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胶原蛋白除皱后护理方法有哪些
编辑：刘医生
胶原蛋白除皱后护理方法有哪些?拥有美丽光滑的肌肤是爱美人士梦寐以求的，所以越来越多的爱美人士通过除皱来改变自己的肌肤。注射胶原蛋白能够达到除皱的效果，并且对身体没有损害，所以很多女性朋友对非常喜欢这种除皱方法。但是这其中有些问题大家是要清楚的。没错，就是护理问题，护理不当有可能会发生感染等情况，所以大家一定要对护理问题引起重视。那么胶原蛋白除皱后护理方法有哪些?
胶原蛋白除皱后应该如何护理?
1、注射胶原蛋白除皱后一周内不要使用化妆品;
2、注射胶原蛋白除皱后爱美者千万不能用手挤压注射部位，以免造成不适或是影响注射效果;
3、注射胶原蛋白除皱后尽量避免吃一些辛辣刺激的食物，饮食上应多选择清淡的食物。
4、注射胶原蛋白除皱后，注射除应尽量保持清洁，若不慎沾染到脏东西，应用脱脂棉轻柔拭去;
5、注射胶原蛋白除皱后爱美者尽量不要让注射部位碰触到水，以免出现感染。
胶原蛋白除皱后护理方法有哪些?相信大家通过上面的介绍已经非常清楚了。为了大家的自身的安全着想，大家一定要注意这些问题，避免意外情况的发生。若您还有任何关于注射胶原蛋白的疑问，欢迎联系咨询我们的在线专家，专家一定会为您竭诚服务的。
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检测I型和III胶原蛋白含量的实验方法？
09-01-03 & 发布
把样品先进行电泳，分离目标蛋白再测定其含量。 PCR？DNA快速增值装置？
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录： 第一章 胶原蛋白的结构与功能 第一节 胶原蛋白的类型 一、各种类型的胶原蛋白组合方式 二、经典的纤维形成胶原蛋白 第二节 胶原蛋白的结构 一、一级结构 二、二级结构 三、三级结构 四、四级结构 五、三螺旋结构 六、纤维形成胶原的结构 第三节 胶原蛋白的编码的基因 一、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白中的亚基 二、Ⅳ-Ⅶ型胶原蛋白中的亚基 三、Ⅷ-X型胶原蛋白中的亚基 四、XI-XVI型胶原蛋白中的亚基 五、胶原蛋白分子的基因突变 第四节 胶原蛋白的性质和功能 一、胶原蛋白的
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摘要  G蛋白偶联信号传导系统是一类重要的细胞跨膜信号传导途径之一。在有关生化及药理的医学研究中发现许多药剂都是通过G蛋白偶联信号传导途径对动物起作用的。对G蛋白结构与功能的系统研究是新型药剂研制与开发的基础。G蛋白在物种进化过程中具有高度保守性，植物与昆虫中的G蛋白及其偶联组份研究将有助于明确作物抗病虫机理以及昆虫毒理。关键词 G蛋白及其偶联组份，植物和昆虫细胞信号传导，G蛋白结构与功能中图分类号  Q512    文献标识码  C    文章编号    01)02-0113-05  细胞信号传导是所有活生物体具有的一种十分重要的生理功能。80年代，Rodbell等发现跨膜信号传导需要GTP的存在；后来，Gilman等人发现Gs(刺激型G蛋白)在细胞信号传导途径中的作用及其功能，两人并由此于1994年获诺贝尔医学生理学奖。大量研究还发现G蛋白偶联信号传导系统是一类重要的细胞信号传导途径，其在高等动物、简单真核生物、昆虫及植物中普遍存在。目前对该系统各组份的不断研究和已成为生物化学和分子生物学领域的研究热点。