能降低产物浓度，在反应初是产物绝对值几乎等0，随着底物的增加，可视为冲淡了产物的浓度，也是可以的，总之产物浓度接近0是酶促反应速率与酶浓度成正比的条件，自己的看法，不知道对不对
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我想说说我的看法，虽然我也感觉学姐答的很好。&&酶促反应的正反应符合二级反应动力学，也就是v=kc1c2，跟 ...
其实，我们说的大致是一回事，只是你从测定酶的产物的角度说的，而我说的前稳态动力学的情况，但是 没有展开，太多。
不过，我们说的都只限于符合米氏方程的酶。
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asuka2015 发表于
其实，我们说的大致是一回事，只是你从测定酶的产物的角度说的，而我说的前稳态动力学的情况，但是 没有 ...
嗯嗯，主要是我感觉可以把两个情况归纳进一个通用的结论，嘿嘿，对了忘记了，一定要米氏酶
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来源：　　作者：吴静;
关于酶促反应速度与底物浓度关系曲线的几点探讨　 酶促反应速度指酶所催化的生化反应的速度，可以用单位时间内底物或反应物的减少量来表示，也可以用产物或生成物的增加量表示。影响酶促反应速度的因素多种多样，具体包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂等。本文就底物浓度这一影响因素与酶促反应速度之间的关系曲线，以及当酶浓度加倍后该曲线的变化情况进行以下探讨:(l)当底物浓度很低时，为何酶促反应速度并非随底物浓度增加而成正比例增加?(2)酶加倍后该曲线与原曲线的趋势大致相同，都是先上升后水平，两曲线在上升段的起始部分重合吗?(3)两曲线达到酶促反应最大值时所对应的底物浓度的临界值相等吗?(4)两曲线的最大酶促反应速度的比值等于两曲线所对应酶量的比值吗?这是不少一线中学生物教师的困惑之处。1酶促反应速度与底物浓度关系曲线分析也不再增大。即整个曲线的趋势表现为先上升，达到最大酶促反应速度后维持水平，并且在上升阶段表现为上升速度越来越慢。下面将从定性和定量两个角度对该曲线进行分析。1.1定性分析根据中间产物学说，酶催化生化反应分两步进行，酶E与底物S首先结合成不稳定的中间产物ES(也称中间络合物)，然后再迅速分解成产物P和原来的酶S(见式1)(本文共计2页)　　　　　　　　　　
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酶促反应动力学
酶促反应动力学
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一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为：
-------------
酶-底物复合物
根据公式进行推导，反应速率（V0或v）与底物浓度[S]、酶浓度[E]和产物浓度[P]的关系如下：
式中Vmax为最大反应速率。这一公式与根据快速平衡学说推导的米-曼氏原始方程形式相同，区别在于用米氏常数Km取代了复合物ES的解离常数Ks，因此仍称为米-曼氏方程。二、Km与Vmax（一）Km 若v=0.5Vmax，则Km=[S]，可见Km值等于酶促反应的初速率为最大速率Vmax一半时的底物浓度。Km值一般在10-6～10-2mol/L之间。Km只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。Km是酶的特征性常数之一，在临床酶学分析中有重要意义。1. 1/Km可近似地表示酶对底物的亲和力的大小，Km值越小，表示酶与底物的亲和力越大，反之亦然。2. 如果一个酶有几种底物，则对每一种底物各有一个特定的 Km值，其中Km值最小的底物大都是该酶的最适底物或天然底物。
3.如已知酶的Km，可计算某一底物浓度时反应速率v和最大速率Vmax的比值，并可推知酶的活性中心被底物饱和的分数。同样，如要求v和Vmax有一定的百分比，也可算出所需底物浓度为其Km的多少倍。
4.利用工具酶来测定体液中某一成分的浓度或某一酶的催化活性浓度时，可根据米-曼氏方程或其衍变方程式来计算工具酶的用量。5.测定Km值可鉴别不同来源但催化相同反应的酶是同一种酶或是同工酶。6.如一个酶催化正逆两个方向，测定正逆两个方向底物的Km及底物浓度，可大体推测该酶在体内催化反应的方向及其催化效率。7.在代谢酶系中，当一组酶催化连续的代谢反应时，如已知各酶的Km及其相应底物的浓度，有助于寻找代谢的限速步骤。一般Km值最大的酶所催化的反应为该酶系的限速步骤。（二）VmaxVmax表示在一定酶量下的最大反应速率，即酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。在酶的浓度不变时，对于特定底物而言，Vmax也是一个常数。如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的催化常数，即转换数Kcat。计算公式为Vmax=Kcat[E0]。Kcat表示单位时间内每个酶分子将底物分子转换成产物的最大值。Kcat越大，表示酶的催化效率越高。对于多数酶而言，Kcat在每1 s-1～104 s-1范围内。Kcat/Km比值不仅可用来衡量酶对底物的专一性，还可用于检验酶催化反应是否达到恒态或平衡态。（三）Km和Vmax的测定将米-曼氏方程经过演变而转换成直线方程，然后根据直线的斜率及用外推法或用计算机以最小二乘法处理实验数据即可得到Km和Vmax。其中以Lineweaver-Burk双倒数作图最常用。将米-曼氏方程进行倒数处理，得下列方程：
以1/V0为纵坐标，1/[S]为横坐标作图可得一直线。纵轴截距为1/Vmax，斜率为Km/Vmax，横轴截距为-1/Km。Lineweaver-Burk双倒数作图除用于求取Km和Vmax外，还可用于判断可逆性抑制反应的性质。此外还有Woolf作图、Eadie-Hofstee作图和Hanes作图等，实际应用较少。
wudihero007
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DXY All Rights Reserved.米氏常数Km表示最大反应速率1-五星文库
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米氏常数Km表示最大反应速率1
导读：米氏常数Km表示最大反应速率1/2时的底物浓度.由米氏方程:v=Vmax*[S]，酶促反应动力学（kineticsofenzyme-catalyzedreacti，酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素，在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量<5%时的反应速度，1．底物浓度对反应速度的影响：，⑴底物对酶促反应的饱和现象：米氏常数Km表示最大反应速率1/2时的底物浓度. 由米氏方程:v=Vmax*[S]/(Km+[S])
酶促反应动力学（kinetics of enzyme-catalyzed reactions）：
酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量<5%时的反应速度。
1．底物浓度对反应速度的影响：
⑴底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。
⑵米氏方程及米氏常数：根据上述实验结果，Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程： ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。
⑶Km和Vmax的意义：
①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。
③Km可用于判断反应级数：当[S]100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。
④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。
2．酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。
3．温度对反应速度的影响：一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。
4．pH对反应速度的影响：观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。
5．抑制剂对反应速度的影响：
凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用：
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～[E]作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。
⑵可逆抑制作用：
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν～[E]作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
① 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
② 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
③ 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
6．激活剂对反应速度的影响：能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。
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