1  G蛋白的基本结构和种类1.1  G蛋白   G蛋白(Gprotein/GTP binding protein)是能与鸟嘌呤核苷酸结合，具有水解GTP生成GDP，即具有GTP酶(GTPase)活性的蛋白。G蛋白是一个超级家族(GTP-binding proteins superfamily),包括膜受偶联的异源三聚体G蛋白(Heterotrimeric GTP binding protein).异源三聚体G蛋白，分子量大(100kD左右)，是受鸟嘌呤核苷酸调控的超级家族的信号传导分子；而小G蛋白，分子量小(20-30kD),为单体，可能号传导无直接联系。本文仅对与信号传导有关的源三聚体G蛋白研究进展进行综述。1.2  基本结构   异源三聚体G蛋白在SDS电泳图上可看到α、β、γ3种亚基。α亚基单体分子量为39-52kD和6-10kD;不同的G蛋白由不同的基因编码。β、γ亚基尽管是两个不同基因的产物，但在自然状态下，β与γ亚基以非共价紧密结合，只有在变性条件下才能分开。G蛋白在结构上尽管滑跨膜蛋白的特点，但它们可以通过其亚基上氨基酸残基的脂化修饰将其锚定在细胞膜上。1.3  种类：   G蛋白的分类最初是以其对靶霉作用结果为依据的，例如激活腺苷酸环化酶的G蛋白称为刺激型G蛋白(Gs)。目前已把G蛋白的结构、氨基酸序列及其进化相似性与功能等结合起来作为分类依据。身心健康为止已分离鉴定的G蛋白有4个主要类型，至少有21种不同的α亚基，5种β亚基和8种γ亚基。2  G蛋白偶联的信号传导系统及各组份的结构和功能 G蛋白偶联的信号传导系统由G蛋白偶联受 protein coupled recptors 即 GPRs)、G蛋白和效应器(Effector)分子组成。G蛋白是一个分子开关，传导由GPRs接收的信号，再以G蛋白解离亚基作为传导物，活化相应酶和离子通道，产生重要的第二信使，从而引起胞内相应的生物反应。当牧民的活化剂存在时，活化的受体激活特异的G蛋白，催化α亚基结合的鸟苷二磷酸(GDP)转变为鸟苷三磷酸(GTP)，从而α亚基构象改变，降低α亚基和βγ亚基的亲和力，使三聚体分离为Gα(GTP)和Gβγ。解离的Gα(GTP)和Gβγ通过直接调控下游各自的效应器将信号传到细胞细胞核中；当Gα亚基与GDP结合时，再结合Gβγ，抑制信号传导。G蛋白直接调控腺苷酸环化酶(Adenylyl cyclase)、磷脂酶C(Phospholipase,C)、Ca2+、K+通道以及β肾上腺素受体激酶等。GPR、G蛋白和效应器的不断发现，已成为两个世纪以来的研究热点[2,4]。2.1 G蛋白偶联受体（GPRs）的结构和功能  GPRs是一类重要的细胞表面受体，跨过细胞双磷脂层，并能传导各种细胞外信号的蛋白质超家族。图1所示GPRs的特点是有7个序列高度相似的疏水跨膜区域（Transmem-brane domain, TMDs）的多肽，具有结合并激活G蛋白的能力。图1 假想细胞膜上G蛋白偶联受体(GPRs)的拓扑结构图[2]Fig.1 Putative membrane tography ofG protein coupled receptors (GPRs)GPR与G蛋白的偶联区位于受体胞内区。而GPR与配体相互作用和特异性决定的重要场所在离质膜最近的跨膜区域以及C-末端离膜近端的特异区域。因此胞内环区域在确定受体对G蛋白的选择性、G蛋白与受体的相对亲和力、以及在活化受体和传递信号等方面具有重要意义。2.2 G蛋白各亚基结构和功能关系2.2.1 Gα亚基：Gα(GTP)亚基是许多效应器的激活剂。从其初级结构分析得知，它们具有一定的保守区和多变区。α亚基至少有45%～80%相似的氨基酸，高度同源区域主要参与形成鸟核苷酸结合袋（Guanosine-binding pocker）[15]。绝大多数Gα蛋白的三维结构是未知的，但Gαt和Gαi的结构特征揭示了该亚基结构与功能关系[2]。图2  Gαt-GDP的晶体结构Fig.2  Crystal structure of Gαt-GDP  由图2可知，Gαt是一条深的鸟核苷酸结合沟的两个单独区域组成：一个区域（GTPase区）含有GTP结合基元，这个区域参与GTPase结合。此外，有磷酸结合环，Mg2+结合区和鸟苷环结合区等共同序列。另一个区域即完整的α螺旋区域是由一个长的中心螺旋和5个短的螺旋组成[2,5]。  Gα亚基的N-末端特别是前60个氨基酸残基，可能是与Gβγ二聚体互作的位点之一。Gα亚基与Gβγ-二聚体相互作用的另一个可能位点在开关区（Switch I,II）内，该区域的Cys可能是与βγ形成化学交联，Gαs的Gly226变为Ala会阻止开关区II的GTP诱导的构象变化，也可防止Gα亚基从Gβγ-聚体上解离[2]。2.2.2 Gβγ:Gβγ亚基是通过非共价键的疏水作用紧密结合在一起的。这两个亚基若单独表达时会导致Gβ亚基的不稳定和Gγ亚基不折叠。Gβ亚基之间同源性为58%～90%,而Gγ亚基之间变化更大。Gβ亚基的初级结构中，相对保守的N-末端一个双亲性α-卷曲螺旋与Gγ的N-末端螺旋平等且相互作用；两个亚基的Cys残基可以进行化学交联，并且Gβ的Glu10是Gβγ二聚化所必需的。Gβ第二个区由7个40-43个氨基酸残基的重复片段组成，含有特定的色氨酸和天冬氨酸对，称为WD40。Gβ的WD重复区域可能参与调控β亚基与γ亚基的选择性地特异结合[6,7]。  Gβγ-二聚体是通过Gγ亚基和Gα亚基之间的异戊二烯化与α亚基结合成三聚体。Gβγ复合体与它识辩的受体通过γ亚基的C-末端结合[6]。Gβγ-二聚体是Gα亚基与质膜，以及Gα亚基与受体有效地结合所必须的[8]。此外，Gβγ复合体还调控许多效应物活性[6]。2.3 G蛋白主要效应器的研究2.3.1 腺苷酸环化酶系统：腺苷酸环化酶系统是发现最早、研究最多的由G蛋白调节的系统之一。ATP环化酶由Gs激活而被Gi抑制，这种环化酶同工型，AC2和AC4是被Gβγ和Gαs共同激活；AC1型被Gαs激活而被Gβγ抑制，因此不能被G蛋白活化；AC3, AC5, AC6和AC9不能与Gβγ直接作用[9]。2.3.2 磷脂酸 C(phospholipase C PLC): PLC是以G蛋白为传导物的一个重要信号途径，PLCβ是G蛋白的直接效应器。此酶至少存在4个同工型。Gαq和Gβγ均能与PLCβ相互作用，Gαq，Gα11, Gα14和Gα16都可激活PLCβ同工酶，激活程度为PLCβ1≥PLCβ3&PLCβ2[9], PLCβ4也能被Gαq激活。 而 Gβγ亚基对该酶激活顺序为PLCβ3≥PLCβ2&&PLCβ1。Gβγ不能改变PLCβ4的活性[10]。2.3.3 G蛋白调节离子通道：Gas亚基在重组系统中被证明可调节至少两种离子通道，即骨肌细胞中的Ca2+通道和抑制心肌Na+通道，而Gαi也能抑制Ca2+通道而激活K+通道，在心肌毒蕈型K+通道的激活能力上Gβγ比Gαi更有效[2]。  此外，所有G蛋白可以长期地调节基因表达和细胞生长作用[11]。由异源三聚体G蛋白途径传导的信号最终传给核转录因子的磷酸化，启动控制细胞生长基因的转录是G蛋白活化的Ras调控的MAPK递级反应，引起一系列蛋白-蛋白的互作用和磷酸化[12]。G蛋白偶联受体可能还存在潜在效应器。 其功能不仅在于细胞表面刺激的跨膜传导，还参予调控高尔基体膜和内质网膜上的信号传导[1]。3 G蛋白基因克隆及基因工程3.1 G蛋白基因克隆  动物生物化学和药理学的广泛研究积累了大量的G蛋白结构及功能的关系的资料。近年来，应用分子克隆手段克隆了已发现G蛋白的基因。建立了人和鼠总DNA文库；人脑、T细胞、单核细胞（Monocytes）、成粒细胞(Granulocytes)、肝和视网膜等7个cDNA文库：牛脑、肾上腺、大脑皮质和脑垂体等7个cDNA文库：鼠（Rat）脑、嗅觉上皮等4个cDNA文库，和鼠（Mouse）的4个cDNA文库[13]。3.2 G蛋白的基因工程及体外表达系统  由于编码G蛋白各个亚基的cDNA序列都为已知，许多科学家采用基因工程方法构建各种不同的重组质粒，在离体的细胞中表达相应的蛋白，以便进一步开展该蛋白的结构和功能的关系的研究等。作为重组G蛋白表达系统通常有：1.大肠杆菌表达系统；2.昆虫细胞表达系统：以杆状病毒（Baculovirus）的表达载体重组质粒与杆状病毒共转染，然后感染昆虫细胞（如Sf9, 或H5），大量表达G蛋白；3.哺乳动物细胞表达系统：以腺病毒（Adenovirus）的表达载体重组质粒与腺病毒共转染，然后去感染哺乳动物细胞如NIH3T3或293细胞等，从而表达G蛋白。4 G蛋白偶联信号传导系统在植物保护方面的研究  植物细胞必须对大量的环境信号（如光、湿、温、重力和病原物）和其它细胞信号（如激素和营养）作出反应。有研究表明，在植物蛋白酶抑制素的创伤诱导机制中存在G蛋白偶联信号传导途径[14]。因此G蛋白在植物信号传导途径中可能起到重要作用。4.1 植物G蛋白的生化研究  植物信号传导机制知不多，但是许多研究者根据G蛋白在生物进化过程中具有高度保守性，以动物和一些简单真核生物G蛋白共有特性来鉴定植物体中是否存在G蛋白。方法一：GTP结合测定（GTP-binding assay）:  通常用一个非水解GTP类似物如GTPrs来检测。一般而言，GTP结合测定可以鉴定异源三聚体和其它GTP结合蛋白； 在植物提取物中出现有结合活性的情况相当复杂，该方法只能作为初步判别方法，还需要其它测定来证明G蛋白是否存在。  方法二：GTPase测定：  因为异源三聚体G蛋白具有内在GTPase酶活性，因而GTPase活性测定不失为G蛋白鉴定有效方法。该方法的局限在于它对G蛋白类型无特异性。  方法三：利用细胞毒素将ADP-ribose moiety 与异源三聚体G蛋白一些α亚基特殊氨基酸残基共价结合来鉴定G蛋白。这一方法主要用于异源三聚体G蛋白，常用的细菌毒素有百日咳毒素(Pertussis toxin)和霍乱毒素(Cholera tox-in),用这些毒素或放射性NAD+标记Gα亚基，作为ADP-ri-bose基团供体。对百日咳毒素敏感的G的蛋白α亚基（包括Gis和转导素），在C-末端附近有一个半胱氨酸，因此被百日咳毒素ADP-核糖基化更复杂。  方法四：用抗已知G蛋白部分多肽的抗血清作免疫杂交来鉴定G蛋白。  这是一个十分有效的方法，许多抗G蛋白α亚基保守肽的抗体都已生产出来了。将该方法与GTP结合测定结合起来为植物G蛋白鉴定提供一个强有力的证据。抗体研究的局限性在于它要求抗体和植物蛋白的交叉反应（cross-reac-tivity）。总之应用上述的一个或多个的离体的生化技术，已从17种植物的不同器官中分离出有GTP结合活性的蛋白40多种[14～17]。4.2 植物G蛋白的分子研究  G蛋白的生化研究为植物G蛋白的存在提供充分证据，但要了解G蛋白的结构与功能关系，及其在植物信号传导途径中作用，以及进一步蛋白质分离纯化，则必须从分子水平了解这些蛋白质。最先分离的植物G蛋白的基因GPA1源于Arabidopsis thaliana [18]：在已知的G蛋白α亚基的保守肽的基础上用简并的寡核苷酸作PCR得到的。GPA1基因编码的蛋白与哺乳动物Gi的转导素有36%同源性，并且有异源三聚体G蛋白α亚基共有GTP-结合区[18]。后来用GPA1作探针，采用严格性低的杂交方法(low-strin-gency hybridization)方法从西红柿中分离同源基因TGA1[19]。这两个蛋白的同源性达84%。最近，从大豆[20]、莲藕[17]、玉米[14]中分离出与GPA1同源基因，这些基因编码的蛋白很相似（氨基酸同源序列达75%以上）。此外还克隆了大豆[20]、水稻[16]、小麦[21]编码Gα亚基的基因。  已克隆的植物G蛋白基因除了6种Gα基因外，还从玉米（ZGβ1）和Arabidopsis thaliana (AGβ1)等植物中分离出5个Gβ基因[14]；但是迄今为止还没有发现植物Gγ基因。4.3 G蛋白参与植物及昆虫信号传导途径4.3.1 在植物信号传导中的作用研究  1. 光刺激的信号传导途径：在Lemna和豆(pea)核膜和燕麦黄化苗质膜证实GTP结合蛋白参与光刺激的信号传导。由此推断红光/远红光受体植物光敏素可能包括有一个或多个G蛋白调控途径[14]。  2. 调控K+通过：GTP结合蛋白影响阔叶豆保卫细胞中K+流，参与调控细胞膜K+上流入和流出[14]；调控大麦根部木质部薄壁细胞中两个内部K+通道膜开关途径[22]。  3. 参与植物激素的信号传导：G蛋白信号传导途径参与植物激素信号传导。Hooley 等[23]认为异源三聚体G蛋白与赤霉和生长素信号传导有关。  4. G蛋白调节根瘤菌中结瘤因子的信号传导：Pringret等（1998）[24]研究结果表明根瘤因子信号传导机制包括G蛋白调节偶联到磷酸肌醇、Ca2+、以及第二信使活化的信号途径。  5. 与植物对一些病原物的防御反应有关：Vera-Estrella等[25]研究发现在活化番茄对真菌病原物防御反应机制的信号传导中，GTP结合蛋白具有调节作用。4.3.2 G蛋白在昆虫信号传导中的作用研究：Meller等（1995）[26]研究发现：昆虫G蛋白亚基结构和功能与哺乳动物相似。G蛋白参与昆虫的信号传导途径如下：  1. 嗅觉：家蚕触角各类嗅觉感器中的信号传导途径都有G蛋白的参与[27]。昆虫化学电信号的传导模式为：气味分子→与嗅觉感器神经表面的嗅觉受体结合→激活G蛋白(GX,Gi/o)→激活磷脂酶C1产生第二信使IP3→IP3激活阳离子通道[28]。  2. 参与昆虫内分泌腺内多种激素的分泌和释放：G蛋白对棉铃虫性外激素生物合成下游起调控作用[29]。  3. 参与一此昆虫防御物质的信号传导：如家蚕粘性血细胞中杀菌肽基因表达的信号传导可能包括cAMP、G蛋白、Ca2+以及蛋白激酶C(PCK）[30]；果蝇的生物胺具有抑制cAMP的功能，同时利用与编码G蛋白偶联受体的基因相似性，克隆新的生物胺膜受体家族[31]。  4. 参与脂肪体中能源物质的动用：在飞蝗迁飞时，昆虫脂动激素(Adipokinetic hormone,AKH)信号传导是通过G蛋白偶联受体进行的[32]。蝗虫脂肪体磷脂酸C信号途径是由Gq激活[33]。5 G蛋白研究发展方向及应用  随着G蛋白偶联信号组份的结构与功能的关系以及结合区和功能的不断明确，可为医学上新药剂的合成及创制提供理论基础；在植物保护领域，深入研究G蛋白在植物防御病虫侵害的信号传导途径中的调控作用，以及G蛋白对昆虫的行为和生理信号传导的调节作用，可为作物病虫害防治方法和可持续农业策略的创建提供新思路。
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